(生物化学习题2005.docVIP

蛋白质 判断与辨析题 只有在很低或很高pH时，氨基酸的非电离形式才占优势。 Leu的非极性比Ala强。 当pH大于可电离的pKa时，该基团半数以上被解离。 三肽Lys-Lys-Lys 的pI值必然大于组成它的任何一个基团的pKa值。 绕肽键可自由旋转。 纸电泳分离氨基酸是基于它们的极性性质。 理论上可以使用Edman顺序降解法测定任一未封闭的多肽全顺序。 只要一个多肽的倒数第二位残基不是脯氨酸，至少有一种羧肽酶（A或B）将催化C-末端的降解。 除色氨酸因酸处理被破坏外，所有的氨基酸都能用氨基酸分析仪确切鉴定。 与R 邻接的脯氨酸总是阻止酶解含R基的氨基酸残基的肽键断裂。 溶液中蛋白质表面的氢原子之间能形成氢键。 蛋白质在热力学上最稳定的构象是自由能最低的结构。 内部氢键的形成是驱动蛋白质折叠的主要相互作用。 有机溶剂使蛋白质变性主要是由于妨碍离子的相互作用。 疏水蛋白质的折叠伴随着多肽的熵增加。 四级结构是指蛋白质的四维构型，亦即是时间的函数。 二硫键使相互接近的Cys残基共价联结，而Cys的相互接近是由以前的非共价相互作用所决定的。 α-螺旋中每个肽键的酰胺氢都参与氢键的结合。 天然存在的氨基酸就是天然氨基酸。 由于静电作用，氨基酸的等电点时溶解度最小。 蛋白质的氨基酸排列顺序在很大程度上决定它的构象。 氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以两性离子形式存在。 溶液的pH可以影响氨基酸的pI值。 当某一蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于碱性氨基酸残基数目时，此蛋白质的等电点为7.0。 当某一氨基酸晶体溶于PH为7.0和水溶液后，所得溶液的PH为8.0，则此氨基酸的PI点一定大于8.0。 蛋白质变性后，其分子量变小。 蛋白质的主链骨架由NCCCNCCCNCCC……方式构成。 断开胰岛素中A链与B链间的两对二硫键后，其活性并不改变。 氨基酸的亚基和肽链是同义词。 蛋白质构象不是一种可以分离的单一立体结构形式。 在一定氧分压条件下，血红蛋白与氧的亲和力较肌红蛋白更强。 维系蛋白质三级结构最主要的作用力是氢键。 脯氨酸是α-螺旋的破坏者。 蛋白质变性后溶解度降低，主要是由于电荷被中和及水膜被去除所引起的。 氨基酸的等电点可以由其分子上的可解离基团的解离常数来确定。 天然氨基酸的α-螺旋为左手螺旋。 维系蛋白质二级结构最主要的作用力是氢键。 生活在海洋中的哺乳动物能长时间潜水是由于它们的肌肉中含有大量的肌红蛋白。 人体不能合成苯环。 蛋白质溶液具有一般胶体溶液的共同性质。 填空题 可改变多肽的折叠，因为它不是一种真正的α-氨基酸。 为不含硫的小氨基酸，它在折叠的蛋白质中能形成内部氢键。 的一个环氮的孤对电子，使之在结合血红蛋白的铁原子时成为重要的配位体。 在稳定许多蛋白质的结构中起决定作用，因为两个这种氨基酸残基具有在肽链内（间）形成共价键的能力。 β-C处有分枝的氨基酸 、 、 可破坏α-螺旋。 在正常生理条件下（PH=7），蛋白质中 和 侧链几乎完全带正电荷， 但 侧链只是部分带正电荷。 用 、 和 进行的链内断裂比用 和 其特异性低的多。 二硫键可被β-巯基乙醇这类试剂 破裂，用碘乙酸 所生成的-SH基防止二硫键再形成。 一般说来，胃蛋白酶消化所产生的片段比胰蛋白酶消化所产生的片段 。 蛋白质的最低自由能构型经常为 残基之间的共价交联键所加强。 当非极性侧链从水相移开时，疏水相互作用导致蛋白质的自由能 。 稳定蛋白质三级结构的主要作用力有 、 、 和 。 天然氨基酸的结构通式是 。 具有紫外吸收能力的氨基酸有 、 、 。 一般来说，在球状蛋白质中 性氨基酸侧链位于分子内部， 性氨基酸侧链位于分子表面。 变性蛋白质的主要特征是 丧失，其次是 性质改变和 降低。 镰刀型红细胞贫血病是由于血红蛋白的 亚基的氨基酸替换造成的。 稳定蛋白质胶体状态的因素是蛋白质分子上的 和 。 蛋白质的变性的实质是 。 超离心技术的S是 ，单位是 。 和 是破坏α-螺旋的氨基酸，前者不是一个真正的α-氨基酸