普通生物化学重点。.doc

1..糖：多羟醛或多羟酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。 成苷作用：环状单糖半缩醛基上的羟基在有干燥HCL气体催化情况下可与醇化合，羟基的氢被甲基取代形成糖苷。 .二塘：为2分子单糖以糖苷涧链接而成，水解后产生2分子单糖，有的有还原性，有的无还原性，但皆有旋光性。 .脂肪：是三脂酸的甘油脂即三酰甘油。 磷脂：为含磷的单脂衍生物，分甘油醇磷脂及鞘氨醇磷脂两类。 蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的序列，一级结构中主要的链接键是肽键。 蛋白质的二级结构：蛋白质分子中多肽链本身的折叠和盘绕的方式，他它仅涉及肽链中主链的构像，不涉及侧链构象。 超二级结构：二级结构的基本结构单位相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体。 蛋白质的三级结构：多肽链在二级结构的基础上进一步折叠，盘旋成复杂的空间结构。 蛋白质的四级结构：描述寡聚蛋白质中亚基的种类，数目，在空间的排布方式，以及亚基间的结合方式。 水化层：蛋白质表面的亲水集团，如（—NH4，—COO—，—OH，—SH，—CONH2）等，会吸收它周围的水分子，使水分子定向排列在蛋白质分子的表面，形成一层水化膜。 双电层：蛋白质在非等电点状态时，带有相同的净电荷，与其周围的反离子构成稳定的双电层。 氨基酸等电点：在适当的酸碱度时，氨基酸的氨基和羧基的解离度完全相等，此时【正离子】=【负离子】，净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，成为两性离子，这时氨基酸所处溶液中的PH就称为该氨基酸的等电点。 .变性作用：天然蛋白质受物理或化学因素的影响，分子内原有的高度规则性的空间排列发生变化，致使其原有性质和功能发生部分或全部丧失。 .别（变）构作用：含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用。 变构效应：由变构作用引起的效应称变构效应. DNA的一级结构：DNA分子中核苷酸之间的连接方式和核酸序列。 酶的活性部位：又称酶的活性中心是指酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间部位。 酶活性部位内的必需基团：直接参与结合底物和催化底物化学反应的化学基团。 酶活性部位外的必须基团：不直接参与作用，但能维持酶分子结构，保证活性部位各有关基团处于最适的空间位置，对酶的催化活性发挥间接作用的一类必需基团。 维生素：维持生物正常生命过程所必需的一类有机物质，需要量很少，但对维持健康十分重要。 代谢：生物体和外界环境进行物质交换的过程。 糖酵解：将葡萄糖降解成丙酮酸并伴随生成ATP的过程。 有氧氧化（氧化分解）：葡萄糖彻底分解成CO2和H2O的过程。 三羧酸循环：乙酰CoA与草酰乙酸结合进入循环经一系列反应再回到草酰乙酸的过程。 糖异生：由非糖物质转变成葡萄糖的过程。 代谢库：（细胞、组织或个体）中储存的某一代谢物质的总量。 氧化脱氨：（阿尔法）α—氨基酸在酶的催化下生成（阿尔法）α—酮酸，此时消耗氧并产生氨。 转氨基作用：一种（阿尔法）α—氨基酸的氨基经转氨酶催化转移给（阿尔法）α—酮酸的作用。 一碳单位：具有一个碳原子的基团。 必需氨基酸：亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸、缬氨酸、（半必需氨基酸：精氨酸、组氨酸） 非必需氨基酸：丙氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、半胱氨酸、谷氨酸、甘氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸、丝氨酸、酪氨酸 生物氧化：有机分子在机体内氧化分解成CO2和H2O并释放能量的过程。 氧化磷酸化：代谢物被氧化释放的电子通过一系列电子递体从NADH或FADH2传到O2并伴随将ADP磷酸化产生ATP的过程。 P/O比：指消耗1mol原子氧所产生的ATP的物质的量，也可以看做是当一对电子通过呼吸链传递至Ｏ２所产生的ＡＴＰ分子数。 化学渗透学说的要点：在呼吸链的电子传递过程中，质子在线粒体膜（又称偶联膜）内两侧的浓度梯度所产生的化学电位差合成ＡＴＰ的基本动力。 增色效应：当核酸变性或降解时，其紫外光吸收强度及ε（ Ｐ值）均显著增高， 减色效应：变形的核酸在一定条件下恢复其原有性质时，紫外线吸收强度及ε（P）值又可恢复到原有水平。 Cori循环：肌肉剧烈运动后产生大量乳酸可以迅速穿过质膜经过血液进入肝脏，乳酸氧化成丙酮酸参加糖异生途径，变成葡萄糖再进入血液运送到肌肉中去，整个过程成为Cori循环。 在水溶液中，单糖的α—和β—型通过直链可互变而达到平衡。 蔗糖水解后产生分子葡萄糖和1分子果糖，由于蔗糖无还原性，这显示葡萄糖第一碳原子的羟基是与果糖第2碳原子的羟基相互结合。 从结构上观察，蔗糖无还原性，不能不苯肼作用产生糖脎，因而合成二糖时醛基与酮基的特性都已完全丧失。 麦芽糖有还原性，可被麦芽糖酶水解，产生2分子葡萄糖，麦芽糖分子内尚有一个自由醛基，而且是葡萄糖α—葡萄糖苷。 多糖：按其组分的繁简，多糖课分为同多糖和杂多糖两类，前者是由某一种单糖所