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第五章 酶 第一节 概论 酶发展史简介： 我国公元前21世纪夏朝，酿酒，公元前12世纪周代，酱油（蛋白酶），饴糖（淀粉酶）。2000多年前，用曲治消化不良。 西方国家19世纪对酿酒发酵过程进行了大量研究。 1857 巴斯德酒精发酵是酵母细胞活动的结果。 1897 Buchner兄弟证明了不含酵母的提取液也能使糖发酵。 1913 米氏学说建立。 1926 Sumner年获得脲酶结晶。 1958 诱导契合学说建立。   1961 酶的变构模型建立。 1963 Hirs,Moore,Stein 测定了RNaseA的氨基酸顺序。 1965 Phillis测定了溶菌酶的三维结构。 80年代Cech, Altman 发现RNA催化活性。 1986 Schultz,Lerner研制成抗体酶。 酶学研究的主要方向： 在酶的分子水平上揭示酶和生命活动的关系； 酶的应用研究。 一、 酶催化作用的特点 （一）酶与一般催化剂的比较 1、用量少、效率高、加速反应。 2、不改变化学反应平衡点。 3、可降低反应的活化能。 （二）酶作为生物催化剂的特点 1、酶易失活： 变性因素：碱、酸、有机溶剂、高温、压力等。、 2、酶有很高的催化效率：生物体内的绝大多数反应是酶催化进行的。 通常用酶的转换数表示酶的催化效率。 酶的转换数：一定条件下，每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。 3、酶具有高度专一性： 酶对催化的反应和反应物有严格的选择性。和一般催化剂主要区别。 H+ 催化 淀粉 脂肪 蛋白质水解 淀粉酶 脂肪酶 蛋白酶 糖苷键 酯键 肽键 4、酶活力的调节控制 （1）调节酶的浓度： A、诱导或抑制酶的合成 B、调节酶的降解 （2）通过激素调节酶的活性 激素通过与细胞膜或细胞内受体结合而引起一系列生物学效应，以此来调节酶活性，有些酶专一受激素调节。 （3）反馈抑制调节酶的活性 许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成，催化此物质生成的第一步酶，往往被它的终端产物抑制，这种抑制叫反馈抑制。 Thr B C D Ile(终产物） 苏氨酸脱氢酶 （4）抑制剂和激活剂对酶活性的调节： 酶受大分子抑制剂和小分子物质抑制，从而影响酶活性，某些无机离子可对一些酶产生抑制对另一些酶产生激活，从而对酶起调节作用。 （5）其他 还可通过别构调节，酶原激活，酶的可逆共价修饰和同工酶调节酶活性。 5、反应条件温和 体温、常压。 二、酶的化学本质及其组成 （一）、酶的化学本质 1，大多数酶是蛋白质。 2、某些RNA也是酶。 （二）酶的化学组成 1、单纯蛋白质：活性仅决定它的蛋白质结构。如：脲酶、蛋白酶、淀粉酶等。 2、缀(结）合蛋白质：结合非蛋白组分才有活性。 全酶=脱辅酶+辅因子。 酶反应的专一性取决于蛋白质结构。 辅助因子对电子、原子或某些化学基团起传递作用，决定反应类型。 酶的辅助因子： 辅酶：与蛋白质松弛结合，非共价，如B族元素，用透析可以除去。 辅基：以共价键和酶蛋白牢固结合，透析不能去除。 如细胞色素氧化酶与铁卟啉辅基结合牢固，辅基铁卟啉不易除去。 （三）单体酶、寡聚酶、多酶复合体 1、单体酶：一般由一条多肽链。如：溶菌酶、胰蛋白酶。有的由多条肽链组成，链间以二硫键相连成一共价整体。 特点：只有三级结构。 2、寡聚酶：由两个或两个以上（多为偶数），由几个或几十个亚基组成。 如磷酸甘油酸脱氢酶。 3、多酶复合体：是由几种酶彼此嵌合形成的复合体，它有利于一系列反应的连续进行。 如脂肪酸合成酶，丙酮酸脱氢酶系。 三 酶的分类及命名 （一）、习惯命名法 原则: 1、根据底物：淀粉酶、蛋白酶。 有时加上酶的来源及其他特点：胃蛋白酶、胰蛋白酶。 2、根据反应的性质及类型：水解酶、转氨酶。 3、两者结合：琥珀酸脱氢酶。 （二）国际系统命名法： 1、系统名称的组成：底物名称、构型类型、反应性质、编号。 如写草酸氧化酶（习惯名称）的系统名称：两个底物草酸和氧用“：”隔开，反应性质为“氧化” 即草酸：氧氧化酶 谷丙转氨酶（习惯名称）的系统名称：丙氨酸： α-酮戊二酸氨基转移酶 另外，如底物之一是水可将水略去。 乙酰辅酶A水解酶（习惯名）写成乙酰辅酶A：水解酶（系统名） 还要加一个编号。 （三）国际系统分类法及编号 国际酶学委员会根据反应的性质把酶分为六大类。用1、2、3、4、5、6类表示。根据底物中被作用的基