王镜岩高级生物化学 酶的作用机制和酶的调节重点.ppt

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第十章 酶的催化作用 机制和酶的调节 1.结合部位 Binding site 酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。 2.催化部位 catalytic site 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。 通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。 结合部位决定酶的专一性, 催化部位决定酶所催化反应的性质。 酶必需基团指酶活性中心实现催化作用的必需的些氨基酸基团。 主要包括: 亲核性基团:丝氨酸的羟基,半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。 酸、碱性基团:天冬氨酸和谷氨酸的羧基,酪氨酸的酚羟基 赖氨酸的氨基,组氨酸的咪唑基。 某些酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位,从而引起酶分子空间构象的变化,对酶起激活或抑制作用。 酶催化作用的本质是酶的活性中心与底物分子通过短程非共价力(如氢键,离子键和疏水键等)的作用,形成E-S反应中间物。 其结果使底物的价键状态发生形变或极化,起到激活底物分子和降低过渡态活化能作用。 (1)活性部位酶占总体很小部分:1-2% (2)酶活性部位是一个三维实体 (3)酶活性部位与底物通过诱导契合后结合 (4)酶活性部位是其表面一个裂缝,内部非极性基团较多,是一疏水区域 (5)底物通过非共价与酶结合 (6)活性部位具有柔性或可运动性 三、影响酶催化效率的有关因素 酶是专一性强,催化效率很高的生物催化剂,这是由酶分子的特殊结构决定的。多种因素可以使酶反应加速: 1、底物和酶的邻近效应和定向效应 邻近效应:酶与底物形成复合物后,使底物和底物之间(对多底物反应而言),酶的催化基团与底物之间结合于同一分子使反应有效浓度大提高,有利于提高反应速率大增加。 定向效应:反应物的反应基团之间和酶的催化基团与底物的反应基团之间正确取位,使底物分子中参与反应的基团相互接近,并被严格定定位,使酶促反应具有高效率和专一性特点。 例:邻近效应 2、底物形变和诱导契合 该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状,而只是由于底物的诱导才形成了互补形状,同时底物了发生形变,接近其过渡态,降低了反应活化能,使反应易于发生. 指通过瞬时的向反应物提供质子或从反应物接受质子以稳定过渡态,加速反应的催化机制。 酸-碱催化可分为狭义的酸-碱催化和广义的酸-碱催化。酶参与的酸-碱催化反应一般都是广义的酸-碱催化方式。 广义酸-碱催化是指通过质子酸提供部分质子,或是通过质子碱接受部分质子的作用,达到降低反应活化能的过程。 酶分子中可以作为广义酸、碱的基团 广义酸基团 广义碱基团(质子供体) (质子受体) 4、 共价催化 基本原理: 又称亲核催化或亲电子催化,催化时,酶分子上亲核基团或亲电子基团分别放出电子或汲取电子并作用于底物的缺电子或负电子中心,迅速形成不稳定的共价中间复合物,降低反应活化能,使反应加速。 酶上常见的亲核基团: Ser 的羟基, Cys 的巯基, His 的咪唑基。 底物上亲电基团:磷酰基,酰基,糖基。 5、 金属离子催化作用 (2)通过可逆改变金属离子 氧化态调节氧化还原反应 许多氧化-还原酶中都含有铜或铁离子,它们作为酶的辅助因子起着传递电子的功能。 Fe3+ e Fe2+ Cu2+ e Cu+ (3)通过静电稳定或屏蔽负电荷 电荷屏蔽作用是酶中金属离子的一个重要功能。 如:Mg2+-ATP复合物。 6、 多元催化和协同效应 酶的活性中心部位,一般都含有多个起催化作用的基团,这些基团配合在一起作用如胰凝乳蛋白酶通过Asp102、His57和Ser195组成的电荷中继网催化肽键水解。 7、 活性部位微环境影响 酶的活性中心部位处于疏水环境裂缝中,是一个非极性环境,其介电常数较低,从而使处于其中带电基团之间的静电作用比在极性环境中显著增高,因此有利于催化反应。 四、酶催化反应机制的实例 *溶菌酶,胰核糖核酸酶A,*羧肽酶A,丝氨酸蛋白酶族,天冬氨酸蛋白酶 (一)溶菌酶 存在于蛋白清及眼泪,催化某些细菌胞壁多糖(N-乙酰葡糖胺[NAG]+N-乙酰胞壁酸[NAM])水解,从而抗菌 14.6kD,129个AA,单肽链,4对二硫键,表而有一裂缝,能容纳多糖底物的6个单糖,为酶的活性部位。P395图10-9 (二)胰核糖核酸酶 124个AA,单肽链,4对二硫键 水解RNA,专一切开3’P-O键,生成嘧啶核苷3’-磷酸或以其结尾的寡聚核苷酸 His119和His12为酶活性中心必需氨基酸(见下图) (三)羧肽酶 307个AA,单肽链,紧密结合一个Zn2+ 催化肽链C末端肽键水解 (四)丝氨酸蛋白酶族 包括:胰蛋白酶,胰凝乳蛋白酶,弹性蛋白酶等 三种酶分子量范围在2.5kD,具有相

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