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河南大学 教 案 2010～2011学年第一学期 课 程 名 称 生物化学 院（部） 河南大学医学院 教研室(实验室) 生物化学与分子生物学 授 课 班 级 09级医学 主 讲 教 师 赵伟 职 称 讲师 使 用 教 材 《生物化学》第七周版周爱儒主编 河南大学教务处制 二○○7 年 3月 教 案（首页） 课 程 名 称 生物化学 总计： 6 学时 课 程 类 别 学分 讲课： 6 学时 实验： 学时 上机： 学时 任 课 教 师 赵伟 职称 助教 授课对 象 专业班级：09级医学本科 共 8个班 基要本参教考材资和料主 基本教材：《生物化学》第七版 周爱儒主编 人民卫生出版社 参考资料：《生物化学》第三版 王镜岩主编 高等教育出版社 《医学生物化学》 陈诗书主编 上海医科大学出版社 37℃医学网、生物城、生物谷 教和学要目求的 及学难重点点 注：课程类别：公共基础课、专业基础课、专业必修课、专业选修课、集中实践环节、实验课、公共选修课 生物化学 课程教案 课次 1 授课方式 （请打√） 理论课□√ 讨论课□ 实验课□ 习题课□ 其他□ 课时 安排 6 授课题目（教学章、节或主题）： 第三章 酶 教学目的、要求（分掌握、熟悉、了解三个层次）： 掌握酶的概念、酶促反应特点、酶的活性中心 熟悉酶的辅助因子的功能 了解酶的发展简史、酶促反应的机制 教学重点及难点： 重点：酶的概念、分子组成及酶促反应特点 难点：酶的活性中心 教 学 基 本 内 容 方法及手段 第三章 酶 从以前我们学过的核酸及蛋白质引出这一章酶的学习方法，但除了学习结构与功能外还要重点掌握酶促反应动力学的特点。 目前将生物催化剂分为两类 酶 、 核酶（脱氧核酶） 酶概念： 酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。 酶的研究简史 公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 1857年，Pasteur认为发酵是酵母细胞中酵素催化作用的结果。 从酶的研究简史出发，举例讲解酶的功能，从而引起学生学习的兴趣。 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液实现发酵。 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。 1930，Northrop得到胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶的结晶。1949年二人共同获得诺贝尔化学奖。 1982年，Cech首先发现RNA也具有酶的催化活性，并提出核酶（ribozyme）的概念。 1995年Cuenoud等发现DNA也有酶的活性。 酶的分子结构与功能 酶的不同形式 单体酶(monomeric enzyme)：仅具有三级结构的酶，一般由一条肽链组成，如溶菌酶。 寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。 多酶体系(multienzyme system)：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。所有反应依次连接，有利于一系列反应的连续进行。如丙酮酸脱氢酶复合体。 多功能酶(multifunctional enzyme)或串联酶(tandem enzyme)：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶。 一、 酶的分子组成 酶的概念： 单纯酶 (simple enzyme) 结合酶 (conjugated enzyme) 按金属离子与酶分子结合紧密程度不同 金属酶 金属激活酶 金属酶(metalloenzyme) 金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。（如羧基肽酶、黄嘌呤氧化酶） 金属激活酶(metal-activated enzyme) 金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密。（己糖激酶、肌酸激酶） 各部分在催化反应中的作用 酶蛋白决定反应的特异性 辅助因子决定反应的种类与性质 金属离子的作用 稳定酶的构象； 参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用； 中和阴离子，降低反应中的。 小分子有机化合物的作用 在反应中起运载体的作用，传递电子、质子或其它基团。 辅助因子分类（按其与酶蛋白结合的紧密程度） 辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。 辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。 二、酶的活性中心 酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的区域叫酶的活性中心（active