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第八章 酶 酶的组成类型 蛋白质的结构特点： 一级、二级、三级、四级结构 根据结构不同酶可分为： 单体酶：只有单一的三级结构蛋白质构成。 寡聚酶：由多个（两个以上）具有三级结构的亚基聚合而成。 多酶复合体：由几个功能相关的酶嵌合而成的复合体。 (2) 酶的特性： 专一性：即酶只能对特定的一种或一类底物起作用。可分为： 绝对专一性：有些酶只作用于一种底物，催化一个反应，而不作用于任何其它物质。 相对专一性：这类酶对结构相近的一类底物都有作用。包括键的专一性和基团的专一性。 立体异构专一性：这类酶只对底物的某一种构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。 高效性：反应速度与不加催化剂相比可提高108～1020，与加普通催化剂相比可提高107～1013； 不稳定性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。 条件温和：常温、常压、中性pH。 2.系统命名法 应标明底物名称、反应性质，最后加一个酶字。如有两种底物，中间用“：”分开。例如： 习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:L-丙氨酸：?-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: ?-酮戊二酸 + L-丙氨酸??L-谷氨酸 + 丙酮酸 3.系统分类及编号 1961年国际生物学会酶学委员会规定了酶的分类原则，按反应类型可将酶分为六大类： （1）氧化还原酶类（2）转移酶类 （3）水解酶类 （4）裂合酶类 （5）异构酶类 （6）合成酶类 每一大类又分为若干亚类，各亚类又分为若干亚亚类并用4位数字编号系统。例：过氧话氢酶：E.C.1.11.1.6。EC代表酶学委员会，数字含义依次是 类，亚类，亚亚类，在亚亚类中的序号。 8.3 酶的作用机制 1.酶催化作用的中间络合物学说 酶如何降低活化能：酶先与底物结合形成不稳定的的中间产物—中间络合物，这种中间络合物具有较高的活性，不仅容易生成，而且容易变成产物，并释放出酶。 酶催化作用的中间络合物学说示意图: 2.酶的活性中心 酶为什么会与底物形成中间产物？酶为什么具有高效率、专一性、可调节等特性？都与酶本身的特殊结构直接相关。 由少数必需基团组成的能与底物分子结合并完成特定催化反应的空间小区域，称为酶的活性中心。必需基团有：结合基团、催化基团。 酶活性中心出现频率最高的氨基酸：丝氨酸，组氨酸，半胱氨酸，酪氨酸，天冬氨酸，谷氨酸和赖氨酸。 活性中心：酶分子中直接和底物结合并起催化反应的部位。 　酶原和酶原的激活： 酶原：没有活性的酶的前体。 酶原的激活：酶原在一定条件下经适当的物质作用可转变成有活性的酶。酶原转变成酶的过程称为酶原的激活。 本质：酶原的激活实质上是酶活性部位形成或暴露的过程。 8.4 温度和PH对酶促反应的影响 1.温度对酶促反应的影响 一方面是温度升高,酶促反应速度加快。 另一方面,温度升高,酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失。 因此大多数酶都有一个最适温度。 在最适温度条件下,反应速度最大。 2.pH对酶促反应的影响 在一定的pH下, 酶具有最大的催化活性,通常称此pH为最适pH。 2.底物浓度对酶促反应的影响 在酶浓度，pH，温度等条件不变的情况下研究底物浓度和反应速度的关系。如右图所示： 在低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比，表现为一级反应特征。 当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速度达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应。 1）米氏方程 1913年，德国化学家Michaelis和Menten根据中间产物学说对酶促反映的动力学进行研究，推导出了表示整个反应中底物浓度和反应速度关系的著名公式，称为米氏方程。 3）米氏常数求法 1.抑制剂对酶促反应的影响 有些物质能与酶分子上某些必须基团结合（作用),使酶的活性中心的化学性质发生改变，导致酶活力下降或丧失，这种现象称为酶的抑制作用。 能够引起酶的抑制作用的化合物则称为抑制剂（inhibitor)。　 酶的抑制剂一般具备两个方面的特点： a.在化学结构上与被抑制的底物分子或底物的过渡状态相似。 b.能够与酶的活性中心以非共价或共价的方式形成比较稳定的复合体或结合物。 抑制作用的类型 1)不可逆抑制作用 抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形式结合，引起酶的永久性失活。如有机磷毒剂二异丙基氟磷酸酯。 2)可逆抑制作用： 抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。抑