第二章蛋白质化学课稿.ppt

第二章 蛋白质化学 目录 蛋白质主要元素组成：C、H、O、N、S 及 P、Fe、Cu、Zn、Mo、I、Se 等微量元素。 蛋白质的主要生理功能 蛋白质的基本结构单位──氨基酸 生物体内的氨基酸类别 二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号 中性脂肪族氨基酸 酸性氨基酸及酰胺 碱性氨基酸 杂环氨基酸 芳香族氨基酸 非极性R基团氨基酸 不带电荷极性R基团氨基酸 带电荷R基团氨基酸 氨基酸的性质 复习：酸碱质子理论 甘氨酸滴定曲线 谷氨酸（A）和赖氨酸（B）滴定曲线和等电点计算 氨基酸的两性解离性质及等电点 氨基酸等电点的计算 氨基酸光学性质 2、参与蛋白质组成的20种氨基酸中色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)和苯丙氨酸(Phe)的R基团中含有苯环共轭双键系统，在紫外光区（220-300nm）显示特征的吸收谱带，最大光吸收（?max）分别为279、278、和259nm。由于大多数蛋白质都含有这些氨基酸残基，因此用紫外分光光度法可测定蛋白质含量。 TrpTyrPhe的 紫外吸收光谱 氨基酸与茚三酮反应 氨基酸与2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反应（sanger反应） 氨基酸与苯异硫氰酯（PITC）的反应（Edman反应） 第三节 肽 肽和肽键的形成 多肽链结构示意图 谷胱甘肽 短杆菌肽S ?-天冬氨酰-苯丙氨酸甲酯 第四节 蛋白质的分子结构 蛋白质结构的主要层次 二、蛋白质的一级结构 一级结构测定 蛋白质顺序测 定基本战略 丹磺酰氯法（DNS法） 苯异硫氰酸(酯)法（PITC法、PTC法、PTH法、Edman降解法 借助重叠肽确定肽段次序： 末端残基 H S 末端肽段 HOWT APS 第一套肽段 HOWT OUS EOVE RLA PS 第二套肽段 HO WTOU SEO VERL APS 推断全顺序 HOWTOUSEO VERLAPS 确定多肽链中二硫键位置 肽单位 2.二面角 φ、ψ对主链构象的限制 完全伸展的多肽主链构象 Ramachandran 构象图 四、蛋白质的二级结构 α－螺旋（α－helix） β－折叠（β-pleated sheet） β－转角（β-turn） 无规则卷曲示意图 六、维持蛋白质分子三级结构的作用力a.盐键 b.氢键 c.疏水键 d.范得华力 e.二硫键 五、 蛋白质的超二级结构和结构域 超二级结构类型 卵溶菌酶的三级结构中的两个结构域 平行?-折叠的结构比较（a） ?-园桶形排布，（b）马蹄形排布 IgG的空间结构 六、 蛋白质的三级结构 肌红蛋白三级结构 核糖核酸酶三级结构示意图 七、蛋白质的四级结构 血红蛋白四级结构 烟草花叶病毒外壳蛋白四级结构的自我组装 毛发横切面和毛发?-角蛋白的结构 丝心蛋白(fibroin)结构 胶原纤维(collagen fibril)中原胶原蛋白分子的排列 第五节 蛋白质的分子结构与功能的关系 一级结构决定高级结构，也决定蛋白质的功能 高级构象决定蛋白质的功能 不同生物与人的Cytc的AA差异数目 不同生物来源的细胞色素c中不变的AA残基 正常红细胞与镰刀形红细胞的扫描电镜图 猪胰岛素原激活成形成胰岛素示意图  核糖核酸酶变性与复性作用 血红蛋白输氧功能和构象变化 第六节　蛋白质的重要性质 蛋白质两性解离性质和等电点 蛋白质胶体性质 蛋白质的沉淀 蛋白质变性与复性 蛋白质主要呈色反应 双缩脲反应 蛋白质的紫外吸收光谱 简单蛋白质分类 结合蛋白质分类 问答题和计算题 课堂练习答案 2、简述研究核酸、蛋白质一级结构的意义。 ?-螺旋 ?-转角 ?-折叠 二硫键 结构域1 结构域2 丙酮酸激酶结构域4 羧肽酶 腺苷酸激酶 (a) (b) 丙糖磷酸异构酶 乳酸脱氢酶结构域1 黄素蛋白 多肽键在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系使α－螺旋、β－折叠片、β－转角等二级结构相互配置而形成特定的构象。三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间上的重新排布。