生物化学 第三章酶课件.pptVIP

第 四 章 酶 第一节 酶的概念及作用特点 酶学研究简史 公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。 1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现了发酵。 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。证实酶的蛋白质本质，获1946年诺贝尔奖。 1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出核酶(ribozyme)的概念。Cech等获得1989年诺贝尔化学奖。 1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了具有DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。 一、酶的催化特点 (一) 酶与一般催化剂的共性 1．本身反应前后无变化 酶与一般催化剂一样，在化学反应前后都没有质和量的改变。 2．不改变化学反应平衡常数 酶只催化热力学允许的化学反应，只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点，作用是缩短反应达到平衡所需的时间。 3．降低反应的活化能 活化能指的是在一定条件下，能使l摩尔底物全部进入活化态所需要的自由能(卡／摩尔)。 （二）酶的催化特性 1. 高度的催化效率 酶催化效率比非催化反应高108 — 1020倍；比一般催化剂高107 — 1013倍。 如：碳酸酐酶，每摩尔每分钟能转化3．5×107摩尔底物或每秒钟6×105摩尔底物。 2.高度专一性 作为一种生物催化剂，酶对其作用的底物有一定的要求，即一种酶只作用于一种或一类特定的底物。酶的专一性分为两大类： 绝对特异性(absolute specificity)：只能作用于 特定结构的底物，进行一种专一的反应，生 成一种特定结构的产物。 相对特异性(relative specificity)：作用于一类 化合物或一种化学键。 立体结构特异性(stereo specificity)：作用于立 体异构体中的一种。 乳酸脱氢酶的底物和酶的三点附着（tree-point attachment）理论。D(-)乳酸由于-OH、 -COOH的 位置正好相反，因此造成与酶的三个基团不能完成结合，故而不能受酶的催化。 3．高度的不稳定性，酶易失活 多数酶是蛋白质。决定酶的作用条件一般应在温和的条件下，如中性pH、常温和常压下进行。强酸、强碱、高温条件下易使酶失去活性。 4．酶的催化活性的可调节性 酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方面的调节。 对酶生成与降解量的调节 酶催化效力的调节 通过改变底物浓度对酶进行调节等 5. 有的酶需辅助因子 有些酶是复合蛋白质，由酶蛋白和非蛋白小分子物质组成，后者称为辅因子，若将它们除去，酶就失去活性。 酶在生活细胞中产生，大部分酶在细胞内起催化作用，称为胞内酶。 如：线粒体---------呼吸酶系 叶绿体-------光合系统的酶系 细胞核-------核酸合成的酶系 内质网的核糖体上和胞质溶胶中---------蛋白质生物合成的酶系 有些酶被分泌到细胞外发挥作用，如人和动物消化道以及某些细菌所分泌的水解淀粉、脂肪和蛋白质的酶，这类酶称胞外酶。 二、酶专一性：决定于酶的活性中心的构象和性质。 消化道内几种蛋白酶的专一性 消化道蛋白酶作用的专一性 2 立体异构专一性 概念：酶除了对底物分子的化学结构有要求外，对其立体异构也有一定的要求 类别：旋光异构专一性和几何异构专一性 旋光异构专一性： 几何异构专一性： 如：延胡索酸水化酶，只能催化延胡索酸即反—丁烯二酸水合生成苹果酸及其逆反应，对顺—丁烯二酸没有催化活性。 三、酶的化学本质及类别 单体酶：只有一条多肽链，属于这一类的酶很少，一般是催化水解反应的酶，相对分子质量为13000一35000。 寡聚酶：由几个甚至几十个亚基组成，这些亚基可以是相同的，也可以是不同的。亚基之间以非共价键结合。相对分子质量从35000到几百万。 多酶复合体：是由几个酶聚合(嵌合)而成的复合体。相对分子质量一般都在几百万以上。 第二节、酶的分类及命名 1. 酶的分类 * 每一种酶有一个编号,如乳酸脱氢酶（EC1.1.1.27） EC 1. 1. 1.