生物化学-第二章 蛋白质化学课件.pptVIP

第二章; 蛋白质化学 吴兰 第一部分：一：蛋白质的概念 是由二十种左右的α- 氨基酸组成的高分子有机物质 二：蛋白质的生物学功能 1：是生物体的重要组成部分 分布广： 所有器官，组织都含有；细胞的各个部分都含有 含量高：是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45%，一些组织含量更高达80%（脾，肺，横纹肌）。 2; 重要的生物学功能 酶活性 运输和储存 协调运动 机械支持 免疫防护 生物体的生长繁殖与遗传变异 细胞间的信息传递 三：蛋白质的元素组成 1：常量元素：C (50-55%); H(6-8%); O（20-23%）；N（15-18%）；S（0-3%） 2: 微量元素：P Fe Zn Cu Mn Note: N的百分比在不同蛋白质中含量稳定 约16% 凯氏定氮法：测出总蛋白的含氮量A 蛋白质含量= A x6.25 四：蛋白质的结构组成-氨基酸 蛋白质是由α- 氨基酸通过肽键连接起来的高分子化合物 1; α- 氨基酸的结构 Each has a different side chain (or R group, R=“Remainder of the molecule”). 2：不对称氨基酸的性质 旋光性 立体异构体 3：根据氨基酸的侧链R基的极性比较分类 极性：酸基，碱基，脂族酸，酰胺基 非极性疏水性氨基酸：脂族，芳香族支链 （1）：R为非极性的脂族 （2）R为非极性的芳香族 (3)：极性不带电 (4)：极性带正电 (5)：极性带负电 小结 1：蛋白质的基本结构单位：L-а-氨基酸 2： а-氨基酸：脯氨酸（亚氨基酸）除外 3： L-氨基酸：甘氨酸（无不对称C)除外 4: 氨基酸结构通式：RCH（NH2）COOH 5：常见氨基酸种类;20 归纳 氨基酸分类：按其侧链的结构和理化性质分类 （1）非极性，疏水性氨基酸( 9种） Val, Leu, Ile（支链）; Gly（无旋光异构）;Met（含硫）; Phe（芳香族）; Pro（亚氨基）; Ala; trp （2）极性，中性氨基酸（6种） Ser, Thr（羟基）; Try（芳香族）; Cys（硫）; Gln, Asn（酰氨） （3）酸性氨基酸（含两个羧基）（2种） Glu, Asp （羧基） (4) 碱性氨基酸(含两个以上氨基）（3种） Arg（胍基）; His（咪唑基）; Lys（ε氨基） Note：含硫氨基酸： Met, Cys 芳香族氨基酸： Phe, Try, Trp 4: 氨基酸的理化性质 1）一般物理性质 2）氨基酸的旋光性与 光吸收 Trp,Tyr, Phe在紫外 280nm处有光吸收 3) 两性解离性质 等电点（pI）：在某一pH环境中，氨基酸解离成阳性离子及阴性离子的趋势相等，所带的净电荷为零。在电场中不泳动。此时氨基酸所处环境中的pH值称为该种氨基酸的等电点。 带电状态判定; pIpH: ……… 带负电 pIpH:……… 带正电 pI=pH： 不带电 等电点计算： (1): 侧链为非极性基团或为极性基团但不解离的氨基酸 pH=1/2（pK1+pK2) （2）：酸性氨基酸：Glu, Asp, Cys pI=1/2(pK1+pKR) （3）：碱性氨基酸(赖，精，组） pI=1/2(pK2+pKR) 4）: 显色反应– 印三酮反应 P28 氨基酸与印三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm。由于此吸收峰值有氨基酸的含量成正比关系，可作为氨基酸的定量分析方法。 例外：Pro 黄色 Asn棕色 其它反应：侧链特异基团反应，荧光胺反应 5）：成肽反应 6）：离子交换反应离子交换层析的原理 5：氨基酸的分析与分离 纸层析， 电泳，柱层析 （离子交换） 第二部分：蛋白质的分子结构 一;蛋白质的分类 可根据形状，分子组成，溶解度分类 1：根据形状 球状蛋白，纤维状蛋白 2: 根据组成 简单蛋白， 结合蛋白 3：根据溶解度 二：蛋白质的基本结构形式 1: 肽，肽键，肽链 肽：氨基酸与氨基酸通过α-氨基和α-羧基形成的酰胺键共价结合在一起，这样的产物。 肽键：这种酰胺键称为肽键 肽链：由氨基酸分子通过肽键连接而成的线性链状分子 2: 肽的分类，命名 * 两分子氨基酸缩合成二肽，三分子氨基酸缩合成三肽 * 由十个氨基酸以内相连而成的肽为寡肽，由更多的氨基酸缩合而成的肽为多肽 * 肽链中的氨基酸分子由于脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。 3：生物活性肽 * 谷胱甘肽 * 神经肽：脑啡肽