3.第三章酶.ppt

当底物浓度高达一定程度 反应速度不再增加，达最大速度 [S] V Vmax 米-曼氏方程式(Michaelis equation) v = Km+[S] Vmax[S] [S]：底物浓度 V：不同[S]时的反应速度 Vmax：最大反应速度(maximum velocity) Km：米氏常数(Michaelis constant) 当[S]Km时，v∞[S]; 当[S]Km时，v≈Vmax; 1.定义：Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位为摩尔/升(mol/L) 2.意义： 1）Km为酶的特征性常数。 2）Km值可用来表示酶对底物的亲和力的大小。 *(一)米氏常数的意义 (二)Km和Vmax的求法 1.双倒数作图 (double reciprocal plot or Lineweaver Burk plot) Km 1 1 1／v = × + Vmax [S] Vmax 三、温度对反应速度的影响 四、pH对反应速度的影响 0 酶 活 性 pH pH对某些酶活性的影响 胃蛋白酶 淀粉酶 胆碱酯酶 2 4 6 8 10 最适pH (optimum pH)： 酶催化活性最大时的环境pH。 五、抑制剂 (inhibitor) 特点： 1.多与酶的活性中心内、外必需基团相结合; 2.直接或间接地影响酶的活性中心，以致抑制酶的催化活性. 能使酶的活性下降，又不引起酶变性的物质统 称为酶的抑制剂 抑制作用的类型 不可逆性抑制 (irreversible inhibition) 可逆性抑制 (reversible inhibition)： 竞争性抑制 (competitive inhibition) 非竞争性抑制 (non-competitive inhibition) 反竞争性抑制 (uncompetitive inhibition) 1.不可逆性抑制作用(irreversible inhibition) 分类 ：羟基酶抑制剂 巯基酶抑制剂 羟基酶抑制剂 *解毒剂：还原性 巯基酶抑制剂 2.可逆性抑制作用(reversible inhibition) 分类 ： 1）竞争性抑制作用 2）非竞争性抑制作用 3）反竞争性抑制作用 1）竞争性抑制作用 * [ I ] 抑制程度： 二者的比例。 [ S ] 与[I]成正比， 与[S]成反比。 + + + E E S I ES EI E P * 特点 增加[S]可减弱抑制作用 I与S结构类似，竞争酶的活性中心； 动力学特点：Vmax不变，表观Km增大。 [ I ] [ S ] E 琥珀酸脱氢酶 二氢叶酸合成酶 2)非竞争性抑制作用 + S － S + S － S + ESI EI E ES E P * 特点 抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系； 抑制程度取决于抑制剂的浓度； 动力学特点：Vmax降低，表观Km不变。 3．反竟争性抑制 抑制程度与[I]和 [S]成正比。 + + E S ES ESI E P * 特点： a) 抑制剂只与酶－底物复合物结合； 抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度； 动力学特点：Vmax降低，表观Km降低。 抑制剂↑ 1/V 1/[S] 无抑制剂 ? 六、激活（动）剂 (activator ) 1.激活剂大多为金属离子，如Mg2+、 K+、 Mn2+等 ; 2.少数为阴离子，如Cl-等; 3.也有许多简单有机化合物激活剂，如胆汁酸盐等. 第四节 酶与医学的关系 ?1. 酶异常导致疾病1）先天性