生化-第3章-酶(已看).ppt

● 生命活动离不开酶 ● 酶对体内的代谢发挥着巧妙的调节作用 ● 人体的许多疾病与酶的异常密切相关 维生素B2 核黄素（Riboflavin） 维生素PP 尼可酸（nicotinic acid ）， 尼可酰胺（nicotinamide ）， 1. 竟争性抑制 某些抑制剂的化学结构与作用物相似，因而能与作用物竟争并与酶活性中心结合。使有活性的酶的数量减少，酶促反应被抑制了。 竟争性抑制通常可以通过增大作用物浓度，即提高作用物的竞争能力来消除。 竟争性抑制 加入竞争性抑制剂后，Km 变大，最大反应速度不变 2. 非竟争性抑制 酶可同时与作用物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导至酶活性下降。由于这类物质并不是与作用物竞争并与活性中心结合，因此称为非竞争性抑制剂。 非竞争性抑制作用的动力学特征 加入非竞争性抑制剂后，Km 虽然不变，但Vmax减小。 3. 反竟争性抑制 此类抑制剂只能与酶与作用物的复合体结合，当ES与I结合后，酶活性被抑制。 动力学特征为Km值变小，最大反应速度降低。 二、酶原 （一）酶原与酶原激活 有些酶在细胞内刚合成或初分泌时并无活性，这类无活性的酶的前体，称为酶原 。 酶原(zymogen /proenzyme） 酶原激活 无活性的酶前体转变成有活性的酶的过程称为酶原激活。 149 245 148 147 16 146 15 14 1 13 糜蛋白酶在Arg15,Ile16断裂 15 14 1 13 16 146 147 148 149 245 糜蛋白酶在Leu13,Tyr146和Asn148自我消化 1 13 15 14 Ser Arg 16 146 149 245 148 147 Thr Asn Leu Ile Tyr Ala A链 B链 C链 图3 - 16 胰凝乳蛋白酶原的激活过程 胰凝乳蛋白酶原一级结构激活时切除14 ~ 15及147 ~ 148两段肽段 -糜蛋白酶 糜蛋白酶原 α-糜蛋白酶 举例：胰凝乳蛋白酶原的激活过程 （二） 酶原激活的意义 1）保证合成酶的细胞本身的蛋白质不受蛋 白酶的水解破坏。 2）保证合成的酶在特定部位和环境中发 挥其生理作用。 三、同工酶 催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学特性各不相同的一组酶称之为同工酶(isozyme) 。 （一）同工酶的概念 图3 - 17 乳酸脱氢酶的同工酶组成 为H亚基 为M亚基 乳酸脱氢酶 (LDH) 亚基有两种基本类型，一种主要分布在心肌中，称H亚基；另一种则分布于骨骼肌及肝中，称M亚基。 H4 LDH1 H3M1 LDH2 H2M2 LDH3 HM3 LDH4 M4 LDH5 本 章 掌 握 内 容 酶的活性中心。 米氏方程的含义及动力学常数的意义。 掌握竞争性、反竞争性以及非竞争性抑制作用的动力学特点。 别构酶。 酶原 同工酶 Enzyme， isozyme zymogen proenzyme 思考题 1. 什么是酶活性中心？酶催化反应的特点为何？ 2. 何谓酶的抑制剂？酶的抑制剂的主要类别及其特 点是什么？ 3. 什么是酶原和酶原激活？有何意义？ 4. 何谓同工酶？有何临床意义？ 5. 写出米氏方程式并简述米氏常数的意义。 概 述 酶动力学 研究酶促反应速率及影响因素的科学。 研究意义 为研究酶结构和功能的关系提供实验依据；探索酶催化的有利条件,有利于了解酶在物质代谢中的作用和了解部分药物的作用机制。 反应速率（Velocity, V ) 单位时间内产物的增加量或反应物的减少量。 反应初速率（Initial velocity) 反应刚开始时的反应速率。 下述所提