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第一篇：基础综合 生物化学 考点：蛋白质的化学 蛋白质紫外吸收的最大波长是280nm 与其浓度成正比，服从狼伯-比耳定律 碱性氨基酸包括：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 蛋白质的结构：一级结构是靠二硫键维持、多肽链中氨基酸的排列顺序，不属于空间结构。二级结构（α右手螺旋）靠氢键维持、多肽链沿一定的方向盘绕和折叠。三级结构是在二级结构基础上折叠成球分子结构（局部主链）的空间构象。四级结构是指三级结构聚合成三维结构（并不是所有蛋白质所具有的结构） 蛋白质生物学价值的高低主要取决于所含必须氨基酸的含量和比值（必须氨基酸：颉氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、蛋氨酸（学名叫甲硫氨酸）、苏氨酸、赖氨酸） 所有α-氨基酸，除甘氨酸外其余的α碳原子均是一个不对称碳原子，具有旋光异构现象，具有L和D型 蛋白质变性时一级结构不变化，空间结构发生变化，球蛋白变性后其溶解度降低，有些蛋白质可以复性，有些不可以 酸性氨基酸包括：谷氨酸、天冬氨酸 （酸谷天 三伏天） 属于一碳单位的氨基酸是丝、色、组、甘 （施舍竹竿） 考点：维生素 细胞色素C是呼吸链的组成，其作用原理为在酶存在的情况下，对组织的氧化、还原有迅速的酶促作用能提高氧的利用。 考点：酶 变构调节：指小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构象变化，从而改变酶的活性。以非共价键特异结合、改变亚基的构象。 酶的特征性米氏常数是Km值，用来表示酶与底物亲和力的大小。 意义是：它的数值等于酶促反应达到最大速度一半时的底物浓度。 酶原激活是指：酶的活性中心形成或暴露的过程。 竞争性抑制作用是指抑制剂与底物相互竞争酶的活性中心，电热毯和分别结合方式不以共价结合 酶的必须基团是指与酶催化功能有关的基团 任何一种酶都有活性中心，活性中心决定酶的特异性，酶催化反应主要是通过降低反应系统的活化能。 酶促反应中决定酶具有专一性的是酶蛋白（是由酶的活性中心决定的） 酶的最适PH是酶促反应速度最大时的PH，各个阶段的酶的PH均不稳定 在0-40℃范围内，在酶活性测定的反应体系中，反应速度随温度升高而加快。 酶的催化高效性是因为能降低反应的活化能资信度，酶促反应具有高效性、高度特异性、可调节性 考点：糖代谢 糖原合成过程中，活性葡萄糖的形式是UDPG，反应中需要消耗ATP和UTP 糖酵解过程中可被别构调节的限速酶是6-磷酸果糖-1-激酶（三个关键酶分别是：葡萄糖激酶、6-磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶） 糖酵解过程可大量释放ATP，为生命活动提供能量，尤其是厌氧生物获得能量的主要途径 糖异生的关键酶是丙酮酸羧化酶、PEP羧激酶、果糖双磷酸酶-1、葡萄糖-6-磷酸酶 糖酵解、糖异生、磷酸戊糖、糖原合成及糖原分解各代谢途径交汇点上的化合物（各步骤的枢纽）是6-磷酸葡萄糖，三羧酸循环（不可逆反应，生理意义是提供能量）是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的枢纽。 在糖酵解过程中，催化产生NADH和消耗无机磷酸的酶是3-磷酸甘油醛脱氢酶（GAPDH） 体内生成核糖的主要途径是磷酸戊糖途径。主要意义是：生成5-磷酸核糖，作为合成核苷酸的原料；将NADP+生成还原性辅酶II（NAPDH），作为供氢体。 糖异生是指非糖物质转化成葡萄糖和糖原的过程，其原料包括甘油、乳酸、各种氨基酸、丙酮酸、丙酸等。丙酮酸为糖代谢的枢纽物质 在氧气充足情况下，1摩尔一下物质产生ATP数，1.6-二磷酸果糖产生37/39ATP,葡萄糖产生36/38ATP.丙酮酸产生30ATP。1,3-二磷酸甘油氧化产生34ATP 磷酸果糖激酶-1的变构激活剂为2,6-二磷酸果糖，变构抑制剂是ATP和柠檬酸 1分子丙酮酸被彻底氧化成H2O和CO2，同时生成ATP数15个，三羧酸循环一次共生成12个ATP 乳酸循环是氧不足时，肌肉收缩，通过糖酵解生成乳酸，以弥散的方式进入血液入肝内，进行糖异生为葡萄糖，释放入血被肌肉吸收。生理意义在于避免损失乳酸，防止堆积引起酸中毒。 糖原分解首先生成的物质是1-磷酸葡萄糖，直接生成时需要消耗能量的物质是6-磷酸葡萄糖，人体活动的直接供能物质是ATP。分解后产能最多的是硬脂酸。 考点：生物氧化 NADH呼吸链组成的排列顺序为：NAD+→FMN→COQ→Cyt→O2 氧化磷酸化在体内主要有两条呼吸链：NADH氧化呼吸链和FADH2氧化呼吸链，产生的ATP是3分子和2分子 考点：脂类代谢 乙酰辅酶A来源：糖氧化分解或由脂肪酸、酮体和蛋白分解生成(非丙酮酸氧化生成)，在线粒体中进行生成，而脂肪酸合成部位在胞浆（细胞胞质），因此乙酰辅酶A必须由线粒体运送至胞浆，此时不能自己透过线粒体膜。必须通过柠檬酸-丙酮