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2 酶（Enzymes） 酶学研究诺贝尔奖获得者 1907 Buchner, E. 酵母无细胞提取液的酒精发酵作用 1929 Euler-Chelpin,H. Harden,A. 糖发酵及其有关酶 1931 Warburg, O. 呼吸酶及其作用机制 1946 Northrop, J., Stanley, W., Sumner, J. （脲）酶结晶 1947 Cori, C., Cori, G. 糖原磷酸化酶 1955 Theorell, A. 氧化酶 1959 Kornberg, A. DNA聚合酶 1971 Sutherland cAMP 1975 Baltimore, D., Dulbecco, R., Temin, H. 逆转录酶 1978 Arber,W., Nathans, D. Smith, H. DNA限制性内切酶 1982(9) Thomas R Cech S. Altman 核酶的发现 1992 Fischer, E., Krebs, E 糖原磷酸化酶可逆磷酸化 1994 Rodbell, M., Gilman, A. G蛋白 2 酶（Enzymes） 酶的生物学功能 2 酶（Enzymes）（p100） 2.1 酶的基本性质 酶是生物催化剂 酶是生物催化剂 酶是生物催化剂 1、所有的酶都是由生物体产生的，几乎所有的生物包括病毒都能合成酶。 2、酶与生命活动密切相关 （1）酶参与了生物体内所有的生命活动和生命过程（执行具体生理机能；清除有害物质；协同激素等生理活性物质在体内发挥信号转换、传递和放大作用，调节生理过程和生命活动；催化代谢反应）。 （2）酶的组成和分布是生物进化及组织功能分化的基础。 （3）酶能在多种水平上进行调节以适应各种生命活动的需要。 降低反应活化能、加快反应速率 化学反应的活化能 一个化学反应中，开始时，反应物（S）的平均能量水平较低（初态，initial state)（A），在反应的任何一刻，反应物中都有一部分分子具有比初态更高一些的能量，高出的这部分能量为活化能（activation energy)。使这些分子进入过渡态（transition state)，即活化态（A*)，这时就能形成或打破一些化学键，形成新的物质--产物(P）。这些具有较高能量、处于活化态的分子为活化分子，反应物中这种分子愈多，反应速度就愈快。活化能就是在一定温度下一摩尔底物全部进入活化态所需要的自由能（J/mol）。 降低反应活化能、加快反应速率 酶的化学本质是蛋白质 1、酶溶液是高分子胶体，而且是两性电解质，在电场中可发生泳动，活性—pH曲线与两性离子的解离曲线相似。 2、导致蛋白质变性的因素往往也能使酶变性。 3、通常能被蛋白水解酶水解丧失活性。 4、高度纯化的酶的化学组成表现为蛋白质。 5、根据RNase的一级结构，从氨基酸合成了有相同催化活性的蛋白质产物。 有些酶不是蛋白质 上世纪七十年代后—八十年代初，发现核糖核酸酶P等除蛋白质外，还包含RNA（对RNase P，RNA占77%），且后者在催化过程起着不可或缺的作用。Altman发现该酶可耐受胰蛋白酶的作用，但 RNase A处理失去活性；将蛋白质与RNA分开后，单独都不表现RNase P活性；重组后恢复活性。 Cech在研究rRNA加工中发现rRNA前体本身就具有催化能力。之后，Altman和Pace两家实验室同时证明RNA的催化能力。为了区别于蛋白质酶，称它们为核酶（Ribozyme）。Cech和Altman因此获1989诺贝尔奖。 其后，还有大量RNA催化剂的报道，甚至还有DNA催化剂及糖催化剂的报道。但这些并不否定“酶的化学本质是蛋白质”的结论。 底物专一性 底物专一性 酶的组成 酶的组成 酶的辅助因子 包括金属离子和有机化合物，本身无催化作用，除稳定酶的构象外，一般在酶促反应中运输转移电子、原子或某些功能基团。有些蛋白质也具有这种作用，被称为蛋白辅酶。 与酶蛋白结合松驰的辅助因子，可以通过透析或超滤等除去，被称为辅酶(cofactor或coenzyme)。 有一些辅助因子以共价的形式与酶蛋白牢固地结合在一起，不能通过透析或超滤除去，被称为辅基(prosthetic group)。 作为酶辅因子的一些无机离子 辅酶 酶的活性部位（active center/site) 酶的活性部位（active center/site) p103 结合部位 结合部位 催化部位 核酶（Ribozyme） 抗体酶（Abzymes）p104 酶的命名——以 –ase结束 酶的命名——以 –ase结束 系统命