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第一节 酶的一般概念 一、酶是生物催化剂 二、酶催化作用的特点 三、酶的化学本质及其组成 一、酶是生物催化剂 酶(enzyme)是生物活细胞所产生的以蛋白质为主要成分的生物催化剂 催化活性不依赖完整的细胞存在 并非都是蛋白质，还有催化活性的RNA也是酶称为R酶（Ribozyme） 二、酶催化作用的特点 酶和一般催化剂的共同点 用量少而催化效率高 不改变化学反应的平衡点 可降低反应的活化能 酶的特性﹡ 具有很高的催化效率 具有高度的专一性 酶的催化活性易受外界环境因素的影响 酶的催化活性在细胞内受到严格的调控 酶的催化活性与辅因子有关 三、酶的化学本质及其组成 化学本质 蛋白质, 少部分是RNA 组成: 由单纯蛋白质所构成的酶 由蛋白质和其他成分构成的酶: 即酶蛋白(apoenzyme)+即辅助因子(cofactor)。 辅助因子分辅酶和辅基(coenzyme prosthetic group)，。 辅酶(coenzyme):与酶蛋白结合松弛的辅助因子 辅基（prosthetic group):可以通过透析或其他方法将辅酶除去；与酶蛋白结合较牢固的辅助因子 分类 单体酶(monomeric enzyme)：只含有一条多肽链，分子量在12～35kD之间，如溶菌酶、胰蛋白酶等。 寡聚酶(oligomeric enzyme)：由几个甚至几十个亚基组成，这些亚基可以相同的也可以不同。 多酶体系(multienzyme system)：是由几种酶彼此嵌合形成的复合体。 第二节 酶的分类与命名 一、命名原则 二、酶的分类 一、命名原则 二.酶的分类 1.氧化还原酶类（oxido-reductases): 催化氧化还原反应： A·2H + B → A + B·可分为 需氧脱氢酶、氧化酶和不需氧脱氢酶。 2.转移酶类(transferanses)：催化功能基团的转移反应： AB + C ←→A + BC 3.水解酶类(hydrolases):催化水解反应:AB + HOH →AOH + BH 4.裂合酶类(lyases)：催化底物裂解反应，并产生双键，或其逆反应，将一个基团加到双键上：A·B ←→ A + B 5.异构酶类(isomerases)：催化各种同分异构体的相互转变：A ←→ B 如异构酶和消旋酶催化的反应。 6.合成酶(连接酶)类(ligases)：这类酶催化一切必须与ATP分解相联，并由二种物质合成一种物质的反应： A + B + ATP → A·B + ADP + Pi(或 AMP + PPi) 第三节 酶的作用机理 一、酶的活性中心 二、酶的专一性及酶作用专一性学说 三、酶作用机理 一、酶的活性中心﹡ 什么是酶的活性中心 活性中心—指酶分子上直接参与反应的氨基酸残基的侧链基团，根据一定的空间构象组成的活性结构。 酶活性中心可分为两部分 一部分是直接与底物结合，称为特异性部位（specificity site),又称为结合部位； 另一部分直接参与催化的部分，称为活性部位（active site),又称转变部位。前者决定酶的专一性，后者决定所催化反应的性质。 酶活性中心的特点﹡ 活性中心只占酶分子很小的一部分 活性中心具有三维结构这样才能使构成活性中心的氨基酸残基在空间结构上相互靠近 酶与底物结合的专一性取决于活性中心原子的精致排列 底物靠许多相当弱的键同酶结合 活性中心处于酶分子的一凹穴中，形成疏水区 酶分子的结构特点﹡ 结合部位 (Binding site) 决定酶的专一性 催化部位 (catalytic site) 决定酶所催化反应的性质。 调控部位 (Regulatory site) 酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用。 酶活性中心的必需基团 亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。 酸碱性基团：天门冬氨酸和谷氨酸的羧基，赖氨酸的氨基，酪氨酸的酚羟基，组氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巯基等。 二、酶的专一性及酶作用专一性学说 什么是酶的专一性 酶的高度专一性是指的具有高度的底物专一性和反应专一性；指酶只催化某一类甚至是某一种底物发生特定的反应。 专一性的类型 结构专一性：绝对专一性； 相对专一性 立体异构专一性：旋光异构专一性；(L-;D-) 几何异构专一性;(顺式；反式） 专一性假说:锁钥学说;诱导契合学说 认为整个酶分