氨基酸和血红蛋白.doc

授课教案 本次授课内容: 氨基酸和血红蛋白 教学日期：2007年9月30日 授课教师：陆东东； 职称：副教授； 授课时数：2； 授课方式：讲课 本单元或章节的教学目的与要求： 1.掌握氨基酸的一般结构和氨基酸的分类； 2.掌握氨基酸的酸碱性质和等电点的计算方法； 3.熟悉氨基酸的常见化学反应的应用价值； 4.熟悉分离和分析氨基酸的常用方法。 5.熟悉肽和肽键的结构 6了解血红蛋白的结构与功能 授课主要内容、重点、难点： 一.蛋白质的水解 氨基酸是蛋白质的基本结构单位。在酸、碱、蛋白酶的作用下，可以被水解成氨基酸单体。 酸水解：色氨酸破坏，天冬酰胺、谷胺酰胺脱酰胺基 碱水解：消旋，色氨酸稳定 酶水解：水解位点特异，用于一级结构分析，肽谱 二.氨基酸的功能：(重点) 1.组成蛋白质 2.一些aa及其衍生物充当化学信号分子 (-amino butyric acid ((-氨基丁酸)、Serotonic(5-羟色胺，血清紧张素)、melatonin(褪黑激素，N-乙酰-甲氧基色胺)，都是神经递质，后二者是色氨酸衍生物(神经递质是一个神经细胞产生的影响第二个神经细胞或肌肉细胞功能的物质)。 Thyroxine(甲状腺素，动物甲状腺thyroid gland产生的Tyr衍生物)和吲乙酸(植物中的Trp衍生物)都是激素(激素就是一个细胞产生的调节其它细胞的功能的化学信号分子)。 3.氨基酸是许多含N分子的前体物 核苷酸和核酸的含氮碱基、血红素、叶绿素的合成都需要aa 4.一些基本氨基酸和非基本aa是代谢中间物 精氨酸、Citrulline(瓜氨酸)、Ornithine(鸟氨酸)是尿素循环(Urea cycle)的中间物，含氮废物在脊椎动物肝脏中合成尿素是排除它们的一种重要机制。 三. 氨基酸的结构与分类（重点） 1809年发现Asp，1938年发Thr，目前已发现180多种。但是组成蛋白质的aa常见的有20种，称为基本氨基酸（编码的蛋白质氨基酸），还有一些称为稀有氨基酸，是多肽合成后由基本aa经酶促修饰而来。此外还有存在于生物体内但不组成蛋白质的非蛋白质氨基酸(约150种)。 1.编码的蛋白质氨基酸（20种） 也称基本氨基酸或标准氨基酸，有对应的遗传密码。 近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA编码，可能是第21种蛋白质氨基酸。 结构通式： L-型，羧酸的α-碳上接-NH2，，所以都是L-α-氨基酸。 α-氨基酸都是白色晶体，熔点一般在200℃以上。除胱氨酸和酪氨酸外都能溶于水，脯氨酸和羟脯氨酸还能溶于乙醇和乙醚。 2.按照R基的化学结构分类（蛋白质工程的同源替代）： （1）R为脂肪烃基的氨基酸（5种） Gly、Ala、Val、Leu、Ile，R基均为中性烷基（Gly为H），R基对分子酸碱性影响很小，它们几乎有相同的等电点（6.0±0.03）。Gly是唯一不含手性碳原子的氨基酸，因此不具旋光性。从Gly至Ile，R基团疏水性增加，Ile 是这20 种a.a 中脂溶性最强的之一（除Phe 2.5、Trp3.4 、Tyr 2.3以外）。 （2）R中含有羟基和硫的氨基酸（共4种） 含羟基的有两种：Ser和Thr，Ser的-CH2 OH基（pKa=15），在生理条件下不解离，但它是一个极性基团，能与其它基团形成氢键，具有重要的生理意义。在大多数酶的活性中心都发现有Ser残基存在。Thr 中的-OH是仲醇，具有亲水性，但此-OH形成氢键的能力较弱，因此，在蛋白质活性中心中很少出现。Ser和Thr的-OH往往与糖链相连，形成糖蛋白。 含硫的两种：Cys、Met，Cys中R含巯基（-SH），Cys 具有两个重要性质：（1）在较高pH值条件，巯基离解。（2）两个Cys的巯基氧化生成二硫键，生成胱氨酸。Cys-S-S-Cys，二硫键在蛋白质的结构中具有重要意义。Cys还常常出现在酶的活性中心。 Cys与结石有关，在细胞外液如血液中，Cys以胱氨酸(Cystine)氧化形式存在，胱氨酸的溶解性最差。 胱氨酸尿(Cystinuria)是一种遗传病，由于胱氨酸的跨膜运输缺陷导致大量的胱氨酸排泄到尿中。胱氨酸在肾(Kidney)、输尿管(ureter)、膀胱(urinary bladder)中结晶形成结石(Calculus, calculi)，结石会导致疼疼、发炎甚至尿血。大量服用青霉胺(Penicillcemine)能降低肾中胱氨的含量，因为青霉胺与半胱氨酸形成的化合物比胱氨酸易溶解。 Met的R中含有甲硫基（-SCH3），硫原子有亲核性，易发生极化，因此，Met是一种重要的甲基供体。 （3）R中含有酰胺基团（2种） Asn