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第一章1、蛋白质平均含氮量16% 、并根据含氮量进行相应计算：每克样品含氮量克数x6.25x100=100克样品中蛋白质的含量（g%）2、蛋白质的一级结构：从N端至C端的氨基酸排列顺序。稳定力：肽键3、二级结构：多肽链中主链骨架原子的相对空间排列分布，而不涉及氨基酸残基侧链的空间排布。稳定力：H键二级结构的主要类型：a-螺旋：多肽链中主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升。b-折叠：呈折纸状。b-转角：常出现在肽链进行180回折时的转角部位。无规卷曲：肽链其余结构部分表现为环或卷曲结构。4、蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间排布。稳定力 ：氢键、离子键、疏水作用、范德华力、二硫键。5、蛋白质的四级结构：每一条具有完整三级结构的多肽链称为亚基。亚基之间以非共价键相互连接形成特定的三维空间构像。稳定力：氢键、离子键、范德华力。蛋白质的结构与功能之间的关系。一级结构相似的蛋白质其功能相似，一级结构是高级结构的决定基础，重要的氨基酸序列改变可导致疾病，如廉型红细胞贫血；高级结构决定功能， 如蛋白质的变性；构像相似，功能相似，构像被破坏，功能也丧失，如：蛋白质构像病，老年痴呆症。7、蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH（pH＞pI带正电，pH＜pI带负电，向与它所带电荷相反方向移动。）8、蛋白质变性：蛋白质在某些理化因素的作用下空间构像受到破坏，从而改变其理化性质，并失去其生物活性。蛋白质变性后的理化性质改变。9、复性：可消除变性因素条件下使蛋白质恢复或部分恢复其原有的构像和功能。10、蛋白质的紫外吸收波长280nm。第二章1、酶的活性中心：组成特定空间结构的区域，能与底物特异的结合并将底物转化为产物的这一区域。（全酶才有活性）2、必须基团：其中一些与酶活性密切相关的化学基团。必须基团在活性中心内外都存在。3、酶促反应的特点：高效性，酶能提高反应的速度，同样是因为有效地降低了反应的活化能。特异性，绝对特异性相对特异性立体异构特异性。调节性，体内代谢物通过对酶原的激活、酶活性的激活或抑制来调节代谢反应，也可以通过对酶的合成进行诱导、阻遏，或对酶的降解速度的控制来调节代谢。4、底物浓度对酶促反应速度的影响米氏方程： ；坐标曲线 、米氏常数km：等于反应速度为最大反应速度时的底物浓度、Vm的意义：最大反应速度 5、底物浓度在不同的范围内变化时，对反应速度的影响 6、酶浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应速度的影响，但不受反应时间的影响。 7、可逆性抑制作用：抑制剂通过非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或消失。竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制 竞争性抑制，有些抑制剂分子的结构与底物分子结构非常相似，可与底物竞争结合酶的活性中心，Vm不变，km变大。应用（磺胺类药物）【不杀菌】非竞争性抑制，有些抑制剂可与酶活性中心外的必须基团结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合，km不变。反竞争性抑制，不是直接与酶结合抑制酶的活性，而是结合ES中间复合物形成ESI，这样不仅使ES量下降，减少产物生成，反而促进E与S形成中间复合物，这类抑制剂增强底物与酶亲和结合的作用，km/vm不变。8、同工酶：催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。9、酶原激活的生理意义：保护消化器官本身不受酶的水解破坏，而且保证了酶在特定的部位与环境才发挥其催化作用酶原还可被视作是酶的储存形式，需要时能迅速激活，完成催化。10、酶原激活的本质：酶的活性中心暴露或形成的过程。第三章1、核酸组成的基本单位：核苷酸2、DNA与RNA化学组成的区别核酸种类 组成成分基本组成单位结构特点 碱基戊糖磷酸DNAA=T、G≡C脱氧核糖PidNTP反向平行的互补双链结构RNAA=U、G≡C核糖PiNTP以单链结构为主，局部可形成双螺旋结构3、核酸的一级结构：从5`-末端到3`-末端核苷酸或脱氧核苷酸的排列顺序。4、DNA分子的二级结构：结构要点：双螺旋结构，反向互补，Tm高，G≡C高。5、信使RNA：5`-末端的帽子结构和3`-末端的多聚A尾特殊结构6、转运RNA：二级结构显示为三叶草形7、紫外吸收特异性波长（260nm）8、DNA变性：破坏互补碱基之间的氢键，并未破坏磷酸二酯键，仅破坏空间结构，一级结构不受影响。9、增色效应：由于变性因素，导致紫外吸收增加。10、DNA复性：解开的两条链又可重新缔合而形成双螺旋的过程。11、分子杂交：在一定条件下按碱基互补原则结合在一起，形成异源双链的过程。12、核苷酸从头合成途径：嘌呤核苷酸的主要合成途径，肝细胞多数组织以从头合成途径为主，由简单化合物磷酸核糖，氨基酸、一碳单位及CO2为原料