第四章蛋白质论述.ppt

第四章 蛋白质（Protein） [教学目标] 1、了解蛋白质的组成、结构和分类； 2、掌握食品中蛋白质的功能性质及加工对  其影响。[重点难点] 重点：蛋白质的功能性质; 难点：加工对蛋白质功能性质和营养价值的 影响。 [基本内容] 1、概述； 2、食品中蛋白质的功能性质； 3、食品加工对蛋白质功能性质和营养 价值的影响。 第一节 概述 一、蛋白质的组成和分类（Classification） 根据蛋白质分子的形状划分（20世纪30-40年代形成） 球状蛋白质 (Globular protein) 纤维状蛋白(Fibrous protein) 根据化学组成划分（20世纪50-60年 代分类方法） 简单蛋白质（Simple proteins） 结合蛋白（Conjugated proteins） 衍生蛋白质（Derived proteins） 单纯蛋白质:根据理化性质及来源分为清蛋白（又名白蛋白，albumin）、球蛋白（globulin）、谷蛋白（glutelin）、醇溶谷蛋白（prolamine）、精蛋白（protamine）、组蛋白（histone）、硬蛋白（scleroprotein）等。 结合蛋白:按其辅基的不同分为核蛋白（nucleoprotein）、磷蛋白（phosphoprotein）、金属蛋白（metalloprotein）、色蛋白（chromoprotein）等。 根据功能划分 活性蛋白质 (Active protein) :具有生物活性的蛋白质（如酶、激素蛋白质、运输和贮存蛋白质、运动蛋白质、受体蛋白质、膜蛋白质等） 活性多肽与活性蛋白质是指具有清除自由基，提高机体免疫能力，延缓衰老，降低血压等特殊功能的活性肽与蛋白质，如谷胱甘肽，降血压肽，免疫球蛋白等。 非活性蛋白质（Passive protein）支撑或保护作用的蛋白质 （如胶原、角蛋白、网状蛋白质等） 蛋白质为生物高分子物质之一，具有三维空间结构，因而执行复杂的生物学功能。蛋白质结构与功能之间的关系非常密切。在研究中，一般将蛋白质分子的结构分为一级结构与空间结构两类。 蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构。 二、稳定蛋白质结构的作用力 蛋白质的结构 一级结构（Primary structure） 1969年国际纯粹与应用化学联合会（IUPAC）定义为：一级结构是肽链中氨基酸的顺序。 二级结构（Secondary structure） 蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。(主链上原子的空间排列) 三级结构（Tertiary structure ） 1969年IUPAC定义为：三级结构包括蛋白质分子主链和侧链所有原子或原子团的空间排布关系，但不讨论亚基间或分子间的排布关系。 四级结构（Quaternary structure） 在三级结构的基础上，两条或多条肽链以特殊方式结合成有活性的蛋白质。 具有二条或二条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋白质，其多肽链间通过次级键相互组合而形成的空间结构称为蛋白质的四级结构。 每个具有独立三级结构的多肽链单位称为亚基（subunit）。 四级结构实际上是指亚基的立体排布、相互作用及接触部位的布局。 亚基之间不含共价键，亚基间次级键的结合比二、三级结构疏松，因此在一定的条件下，四级结构的蛋白质可分离为其组成的亚基，而亚基本身构象仍可不变。 稳定蛋白质结构的作用力 空间相互作用（Steric interaction） 范得华相互作用（Van der wals structure） 氢键（Hydrogen bond） 静电相互作用（Electrostatic forces） 疏水相互作用（Hydrophobic interaction） 二硫键（Disulfide bond） 金属离子（Metal ion） 构型：指一个不对称的化合物中不对称中心上几个原子或基团的空间排布方式。构型转换牵涉及共价键的形成或破坏 构象：指一个分子结构中一切原子绕共价单键旋转时产生的不同空间排列方式。构象转变不涉及共价键的形成或破坏。 蛋白质的变性作用（Denaturation） 变性:因环境因素的影响，蛋白质分子的天然构象遭到破坏，而使其理化性质发生改变，乃至生物功能丧失的过程. 复性 变性的实质: 天然蛋白质分子从有序而紧密的结构变为松散而无序的结构 引起