2015制药工程复习提纲doc解读.doc

　　 　　　　　 生物化学知识点综述 糖类化学 本章在各类型考试中考察的是一些细节性的知识，具体有以下一些知识点： 糖的定义和分类：糖主要由C、H、O三种元素所组成，是一类多羟基醛或多羟基酮，　　　　或者是它们的缩聚物或衍生物。根据能否水解以及可水解成多少个单糖而分为单糖、寡糖（含2到10个单糖分子）和多糖（10个以上单糖分子）。以葡萄糖为代表的单糖的分子结构（特别是旋光异构现象）、分类、物理化学性质，还有一些重要的单糖要记。 图示： 会写三种主要双糖（蔗糖、纤维二糖和麦芽糖）的连接键的种类及其环状结构。 常用的鉴别核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉的方法。最简便的方法是显色法。见下表： 　　 核糖 葡萄糖 果糖 蔗糖 淀粉 碘液 － － － 发－ 蓝色 盐酸、间苯二酚试剂 绿色 淡红色 红色 － － 费林或本尼迪特试剂 红黄色 红黄色 红黄色 － － 加溴水 褪色 褪色 － 脂类化学 本章知识一般严选择题、填题和判断题中出，考点主要是以下几个方面： 脂类的概论、分类及功能。按组成分类：三酰甘油脂（三脂酰甘油）、磷脂、类脂及结合脂。 脂肪酸的特征：链长、双键的位置、构型。 自然界常见的脂肪酸。必需脂肪酸的定义及种类。 蛋白质 　　 蛋白质的组成，特别是蛋白质中氮的平均含量（16%）经常在填空题和计算题中出现。 组成蛋白质的20种氨基酸的三字符号和20种氨基酸的化学结构（除甘氨酸外，均属L－α－氨基酸）和分类。 （1）根据侧链基团（R－）的极性分类 　　　　非极性R基氨基酸：Ala Leu Ile Pro Phe Trp Met 　　不带电荷的极性R基氨基酸：Gly Ser Thr Cys Asn Gln　Tyr 　　带正电荷的R基氨基酸：Lys Arg His 　　带负电荷的R基氨基酸：Asp Glu （2）根据人体能否自身合成分为 　　　　必需氨基酸：Val Leu Ile Thr Met Lys Phe Trp 　　非必需氨基酸：其余 氨基酸物理化学性质：旋光性可作一般性的了解，而酸碱性、氨基、羧基以及氨基和羧基共同参加的反应，特别是等电点及其计算和测定方法、氨基酸在不同pH条件下的泳动情况 蛋白质的一级结构（蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，以肽键为主键或有少量的二硫键为副键构成的）及高级结构包括二级结构（包括α－螺旋结构，β－折叠片层以及β转角和无规则卷曲，以氢键维持其稳定性）、三级结构（维系结构的非共价健有：氢键、离子键、疏水键、二硫键，主要靠次级键疏水作用、离子键、氢键和分子间作用力等）、四级结构（蛋白质亚基之间以非共价键缔合，主要靠次级键维系。具有蛋白四级结构的蛋白质有血红蛋白、乳酸脱氢酶等，肌红蛋白不具有四级结构）的定义及类型和维持力 蛋白质的理化性质(两性电离、胶体性质、沉淀、变性、凝固、呈色反应、紫外吸收等)：其中蛋白质的变性是重点，名词解释及辨析里经常考。蛋白质的变性是指以物理或化学方法瓦解蛋白质的空间构象，破坏了维持二、三、四级结构的力量，一般不影响其一级结构。变性蛋白质的性质必须掌握：a.生物活性消失；b.维系二、三、四级结构的化学键被破坏；c.易被蛋白质酶水解；d.-SH等基团之反应活性增加等。 蛋白质的分离与合理化，通常分离、纯化蛋白质的一般原理和方法： 丙酮沉淀及盐析：盐析是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏蛋白质在水溶液中的稳定性因素而沉淀。各种蛋白质在盐析时所需的盐浓度及pH不同。 电泳：电泳是根据蛋白质在低于或高于等电点(pI)溶液中带电并在电场中向一极移动原理来分离蛋白质。带正电荷向负极泳动，而带负电荷向正极泳动，分子小的蛋白质泳动快，分子量大的泳动慢，于是蛋白质被分离。 层析：层析是分离纯化的重要手段之一。有离子交换层析、亲和层析等，其中离子交换层析应用最广。 分子筛(凝胶过滤)：是层析一种，在层析柱内填满带有小孔的颗粒一般是葡聚糖制成。蛋白质溶液加之于柱之顶部，往下渗漏，这时小分子蛋白质分子进入凝胶微孔，大分子不能进入，故大分子蛋白质先洗脱下来，小分子后洗脱出来。 10. 构与功能的关系也是本章考试的重点。可从多个例子去理解一级结构与功能的关系、空间结构与功能的关系，并结合随后章节的学习反复加深理解。例如，酶原的激活、激素原、前激素原转变为有活性的激素等均可有力地说明一级结构决定空间结构，一定的空间结构执行一定的功能。变构酶、变构调节等有许多的例子，就是以蛋白质的结构与功能为基础。同时，变构效应是生物体内普遍存在的功能调节方式之一。将学习的各章节内容进行有机的联系、比较，正确理解专业名词的概念，使“概念”变成自己知识网上的纽节，就会不断积累蛋白质结