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生物化学复习重点 第一章 蛋白质 1. 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，N为特征性元素 2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有甘氨酸没有手性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。 3.氨基酸分类： （1）、酸性氨基酸：一氨基二羧基氨基酸，有天冬氨酸、谷氨酸，带负电荷 （2）、碱性氨基酸：二氨基一羧基氨基酸 ，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷 （3）、中性氨基酸：一氨基一羧基氨基酸，有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。不带电荷。 4.两性解离：两性是指在溶液中既可以给出H+而表现酸性，氨基可以结合H+而表现碱性。，是一种既带正电荷，的离子，兼离子。：在某一p值，的程度相等，氨基酸以兼性离子的形式存在，净为0 溶液的p氨基酸的等电点。 肽：存在于蛋白质和肽分子中，的α与另一个氨基酸的α氨基缩合形成的化学键。 a-COOH 和相邻的另一个氨基酸的a-NH2脱水形成共价键。 氨基酸通过钛键连接成肽，氨基酸的多少分为寡肽和多肽；功能分为生物活肽和蛋白质。 构成一个钛单元，平面上称为肽平面pI=(pK1，+pK2，)/2 5.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸有紫外吸收 6. 蛋白质的一级结构（Primary structure）：它是指蛋白质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。 7. 蛋白质二级结构的概念：是指蛋白质多肽链局部片段的构该片段的氨基酸序列是连续的，构象通常是规则的 a-螺旋、β-折叠、β-转角 维持二级结构的作用力：氢键 螺旋（a-Helix）：蛋白质多肽通过肽平面旋转盘绕形成的一种右手螺旋结构。 (1)、多个肽键平面通过α－碳原子旋转，主链绕一条固定轴形成右手螺旋(2)、每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm。（3）、相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和N-H形成许多链内氢健，即每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C＝O之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。(4)肽链中氨基酸侧链R，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α－螺旋的形成。 影响a—螺旋稳定的因素： 酸性或碱性氨基酸集中的区域，由于同电荷相斥，不利于α－螺旋形成；较大的R(如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸)集中的区域，也妨碍α－螺旋形成；脯氨酸因○其α－碳原子位于五元环上，不易扭转，加之它是亚氨基酸，不易形成氢键，故不易形成上述α－螺旋；甘氨酸的R基为H，空间占位很小，也会影响该处螺旋的稳定。 β-折叠（ β-pleated sheets）又称β—片层、β—结构，其结构要点如下： （1）、多肽链呈锯齿状（或扇面状）排列成比较伸展的结构； （2）、相邻两个氨基酸残基的轴心距离为0.35nm，侧链R基团交替地分布在片层平面的上下方，片层间有氢键相连； （3）、有平行式和反平行式两种，平行式的折叠其Φ=–119。，Ψ=+113。。反平行折叠其Φ=–139。，Ψ=+135。。 β-转角 又称β-弯曲，β-回折或发夹结构。指蛋白质的多肽链在形成空间构象时经常会出现180。的回折，回折处的结构就称为β-转角。一般由四个连续的氨基酸组成，第一个氨基酸的羧基与第四个氨基酸的氨基形成氢键。也有一些是由第一个氨基酸的羧基与第三个氨基酸的氨基形成氢键。 8.蛋白质的三级结构 ????一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布，称为三级结构，是包括主、侧链在内的空间排列。大多数蛋白质的三级结构为球状或近似球状。在三级结构中，大多数的亲水的R侧基分布于球形结构的表面，而疏水的R侧基分布于球形结构的内部，形成疏水的核心。 三级结构主要靠次级键（非共价键，noncovalent）维系固定，主要有： 氢键、离子键（盐键）、疏水的相互作用（疏水键）、范德华力、配位键，另外二硫键（共价键）也参与维系三级结构。 9.蛋白质的四级结构（在三级结构之上才会有） ? ???? 具有独立三级结构的多肽链单位，称为亚基或亚单位（subunit），亚基可以相同，亦可以不同。四级结构的实质是亚基在空间排列的方式。 10.蛋白质结构与功能的关系 一级结构是空间构象的基础，空间结构决定功能（举例说明）11. 蛋白质的理化性质 蛋白质等电点PI：在某一pH下，当蛋白质所带正负电荷相等的时候，该溶液的pH就称为该蛋白质的等电点。 等电点时蛋白质的溶解度最小。 PHPI,溶液带负电荷，向正极泳动。 PHPI,溶液带正电荷，向负极泳动。 ?蛋白质胶体溶液的稳定因素：水化膜、相同电荷。当破坏这两个因素时，蛋白质中从溶液中析出而产生沉淀。 ?使蛋白质从溶液中析出的现象称为沉淀，方法有： 1.盐析：在蛋白质的水溶液中，加入大量高浓度