生物化学第二章试题讲述.doc

第二章 蛋白质的结构与性质 本章重点 蛋白质的元素组成及其特点，运用含氮量计算生物样品中的蛋白质含量。 蛋白质基本组成单位—氨基酸的结构特点、分类、理化性质。 肽的组成及结构特点。肽、肽键、氨基酸残基、氨基末端、羧基末端等概念。 蛋白质分子的基本结构（一级结构）和空间结构（二级结构、三级结构、四级结构）的概念，各种结构的组成方式、特点。 蛋白质结构与功能的关系。 蛋白质的两性电离、胶体、变性、沉淀、紫外吸收的性质，蛋白质的茚三酮和双缩脲反应原理。 名词解释 氨基酸(amino acid)：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。必需氨基酸(essential amino acid)：指人（或其它脊椎动物）自不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。非必需氨基酸(nonessential amino acid)：指人（或其它脊椎动物）自能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。等电点(pI, isoelectric point)：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的电荷为零）的pH值。茚三酮反应(ninhydrin reaction)：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。肽键(peptide bond)：一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰键。肽(peptide)：两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。层析(chromatography)：按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。离子交换层析(ion-exchange chromatography)：(柱中装填物) 对要分离的各种离子的亲和力的不同，使离子在层析柱中达到分离目的的方法。 亲和层析(affinity chromatography)： 凝胶过滤层析(gel filtration chromatography)：也叫做分子排阻层析。一种利用孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它混合物的层析技术。透析(dialysis)：分子过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将生物大分子的一种分离技术。(sedimentation coefficient)：1—20S这个范围。1S为10-13秒。 凝胶电泳(gel electrophoresis)：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。Edman降解(Edman degradation)：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。同源蛋白质(homologous protein)：不同种类生物序列和功能的蛋白质，例如血红蛋白。构(configuration)：有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构象(conformation)：指一个分子中，不改变共价键结构，所产生的空间排布。构象改变时，不共价键的断裂和重新形成。肽单位(peptide unit)：又称为肽基（peptide group）(peptide plane)：Cα原子倾向于共平面，形成多肽主链的酰胺平面(amide plane)。 蛋白质一级结构(primary structure)： 蛋白质二级结构protein secondary structure)：在蛋白质分子中的局域内氨基酸残基的有的排列。常见的二级结构有α-螺旋β-折叠β-转角和无规则卷曲等。二级结构是通过骨架上羰基和酰胺基之间形成的氢键维持的。蛋白质三级结构(protein tertiary structure)： 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用氢键范德华力盐键维持的。蛋白质四级结构(protein quaternary structure)：多亚基蛋白质的结构。实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。α-螺旋(α-heli)：蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第个残基的酰胺氮形成氢键。螺距为0.54 nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15 nmβ-折叠(β-sheet)： 蛋白质中常见的二级结构是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一的羰基氧和肽链的另一个酰氢之间形成的氢键维持的。平行排列反平行排列。β-转角(β-turn)：也是多肽链中常见的