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生物反应工程 姚璐晔 第三章 均相酶催化反应动力学 实例: 脂肪酶催化酯化反应:生物柴油 油料 甘油+脂肪酸 化学反应的基础知识 反应进行的方向 反应进行的可能性 反应进行的限度 反应速率及其测定 反应速率:单位时间内反应物或生物浓度的改变。 设瞬时dt内反应物浓度的很小改变为ds,则: 反应分子数 反应分子数:是在反应中真正相互作用的分子的数目。 如:A P 属于单分子反应 根据质量作用定律,单分子反应的速率方程式是: 反应级数 根据实验结果,整个化学反应的速率服从哪种分子反应速率方程式,则这个反应即为几级反应。 例:对于某一反应其总反应速率能以单分子反应的速率方程式表示,那么这个反应为一级反应。 又如某一反应:A+B C+D 酶促反应动力学基础——反应速率 零级反应 二级反应 A+B C 酶促反应动力学基础 —— 平衡常数 平衡:可逆反应的正向反应和逆向反应仍在继续进行,但反应速率相等。 反应的平衡常数与酶的活性无关,与反应速率的大小无关,而与反应体系的温度、反应物及产物浓度有关。 平衡常数(K)的计算: 例:A+3B 2C+D 酶的基本概念 酶可加快反应速率 降低反应的活化能(E0) 不能改变反应的平衡常数K 不能改变反应的自由能变化(ΔG) 酶有很强的专一性 较高的催化效率 反应条件温和 酶易失活 酶与底物的作用机理 Lock and key Model Induced-Fit Model 象手与手套的关系。 当底物接近酶的活性中心并与之结合时,酶的构象能发生改变,更适合于底物的结合。 酶促反应动力学基础 影响酶促反应的主要因素 浓度因素(酶浓度,底物浓度,产物浓度等) 外部因素(温度,压力,pH,溶液的介电常数,离子强度等) 内部因素(效应物,酶的结构) 酶反应动力学 酶反应动力学的两点基本假设: 反应物在容器中混合良好 反应速率采用初始速率 单底物酶促反应动力学 当反应系统中[ES]的生成速率与分解速率相等时,[ES]浓度保持不变的状态成为稳态。 快速平衡学说与稳态学说在动力学方程形式上是一致的,但Km和Ks表示的意义是不同的。 当k+2k-1时,Km=Ks这意味着生成产物的速率远远慢于[ES]复合物解离的速率。这对于许多酶反应也是正确的。 底物浓度与反应速率的关系 反应速率、底物浓度与时间的关系 米氏常数Km的意义? 问 题 为什么只有初始反应速率可以使用? 动力学参数的求解 作图法(通过方程变换,将方程线性化) L-B法 H-W法 E-H法 积分法 非线性最小二乘法回归处理 信赖域法(Matlab的优化工具箱) 遗传算法(不依赖于初值,可并行计算) L-B双倒数法 将米氏方程式两侧取双倒数,得到下列方程式: 以 作图,得到一直线 缺点:实验点过分集中在直线的左下方,影响Km和Vmax的准确测定。 积分法 例1:如果要求反应速度达到Vmax的99%,求其底物浓度。解: 例3 有一均相酶催化反应,Km值为2×10-3mol/L,当底物的初始浓度[S0]为1×10-5mol/L时,若反应进行1min,则有2%的底物转化为产物。试求出:(1)当反应进行3min ,底物转化为产物的百分数是多少?此时底物和产物的浓度分别为多少?(2)当[S0]为1×10-6mol/L时,也反应了3min,底物和产物的浓度是多少?(3)最大反应速率Vmax值为多少?解:(1 )根据题意, [S0]<0.01 Km, 所以V= Vmax[S0]/ Km=-ds/dt即,ln([S0]/[S])= Km/Vmaxt反应进行1min时,[S]=(1-2%)×[S0]=0.98×10-5mol/L∴ Vmax/Km=0.0202 min-1反应进行3min 时, ln([S0]/[S])= 0.0202×3=0.0606∴ [S]=0.94×10-5mol/L,XS=6%…… 抑制剂对酶促反应速率的影响 几个概念 失活 与 抑制 【失活】(inactivation):由于酶蛋白分子变性而引起的酶活力丧失的现象称为失活。 【抑制】(inhibition):由于酶的必需基团化学性质的改变,但酶未变性,而引起酶活力的降低或丧失,称为抑制作用 底物 与 效应物 【效应物】(Effecter):凡能使酶分子发生别构作用的物质叫效应物,通常为小分子代谢物或辅因子。如因别构导致酶活性降低的物质称为负效应物。 竞争性抑制(competitive inhibitions) 非竞争性抑制(Non-competitive Inhibitions
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