细胞的化学成分解题.ppt

第一节 细胞的化学成分 尽管自然界细胞形态多样，功能各异，但其化学成分基本相似，主要包括：糖类、脂类、蛋白质、核酸、酶类等。 一、糖类 糖类是多羟基醛、多羟基酮的总称，一般可用Cm(H20)n化学通式表示。由于一些糖分子中氢和氧原子数之比往往是2：1，与水结构相似，故又把糖类称为碳水化合物。糖是生命活动的主要能源，又是重要的中间代谢物，还有些糖是构成生物大分子，如核酸和糖蛋白的成分，因而具有重要意义。糖类化合物按其组成可分为单糖、寡糖、多糖。如果糖类化合物中尚含有非糖物质部分，则称为糖复合物，例如糖蛋白、蛋白多糖、糖脂和脂多糖等。  寡糖由少数几个（2—6个）单糖缩合而成的糖。 一般包括：二糖：蔗糖、麦芽糖、乳糖、纤维二糖；三糖：棉籽糖。 多糖：可水解为多个单糖。水解为同一单糖的（同多糖），如淀粉、糖原、纤维素、几丁质；水解产物不止一种单糖（异多糖），如透明质酸、肝素等。 3、胆固醇 主要存在真核细胞膜上，含量一般不超过膜脂的1/3，植物细胞膜中含量较少，广泛存在与动物细胞膜中，其功能是提高脂双层的稳定性，调节双脂层流动性，降低水溶性物质的通透性。 不带电荷的极性氨基酸 带正电荷的极性氨基酸 一条多肽链能否形成α-螺旋，以及形成的α-螺旋是否稳定，与该肽链氨基酸的组成与排列顺序有极大的关系，如R基的大小（较小易）、R基是否带有电荷（不带电荷易）、多肽链中是否存在脯氨酸（有则α-螺旋被中断，形成“结节”）。 四级结构：蛋白质的四级结构指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。在具有四级结构的蛋白质中，每一条具有三级结构的链称为亚基或亚单位，缺少一个亚基或亚基都不具有活性。如血红蛋白。 蛋白质的理化性质 1、蛋白质自溶液中析出的现象，称为蛋白质的沉淀。高浓度盐、有机溶剂、重金属盐、生物碱试剂都可沉淀蛋白质。盐析沉淀蛋白质不变性，是分离制备蛋白质的常用方法。如血浆中的清蛋白在饱和的硫酸铵溶液中可沉淀. 有些蛋白质变性后又可恢复到天然构象，称为复性；有些蛋白质变性后不能复性。 凝固是蛋白质变性发展的不可逆的结果。 沉淀的蛋白质不一定变性（如盐析）。 引起变性的因素:加热、辐射、振荡、高压等物理因素；有机溶剂、酸、碱、尿素等化学因素。 5．呈色反应 蛋白质分子中因含有某些特殊的结构或某些特殊氨基酸残基，能与多种化合物发生颜色反应。重要的颜色反应如表l-1-2所示。 四、酶类 （一）.酶的分子组成 酶原和酶原的激活： 酶原：没有活性的酶的前体。 酶原的激活：酶原在一定条件下经适当的物质作用可转变成有活性的酶。酶原转变成酶的过程称为酶原的激活。 本质：酶原的激活实质上是酶活性部位形成或暴露的过程。 同功酶：能催化同一化学反应的一类酶。 活性中心相似或相同：催化同一化学反应。 分子结构不同：理化性质和免疫学性质不同。 （二）、酶作用的机制 1.酶催化作用的本质：降低反应活化能 2.酶催化作用的中间产（络合）物学说 在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成酶－底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。 E + S ==== E-S ??? P + E (1)锁钥假说：认为整个 酶分子的天然构象是具 有刚性结构的，酶表面 具有特定的形状。如同 一把钥匙对一把锁一样 (2)诱导契合假说: 该学说认为酶表面并没 有一种与底物互补的固 定形状，而只是由于底 物的诱导才形成了互补 形状. 2.抑制剂对酶反应的影响 有些物质能与酶分子上某些必须基团结合,使酶的活性中心的化学性质发生改变，导致酶活力下降或丧失，称为酶的抑制作用 酶抑制剂对酶有选择性，很多药物、毒物和用于战争的毒剂都是酶抑制剂。 酶受抑制时其蛋白部分并未变性。由于酶蛋白变性造成的酶失活不属于酶抑制剂作用。 酶的抑制剂一般具备两个方面的特点： a.在化学结构上与被抑制的底物分子相似。 b.能够与酶的活性中心以共价或非共价的方式形成比较稳定的复合体或结合物。 抑制作用的类型： (1)不可逆抑制： 抑制剂与酶活性中心的必须基团以共价形式结合，引起酶的永久性失活。如有机磷毒剂二异丙基氟磷酸酯。氰化钾有剧毒，是呼吸酶的抑制剂。 (2)可逆抑制作用： 抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性 暂时性丧失。抑制剂可以通过透析等方法被除去， 并且能部分或全部恢复酶的活性。根椐抑制剂与 酶结合的情况，又可以分为两类： 竞争性抑制： 某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物 竟争与酶活性中心结合。当抑制剂与活性中心结合 后，底物被排斥在反应中心之外，其结果是酶促反 应被抑制了。 竟争性抑制通常可以通过增大底物浓度，即提高底 物的竞争能力来消除。 非竞争性抑