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参考答案第一章? 绪论一、名词解释生物化学：是运用化学的理论、方法和技术研究生物体的化学组成、化学变化及其与生理功能相联系的一门科学。是从分子水平探讨、阐明各种生命现象的本质的化学。第二章? 蛋白质化学一、名词解释1、蛋白质的一级结构（基本结构）是指构成蛋白质的各种氨基酸在多肽链中的排列顺序。维持一级结构的键是肽键。一级结构是决定高级结构的基础。蛋白质一级结构中起关键作用的氨基酸残基如果缺失或被替代，可通过影响空间构象而影响其生理功能。2、肽键：一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基，脱水缩合形成的酰胺键称为肽键。3、蛋白质的等位点（PI）：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。4、蛋白质的呈色反应：蛋白质分子中肽键或特殊氨基酸，可与某些试剂如酚试剂、茚三酮、考马斯亮蓝等发生反应显色，就叫蛋白质的呈色反应。二、问答题1、什么是蛋白质的变性简述蛋白质的变性后的临床使用价值 答：蛋白质的变性是指在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。蛋白质的变性后的临床使用价值主要表现为蛋白质变性后除溶解度降低易于消化外，最主要特点是生物学活性丧失。因此，我们可以采用高温、高压、紫外线、乙醇等措施可以使病原微生物蛋白质变性，失去致病性和繁殖能力。2、蛋白质的二级结构种类和α-螺旋的结构特征 答：蛋白质二级结构的种类有a-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲结构。a-螺旋的主要特征是：一般为右手螺旋；每螺旋一圈有3．4个氨基酸残基；螺旋圈之间依赖氢键连接而螺旋结构稳定；R基团伸向螺旋外侧。3、蛋白质有哪些主要生理功能 是构成组织细胞的最基本物质，从最简单的病毒到人类，凡是生物体均含有蛋白质。二、是生命活动的物质基础，人休内蛋白质种类繁多，都具有重要的生理功能，几乎所有的生命现象均有蛋白质的参与。三、是供给能量，每1g蛋白质在体内氧化分解提供的能量约为417kJ。第三章? 核酸化学一、名词解释1、核苷酸：核苷酸是核酸分子的基本组成单位，是由核苷和磷酸组成的化合物。2、核酸的复性：核酸热变性后，如温度缓慢下降，解开的两条链又可重新缔合形成双螺旋称为核酸的复性，复性又称 “ 退火 ”。3、核苷：戊糖与碱基缩合形成的化合物称为核苷。4、核酸分子的杂交：不同来源的DNA加热变性后，只要两条多核苷酸链之间有一定数量的碱基能彼此互补，经退火处理就可以形成双螺旋结构，就叫核酸分子的杂交。二、问答题1、核糖核酸有哪三类？在蛋白质生物合成过程中的主要作用是什么？ 核糖核酸有转运RNA、信使RNA和rRNA三类。在蛋白质生物合成过程中tRNA主要是作为氨基酸转运载体，活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的合成。mRNA主要是在细胞核内转录DNA基因序列顺序，指导合成蛋白质的氨基酸排列顺序。rRNA主要是与蛋白质结合成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。2、DNA双螺旋结构模式的要点主要是：：①DNA由两条相互平行走向相反的脱氧多核苷酸链组成。两链以脱氧核糖-磷酸为骨架，以右手螺旋方式绕同一公共轴盘旋；② 碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側，与对側链碱基形成氢键配对（A=T;? GoC） 。③ 螺旋一圈螺距3.4nm，每10对碱基对使螺旋上升一圈。④ DNA双螺旋结构十分稳定，稳定因素是碱基间的堆积力和碱基对之间的氢键。第四章? 酶一、名词解释1、酶：是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质又称生物催化剂。2、结合酶是由酶蛋白和非蛋白的辅助因子组成，又称全酶。3、酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。4、同工酶是指催化的化学反应相同，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。5、竞争性抑制剂：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低的抑制作用称为竞争性抑制作用。其抑制程度取决于底物及抑制剂的相对浓度。二、填空题1、酶催化作用的特点是：高度的催化效率、高度的特异性、酶活性的可调节性、酶活性的不稳定性2、影响酶促反应的因素是：底物浓度、酶浓度、温度、pH、激活剂、抑制剂三、问答题何为酶原激活？试述酶原激活的机理及其生理意义 答：在一定条件下，酶原受某种因素作用后，分子结构发生变化，暴露出或形成活性中心，使无活性的酶原转变成具有活性的酶，这一过程就叫酶原激活。酶原激活的生理意义：避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行；有的酶原可以视为酶的储存形式。需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发