第二章 蛋白质的化学2013.ppt

第二章 蛋白质的化学; 第一节 蛋白质是生命的物质基础;蛋白质（protein）是由许多氨基酸（amino acids）通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。;一、蛋白质是构成生物体的基本成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，约占人体干重的45％，某些组织含量更高。;1）生物催化作用（酶） 2）代谢调节作用（激素） 3）免疫保护作用（抗体） 4）物质的转运和存储（血红蛋白） 5）运动与支持作用（肌动蛋白） 6）控制生长和分化作用（核蛋白） 7）参与细胞间信息传递（受体蛋白）; 第二节 蛋白质的化学组成;一、蛋白质的元素组成; 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 ;二、蛋白质结构的基本单位 — 氨基酸;H;（一）氨基酸结构上的共同特点：;非极性R基氨基酸 极性不带电荷R基氨基酸 带负电荷的R基氨基酸（酸性氨基酸） 带正电荷的R基氨基酸（碱性氨基酸）;几种特殊氨基酸;+;稀有氨基酸 多肽合成后由基本氨基酸经酶促修饰而来，无翻译密码。如羟脯氨酸、羟赖氨酸。 ;非蛋白质氨基酸; 第三节 蛋白质的分子结构;一级结构（AA序列） 二级结构 超二级结构 结构域 三级结构（球蛋白） 四级结构（聚合体）;一、蛋白质的一级结构;+;* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。;N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端;N末端;1、定义 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。;“一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。”;（三）生物活性肽; 体内许多激素属寡肽或多肽;3.多肽类抗生素; 二、蛋白质的构象;;维持蛋白质构象的化学键---次级键（副键） 1、氢键：发生于负电性很强的原子(O,N)与一个已和氧或氮形成共价结合的氢原子之间。　 2、疏水键：由非极性基团受到水分子排斥相互聚集在一起的作用力。 3、离子键：由异性电荷间的静电吸引形成的键。 4、二硫键： 5、范德华引力：原子、基团、分子间相互作用力。 ;（一）蛋白质的二级结构;1、肽单位;虽是单键却有双键性质 周边六个原子在同一平面上 前后两个a-carbon在对角; 肽平面和二面角示意图;多肽链可以看成由Cα串联起来的无数个肽单位组成，肽单位是蛋白质结构的最小单位。 ; 2、蛋白质二级结构的主要形式; ?-螺旋;横截面观; α-螺旋要点： 　 ①右手螺旋，每隔3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距0.54nm，残基高度0.15nm；　 　 ②氢键是α螺旋稳定的主要次级键，相邻螺圈之间形成链内氢键。 ③R侧链分布于螺旋的外侧，并影响螺旋的形成和稳定。;影响α-螺旋稳定的因素： 　　⑴ 极大的侧链基团（存在空间位阻）； 　　⑵ 连续存在的侧链带有相同电荷的氨基酸残基（同种电荷的互斥效应）；　　⑶ 有Pro等亚氨基酸存在（不能形成氢键）。  ; ?-折叠; β-折叠要点： a、肽键平面之间折叠成锯齿状； b、相邻肽链之间的氢键是维持结构稳定的主要次级键； c、肽链平行的走向有顺式和反式两种； d、R侧链分布在片层的上下。 ;β－折叠; β-折叠的平行式和反平行式; ?-折角;β-折角要点: 主链骨架本身以大约180°回折； 回折部分通常由四个氨基酸残基构成； 构象依靠第一个残基的-CO基与第四残基的-NH基之间形成氢键来维系。  ;?-折角：; 无规线团;　　　蛋白质二级结构的主要形式;;α α; （三）结构域;; 对于较小的蛋白质分子来说，结构域和三级结构往往是一个意思，即单结构域的。大的蛋白质分子可以由2个或更多个结构域组成。 ;（四）蛋白质的三级结构; 肌红蛋白（Mb） ;胰岛素分子的三级结构;溶菌酶分子的三级结构;亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。;血红蛋白的四级结构 ;蛋白质的分子结构小结; 第四节 蛋白质的结构与功能;蛋白质一级结构是空间结构形成的物质基础； 蛋白质的生物学功能是蛋白质分子特定的天然构象所表现的性质或具有的属性。;一、蛋白质一级结构与功能的关系　 　1、一级结构不同、生物学功能各异　 催产素和加压素都是由垂体后叶分泌的九肽激素。 催产素能使子宫和乳腺平滑肌收缩，具有催产和促使乳腺排乳作