生物化学笔记[汇总].docx

第一章 蛋白质的结构与功能 1.1 蛋白质的分子组成 构成人体的20种氨基酸均属于L-α-氨基酸（除甘氨酸） 【氨基酸的分类、结构式、中文名和英文缩写】 含硫氨基酸：半胱氨酸、胱氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸） 脯氨酸和赖氨酸可被羟化为羟脯氨酸、羟赖氨酸 20种氨基酸的理化性质：等电点、紫外吸收（Tyr、Trp含共轭双键，A280）、茚三酮反应 【谷胱甘肽的组成、结构特点、主要活性基团、作用】 1.2 蛋白质的分子结构 一级结构：氨基酸从N端到C端的排列顺序 肽键、二硫键 二级结构：局部主链骨架原子（Cα、N、Co）构象 氢键 α-螺旋（3.6个残基上升一圈，螺距0.54nm），β-折叠（平行和反平行，5~8个残基）β-转角转角处常有Pro，无规卷曲 超二级结构（αα、βαβ、ββ） 模体 三级结构：全部氨基酸残基相对空间位置 次级键 四级结构：亚基相对空间位置和连接处布局 次级键 肽单元（Cα1、C、O、N、H、Cα2） 1.3 蛋白质结构与功能的关系 尿素、β-巯基乙醇分别可以破坏肽链中的次级键、二硫键 【肌红蛋白与血红蛋白】 肌红蛋白（Mb）为单一肽链蛋白质，含有一个血红素辅基； 血红蛋白（Hb）四个亚基（2α、2β），每个亚基都有一个血红素辅基； 肌红蛋白与血红蛋白亚基的三级结构相似； 肌红蛋白的氧解离曲线为直角双曲线、血红蛋白为S形曲线； 血红蛋白有紧张态（T）和松弛态（R），R态为结合氧的状态。 蛋白质构想改变引起疾病：疯牛病、阿尔兹海默症、亨廷顿舞蹈病 1.4 蛋白质的理化性质 两性电离、胶体性质（水化膜和电荷效应维持稳定）、双缩脲反应（检测蛋白质水解程度） 1.5 蛋白质的分离、纯化与结构分析 透析、超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物。 丙酮沉淀、盐析、免疫沉淀是常用的蛋白质浓缩方法 既可以分离蛋白质又可以测定其分子量的方法是超速离心 ＊简答题或论述题： 1、简述α-螺旋结构的主要特征 要点：右手螺旋、螺距和上升一圈的残基数、侧链位于外侧、氢键维持稳定 2、简述谷胱??肽的结构特点和生物学功能？ 要点：非α肽键、巯基、体内重要还原剂 3、蛋白质变性后有什么改变？ （1）生物活性丧失（2）空间结构被破坏、肽键完好（3）溶解度降低 （4）黏度增加（5）不易结晶、易沉淀（6）易被蛋白酶水解 第二章 核酸的结构与功能 2.1 核算的化学组成和一级结构 糖苷键：核糖的C-1’原子和嘌呤的N-9原子或嘧啶的N-1原子形成的共价键。 核酸的一级结构：5’-3’的核苷酸或脱氧核苷酸排列顺序。 2.2 DNA的空间结构与功能 DNA双螺旋结构模型的要点： （1）反向平行多聚核苷酸链（2）右手螺旋及其参数（3）维持稳定的因素 一些参数：直径2.37nm 螺距3.4nm 两个相邻碱基旋转角36° 【核小体的组成】 人端粒的重复序列：TTAGGG 2.3 RNA的结构与功能 一、mRNA（丰度最小，占细胞总RNA的2%-5%） 结构要点：5’帽（m7Gppp）、3’尾（poly A）、开放阅读框（ORF）和非翻译区 帽子结构和多聚尾的作用： （1）mRNA核内向胞质的转位（2）mRNA的稳定性维系（3）翻译起始的调控 二、tRNA（占细胞总RNA的15%） 结构要点：稀有碱基、茎环结构、3’端接纳臂（CCA）、反密码子 tRNA二级结构：三叶草形 三级结构：倒“L”形 三、rRNA（占细胞总RNA的80%以上） 【核糖体的组成】 四：其它非编码RNA 小干扰RNA（siRNA）：降解外源入侵基因表达的mRNA 核酶：有酶活性的RNA，催化特定RNA降解，剪接修饰中有重要作用 核仁小RNA（snoRNA）：参与rRNA的加工和修饰 2.4 核酸的理化性质 1、紫外吸收（A260）A260/A280：纯DNA为1.8，RNA为2.0 2、等电点 3、变性与复性 ＊思考题 1、试比较蛋白质与核酸的异同? 项目蛋白质核酸组成单位氨基酸核苷酸种类20种氨基酸A、C 、G 、T (DNA) A、C 、G 、U (RNA)连接方式肽键磷酸二酯键一级结构氨基酸排列顺序碱基排列顺序空间结构二、三、四级结构双螺旋、