2015全国生物奥赛辅导课件：蛋白质结构要点.ppt

（一）蛋白质的二级结构(secondary structure) 定义 蛋白质分子中多肽链主链原子中的局部空间分布状态，即多肽链主链原子的空间构象,不涉及侧链原子的空间排布。 * 模体（motif） 在许多蛋白质的分子中，几个（多为2?3个）具有二级结构的肽段相互靠近，形成具有特定功能的空间构象，称为模体。模体是一种超二级结构。 形式： 螺旋-转角-螺旋（HTH） 锌指结构 亮氨酸拉链 1、αα （复绕α-螺旋） 2、ββ 3、βαβ 4、β曲折 （希腊钥匙构象） 四、蛋白质 （一）蛋白质的空间结构 3.蛋白质的超二级结构和结构域 （1）超二级结构： 是球状蛋白质的折叠单位。多肽链在二级结构或超二级结构基础上进一步绕曲折叠，形成紧密的三级结构的局部折叠区，它是相对独立的近似球状的结构，具有部分生物功能。对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个以上结构域缔合而成三级结构。 四、蛋白质 （一）蛋白质的空间结构 3.蛋白质的超二级结构和结构域 （2）结构域： 四、蛋白质 （一）蛋白质的空间结构 结构域通常是超二级结构的组合； 结构域是三级结构的结构单位； 结构域一般由100－200个氨基酸残基组成； 结构域之间常形成相对松散的裂隙； 许多结构域之间由“铰链区”相连，使分子构象具有一定的柔性，结构域之间容易发生相对运动。 四、蛋白质 （一）蛋白质的空间结构 3.蛋白质的超二级结构和结构域 （2）结构域： 结构特点： 结构域之间常常只有一段肽链相连，形成所谓“铰链区”，使结构域容易发生相对运动。结构域之间的这种柔性有利于如酶和抗体活性的发挥。 结构特征： (1)天然蛋白质绝大多数都是右手螺旋 (2)除主链原子外，侧链都伸向螺旋外侧 (3)每圈螺旋有3.6个氨基酸残基 (4)螺旋间距离 0.54nm (5)螺旋上升时，每个残基沿轴旋转100° (6)相邻螺圈之间以链内氢键维系,第一个氨基酸残基的-C=O与第五个氨基酸残基的-NH形成氢键。 (7)氢键方向与螺旋中心轴平行 —C—(NH—C—CO)3 N— O H H R 特点： ①α-螺旋结构允许所有肽键都能参与链内氢键的形成，因此构象很稳定。 ②α-螺旋结构在纤维蛋白和球状蛋白中普遍存在。 ③α-角蛋白几乎全是α-螺旋结构。 ④多肽链中有脯氨酸时，α-螺旋就被中断，并产生一个“结节”，往往就形成转角。 2.蛋白质的二级结构 （1）α-螺旋： 四、蛋白质 （一）蛋白质的空间结构 β-折叠是由若干肽段或肽链排列形成的片层构象,是一种肽链相当伸展的结构。 （2）?-折叠 四、蛋白质 （一）蛋白质的空间结构 2.蛋白质的二级结构 （1）肽链按层排列，主要依靠相邻肽链上的-C=O与-NH-形成的氢键以维持结构的稳定性。也可以在同一肽链的不同部分之间形成。 （2）肽键的平面性使多肽折叠成片，氨基酸侧链伸展在折叠片的上面和下面。 Cα Cα Cα Cα Cα Cα R R R R R R 结构特征： β-折叠包括平行式和反平行式两种类型 （3）?-折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。反平行结构更为稳定。 N N C N N C C C 平行 反平行 （4）?-折叠在纤维蛋白和球状蛋白中均存在。 α-角蛋白用热水或稀碱等方法处理，或用外力拉直，就转变为?-角蛋白，属于平行结构。 丝心蛋白属于反平行结构。 纤维状蛋白质　　1.角蛋白(keratin)　　角蛋白是外胚层细胞的结构蛋白质，来源于皮肤以及皮肤的衍生物：发、毛、鳞、羽、甲，蹄、角等。角蛋白可分为两类，一类是α-角蛋白，另一类是β-角蛋白。α-角蛋白是角蛋白中的优势形式。它主要是由α-螺旋构象的多肽链构成的，多肽链大体上与角蛋白的长向平行。一根毛发大纤维沿轴向排列。毛发具有高度有序的结构。毛发性能就决定于α-螺旋结构以及这样的组织方式。 2.胶原蛋白 　　胶原蛋白或称胶原(collagen)是很多脊椎动物和无脊椎动物休内含量最丰富的蛋白质，它也属于结构蛋白质，使骨、腱、软骨和皮肤具有机械强度。 3.弹性蛋白 弹性蛋白是结缔组织的另一个蛋白质组分，它的最重要性质就是弹性。 （三）模体(motif) 在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体 钙结合蛋白中 结合钙离子的模体 螺