第三章 酶化学(学生)课件.ppt

第三章 酶 化 学 CHEMISTORY OF ENZYME ; ① 1857年，Pasteur提出：发酵是酵母细胞活动的结果。 ② 1877年， Kuhne首次使用Enzyme这一术语。 ③ 1897年 Buchner兄弟用酵母提取液成功地实现了发酵。 ; ③ 1913年Michaelis 和 Menten 提出米氏学说。 ④ 1926年 Sumner在刀豆中得到纯的脲酶结晶，提出其化学本质是蛋白质。 ⑤1930年 Northrop 得到胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶结晶，证实其均为蛋白质。 ⑥ 1982 年 Cech从四膜虫发现rRNA的自身催化作用，并提出了核酶（ribozyme）的概念。 现已鉴定出4千多种酶，数百种已得到结晶。;一、酶的概念与特点 （一）酶的定义 酶是由生物细胞产生的以蛋白质为主要成分，对底物起高效催化作用的生物催化剂。 还有一类具有催化作用的核酸，称为核酶（ribozyme）和脱氧核酶（deoxyribozyme）。 ; （二）酶催化作用的特点 1. 酶和一般催化剂比较（共同点） （1）用量少，催化效率高。 （2）只能催化热力学上允许的反应，但不改变化学反应的平衡点，即只能缩短反应到平衡的时间。 （3）降低化学反应的活化能。 活化能（activation energy） 为一定温度下1mol底物全部进入活化态所需要的自由能。单位：kJ/mol。 （4）反应前后不发生质和量的改变。; 2. 酶催化反应特点 （1） 催化效率极高 酶催化反应速度是一般催化剂的106-1013倍，是无催化剂反应的108-1020倍。 转换数（turnover number, TN）又称为酶的催化常数（Kcat） 表示酶的最大催化效率。 Kcat是一定条件下，每秒钟每个酶分子转换底物的分子数。; （2）高度专一性 酶对反应的底物和产物都有极高的专一性，几乎没有副反应发生。 （3）反应条件温和，一般在常温、常压，中性pH环境。 （4）活性可受调节。 （5）酶的催化活性与辅酶、辅基、金属离子有关。;;; 3. 辅因子的分类 （1）辅基（prosthetic group） 与酶蛋白共价结合, 不容易被透析除去。 （2）辅酶（coenzyme） 与酶蛋白以非共价键疏松结合, 容易被透析除去。 辅因子的作用: 传递电子、氢或基团。; （三）酶分子的类型 1. 单体酶（monomeric enzyme） 只有一条多肽链，全部为水解酶类。 2. 寡聚酶（oligomeric enzyme） 由2个或2个以上亚基组成，许多为调节酶。 3. 多酶复合体（multienzyme complex） 几种功能相关的酶彼此嵌合成复合体，分子量可达几百万以上。 作用：有利于提高酶的催化效率，便于机体对酶的调控。;三、酶的分类和命名 （一）酶的分类 共分6大类: 1. 氧化还原酶类（oxido-reductase） 催化氧化-还原反应：AH2 + B A + BH2 包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(oxidase)。如乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LDH)催化乳酸的脱氢反应:; 2. 转移酶类（transferase） 催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团转移到另一个底物的分子上： AR + B A + BR 例如谷丙转氨酶(GPT)催化的氨基转移反应：; 3. 水解酶类（hydrolase） 催化底物的加水分解反应： AB + H2O AOH + BH 水解酶类大多属于胞外酶，主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，焦磷酸酶催化的水解反应：; 4. 裂合酶类 （lyase） 催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及逆反应；或者非水解地除去分子中的基团及逆反应：AB A + B 主要有醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。例如， 延胡索酸水合酶催化的反应：; 5. 异构酶类（isomerase） 催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。 A B  例如，Ala消旋酶催化的反应：; 6. 合成酶