1蛋白质的结构和功能课件.VIP

蛋白质的结构与功能 蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 蛋白质的生物学重要性 1. 蛋白质是生物体的重要组成成分 2. 蛋白质具有重要的生物学功能 　1）作为生物催化剂 　2）代谢调节作用 　3）免疫保护作用 　4）物质的转运和存储 　5）运动与支持作用 　6）参与细胞间信息传递 3. 氧化供能 蛋白质的分子组成The Molecular Component of Protein ? 蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 ? 蛋白质元素组成的特点 通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式： 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-?-氨基酸（甘氨酸除外）。 　 习惯分类方法 芳香族氨基酸：Trp、Tyr、Phe 含羟基氨基酸：Ser、Thr、Tyr 含硫氨基酸：Cys、Met 杂环族氨基酸：His 杂环族亚氨基酸：Pro 支链氨基酸：Val、Leu、Ile 必须氨基酸：一两色素本来淡些（异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、缬氨酸） 　 几种特殊氨基酸 Gly：无手性碳原子。 Pro：为环状亚氨基酸。 Cys：可形成二硫键。 等电点计算公式：pI=1/2（pK1+ pK2） pK1和 pK2分别为-羧基和-氨基的解离常数的负对数 多个解离基团的等电点计算： pI=(pKn+pKn+1)/2 二、肽（pepteide） 多肽链 （二） 几种生物活性肽 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH) 三、蛋白质的分类 蛋 白 质 的 分 子 结 构The Molecular Structure of Protein 两条以上α-螺旋彼此之间沿着一个轴缠绕成左手超螺旋，结构稳定。 ββ型是由几条β链组成的折叠层或β带，为反平行结构，存在于丝蛋白，球蛋白，膜蛋白中。 两条β链中联结一个α-螺旋称为βαβ型超二级结构，也称Rossman折叠。 共价键的强度是其他原子间引力的10-100倍 生物分子之间的相互结合多数依赖于非共价相互作用力：离子键、氢键、范德华力和疏水相互作用。 离子键：相反电性原子间纯静电相互作用。 无水时，离子键极强；但在水溶液中，正负离子（或偶极离子）分别被水分子包围，离子之间的引力大大削弱。 氢和非共价结合原子间的极性相互作用形成氢键。 盐键（离子键） 它是正负电荷之间的一种静电相互作用。在疏水 环境中，介电常数比水中小，相反电荷间的吸引力相 应增大。 范德华力（van der Waals force）：原子周围电子云的波动形成一个不断变换的偶极，偶极子诱导临近原子瞬时形成相反的偶极，原子间的这种引力叫做范德华力。 疏水基团或分子出于避开水的需要而被迫接近的作用。 血红素的化学结构 4个吡咯环由4个甲炔基连接成一个平面，血红素的铁原子共有6个配位键，其中4个与血红素的吡咯环的N结合，一个与肌红蛋白亚基F螺旋区的第8位组氨酸(F8)残基的咪唑基的N相连接，空着的一个配位键可与O2可逆地结合 肌红蛋白的三级结构 血红蛋白亚基间及亚基内的盐键 （二）血红蛋白的构象变化与结合氧 Hb与Mb一样能可逆地与O2结合， Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。 * 协同效应(cooperativity) 一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 促进作用称为正协同效应 (positive cooperativity) 抑制作用称为负协同效应 (negative cooperativity) 未结合氧时，血红蛋白的α/β和α/β呈对角排列，结构较为紧密，称为紧张态（T态） 氧与血红蛋白结合后，4个亚基羧基末端之间的盐键断裂，二、三、四级结构发生变化，使α/β和α/β的长轴形成15。的夹角，结构相对松弛，称为松弛态（R态） 变构效应(allosteric effect) 凡蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应。 变性蛋白质不一定沉淀 沉淀蛋白质不一定变性 沉淀蛋白质也不一定凝固 但凝固的蛋白质一定已变性，且为不可逆变性 SDS思考题 血红蛋白的氧解离曲线为S曲线，肌红蛋白的氧解离曲线为直角双曲线。 肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线 O2 血红素与氧结合后，铁原子半径变小，就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的