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蛋白质
蛋白质:蛋白质是由20种氨基酸通过肽键相连形成肽链,肽链反复折叠成具有一定空间结构,并执行特定功能的生物大分子。
必需氨基酸:机体内不能合成或合成量微小,只能从外界摄取的氨基酸。
蛋白质的一级结构:多肽链中氨基酸的排列顺序。(肽键连接)
蛋白质的二级结构:多肽链主链的空间走向。(氢键连接)
二级结构的基本单元:a螺旋、B折叠、B转角、无规则转曲。
蛋白质的三级结构:多肽链上所有原子和基团在三维空间上的排布。(维持级结构的作用力:疏水作用力、离子键、二硫键)
蛋白质的四级结构:亚基的种类,数目、空间排布及其相互作用力。(维持四级结构的作用力:疏水作用力、离子将、氢键、范德华力)
分子伴侣:辅助多肽链正确折叠的蛋白质。
肽单位:蛋白质中肽键具有部分双键的性质,不能自由旋转,肽键的C、N及其相连的4个原子共同组成的平面称肽单位
等电点:使蛋白质静电力为零的溶液的pH。两性电解:同时具有酸性解离和碱性解离特性的电解质。
蛋白质变性:在某些理化因素的作用下,蛋白质的一级结构不变,空间结构发生改变,从而引起生物功能的丧失以及化学、物理性质改变的现象。
亲水溶胶比较稳定的两个因素是水化膜和表面电荷
甘氨酸的分子量最小,没有旋光性。
蛋白质的紫外吸收光波为280nm的紫外吸收光波为2nm
一、简述蛋白质结构和功能的关系?
1一级结构是高级结构的基础、高级结构靠次级键维持。 2高级结构是功能的基础。
核酸
核甘酸由、碱基、核糖、磷酸组成。AMP, GMP, UMP, CMP
脱氧核苷酸:dAMP, dGMP, dTMP, dCMP
核酸分为DNA(脱氧核甘酸)和RNA(核糖核甘酸)
AMP的化学名称为腺苷一磷酸 ADP的化学名称为腺苷二磷酸 ATP的化学名称为腺苷三磷酸
DNA变性:在某些理化因素的作用下、DNA双链解开成两条单链的过程。DNA的变性后其它理化性质变化:(1)OD260增高(2)粘度下降(3)比旋度下降(4)浮力密度升高(5)酸碱滴定曲线改变(6)生物活性丧失
DNA复性:在适合的条件下、变性DNA分开的两条链又重新结合而恢复成双螺旋结构,这个过程为复性。退火:热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性,这一过程称退火。
核酸的连接是靠磷酸二脂键连接的。
RNA可分为mRNA、tRNA、rRNA三种
核酸的一级结构:核苷酸的排列顺序(即磷酸二脂键的排列顺序)
DNA的二级结构的要点(1)双链反向平行排列,围绕同一中心轴呈右手螺旋。(2)碱基为于双螺旋的内侧轴。核糖和磷酸为于外侧。(3)配对的碱基为于同一碱基平面,碱基平面垂直于螺旋轴,螺旋直径为2nm,螺旋矩为3.4 nm。(4)配对的碱基组成:A与T配对,C与G配对,以氢键连接。
影响酶促反应速度的因素有:酶浓度、底物浓度、温度、pH、抑制剂、
乳酸脱氢酶(LDH)有五种分子形式:LDHl、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5。它们都能催化同一种乳酸脱氢反应:亚基组成分别为: H4 H3M H2M2 HM3 M
酶促反应的特点:(1)酶具有高效性 (2)酶具有专一性 (3)酶具有可调节性(4)酶的不稳定性,酶易变性失活
酶的专一性可分为:(1)绝对专一性(2)相对专一性(3)立体异构专一
酶催化机理:形成中间物、提高酶促反应速度的机理可能有下列几种原因:(1)邻近和定向效应(2)形变效应(3)共价催化(4) 酸碱催化 (5) 活性部位疏空穴
全酶=酶蛋白+辅助因子
米氏方程式: 其中,Km称为米氏常数,V是最大反应速度。
米氏常数的意义:(1)Km值是当酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。(2)米氏常数是酶的特征常数,只与酶的性质有关,而与酶的浓度无关。(3)一种酶,在一定的条件(25℃,最适pH)下,对某一种底物来讲,有一定的Km值,不同的酶有不同的 Km值(4)米氏常数可表示酶与底物的亲和力大小,Km值愈大,酶与底物的亲和力愈小。反之Km值越小,酶与底物的亲和力愈大。(5)Km的变化可说明抑制剂对酶的作用方式。
竞争性抑制的动力学参数:V不降低;Km增大 非竞争性抑制的动力学参数:最大反应速度V减小,Km不变
酶的分类:(1)氧化还原酶类(2)转移酶类(3)水解酶类(4)(lactate)的过程称之为糖酵解。
酵解途径的关键酶:(1)己糖激酶(2)6-磷酸果糖激酶(3)丙酮酸激酶
糖酵解途径的代谢意义:(1)分解葡萄糖为机体生命活动提供能量(2) 糖酵解的中间产物参与物质的合成与转化过程
糖酵解小结:⑴ 反应部位:胞浆⑵ 糖酵解是一个不需氧的产能过程⑶ 反应全
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