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蛋白质的二级结构概要
蛋白质的二级结构
4班
第二组
主讲：王书舟
制作：周桂全、李诗洋
蛋白质二级结构
定义
基本类型
肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。
α-螺旋(α-helix)
β-折叠(β-sheet)
β-转角(β-turn)
无规卷曲(random coil)
α-螺旋(α-helix)
蛋白质二级结构的主要形式之一
α-螺旋的特征①：
肽链骨架围绕一个轴（Cα）以螺旋的方式伸展。
α-螺旋的特征②：
每隔3.6个残基，螺旋上升一圈；每一个氨基酸残基环绕螺旋轴100°，螺距为0.54nm，即每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm；螺旋的半径是0.23nm；Φ角和Ψ角分别为-57°和-48°
α-螺旋的特征③ ：
相邻的螺圈之间形成链内氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行。氢键是由肽键上的N—H中的氢和它后面（N端）第四个残基上的C=O中的氧之间形成的。
α-螺旋的特征④：
大多数天然蛋白质都是右手α-螺旋，仅嗜热菌酶中有左手螺旋。
影响α-螺旋形成的因素
一条肽链能否形成α螺旋，以及螺旋的稳定性怎样，与其一级结构有极大关系。
R基小且不带电荷，易形成α-螺旋。
影响α-螺旋稳定的因素
1.存在空间位阻
极大的侧链基团
2.同种电荷的互斥效应
连续存在的侧链带有相同电荷的氨基酸残基
3.不能形成氢键
Pro等亚氨基酸存在
4.侧链构象不稳定
甘氨酸的存在
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