生物化学 蛋白质 氨基酸.ppt

（1） 二级结构 概念：多肽链本身的折叠和盘绕方式。指 多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局 部空间结构。 类型： α-螺旋 β-折叠 β-转角 自由回转 α helix β-pleated sheet β-turn Changes in direction of β-pleated sheet are accomplished by the structure known as a β-turn. β- turn makes a tight 180-degree turn and involves four amino acids. The first amino acid is hydrogen-bonded to the fourth. （2）超二级结构和结构域 是介于蛋白质二级结构和三级结构层次之间的过渡态构象。 （3）蛋白质的三级结构 球状蛋白的多肽链在二级结构，超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。 指多肽链上包括主链和侧链在内的所有原子在三维空间内的分布。 球蛋白分子三级结构 疏水侧链多分布在分子内部 亲水侧链多分布在分子表面 分子表面常有空穴 （4）蛋白质的四级结构 蛋白质分子中亚基的种类、数量以及相互关系。 亚基 维持蛋白质结构的作用力 一级结构：共价键（肽键、二硫键）。 空间结构：次级键（氢键、范德华力、疏 水力等等） 五 蛋白质结构与功能的关系 蛋白质分子多种多样的生物功能是以其极其复杂的化学组成和空间结构为基础的。 蛋白质的一级结构和三维结构均与其特定的功能相关。 蛋白质一级结构与功能的关系 同源蛋白质 种属差异 蛋白质构象与功能的关系 别构效应：某些蛋白质表现其生物功能时，构象发生改变，从而改变了整个分子的性质。? 别构效应是蛋白质表现其生物功能的一种相当普遍而又十分重要的现象。 血红蛋白由去氧形式转变为 氧合形式时亚基的移动 六 蛋白质的性质与分离、分析技术 1 蛋白质的性质 2 蛋白质的分离和分析技术 3 蛋白质分子中氨基酸序列的确定 1 蛋白质的性质 （1）分子量 大 沉降系数（S） （2）两性解离和等电点 电泳 ? 带电颗粒在电场中可以向电荷相反的电极 移动，利用这一性质分离带电荷分子的实验 技术称为电泳。 醋酸纤维薄膜电泳分离 人血清蛋白 （3）蛋白质的变性（denaturation） ? 天然蛋白质分子受到某些物理因素如热、紫外线 等或化学因素如有机溶剂等的影响时，其分子内部 原有的高度规律性结构发生变化，使蛋白质的理化 性质和生物学性质都有所改变，但蛋白质的一级结 构不被破坏，这种现象称为变性。 引起变性的因素 化学因素：强酸、强碱、尿素、胍、去污剂、 重金属盐、三氯醋酸、磷钨酸、苦味酸、浓乙醇等。 物理因素；加热（70-100℃）、剧烈振荡或搅 拌、紫外线及X射线照射、超声波等。 不同蛋白质对各种因素的敏感程度是不同的。 蛋白质变性后首先失去其生物活性。如酶失去其 催化能力。 蛋白质生物学性质的改变是变性作用的最主要特 征。 变性的实质：蛋白质分子中的次级键被破坏，引 起高级结构的解体。不涉及共价键的断裂，一级结 构保持完好。 蛋白质变性后，肽链松散，使反应基团（如-SH 、-S-S-键、酚羟基等）暴露，从而易被蛋白酶水解 消化，一般认为天然蛋白质在体内消化的第一步就 是蛋白质的变性。 烹调、煮熟的食物容易消化。 变性与复性 蛋白酶的作用和蛋白质的变性作用本质均为蛋白质结构的破坏。 但二者破坏的化学键不同，因而破坏的蛋白质结构层次也不同。 （4）蛋白质的胶体性质 蛋白质在水中具有胶体颗粒的性质。 稳定的胶体系统需具备的条件： 1 质点大小在1-100nm之间； 2 质点带有同种电荷，互相排斥，不易聚集成大颗粒而沉淀； 3 质点能与溶剂形成溶剂化层，使质点之间不易靠拢而聚集。 任何影响质点大小、电荷、水化层的因素都会导致沉淀反应。 （5）蛋白质的沉淀反应 盐析法 有机溶剂沉淀法 重金属盐沉淀法 生物碱试剂和某些酸类沉淀法 加热变性沉淀法 (3) Acidic amino acids 酸性氨基酸，极性带负电荷氨基酸 Aspartic acid (Asp, D) 天冬氨酸 (3) Acidic amino acids Glutamic acid (Glu, E) 谷氨酸 (4) Basic amino acids 碱性氨基酸，极性带正电荷氨基酸 Lysin