生物化学A之蛋白质2016.ppt

Biochemistry 生物化学 To be lectured by : Prof. 杨海灵 公共邮箱：biochemistry_bjfu@163.com 通用密码 蛋白质的主要生理功能 1.1 common structural of a-amino acids  特征：?-氨基酸分子中的?-碳（分子中第2个碳，C?）结合着一个碱性的氨基和一个酸性的羧基，此外C?还结合着一个H原子和一个侧链基团（用R表示）。 每一种氨基酸的R都是不同的，侧链上的碳依次按字母命名为?、?、?和?碳，分别指的是第3、4、5和6位碳。 中性脂肪族氨基酸 酸性氨基酸及酰胺 碱性氨基酸 杂环氨基酸 芳香族氨基酸 II 蛋白质的一级结构 Biochemistry 生物化学 To be lectured by : Dr. 杨海灵 公共邮箱：biochemistry_bjfu@163.com 通用密码 3.1 稳定蛋白质三维结构的作用力 稳定蛋白质三维结构的作用力主要是一些非共价键或次级键，包括氢键、范德华力、疏水作用和盐键(离子键)。 此外二硫键在稳定某些蛋白质的构象方面也起着重要作用 氢键侧链间 范德华力（形成分子间作用力，受彼此距离影响） 疏水键 -“非极性基团被极性水分子排挤相互聚拢”作用力。 键 能 肽键 二硫键 离子键 氢键 疏水键 范德华力 一般认为，驱动蛋白质折叠的主要动力是熵效应；折叠的结果是疏水基团埋藏在分子内部，亲水性基团暴露在分子表面。 处于分子内部的主链极性基团必须被氢键中和.蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的有规则的构象，成为二级结构。 主要有?-螺旋、?-折叠、?-转角和无规则卷曲。 ?-螺旋是蛋白质中最常见、最典型、含量最丰富的二级结构元件。 在?-螺旋中肽平面的键长和键角一定； （? －37?、 ? －47?） 多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为0.15nm; 肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的-CO基与第四个氨基酸残基酰胺基团的-NH基形成氢键。 由氢键闭合的环是13元环，因此也称为3.613。3n+4 2、?-折叠 ?-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列（每条肽链称为B-折叠股），通过股间的氢键交联而形成的。 肽链的主链呈锯齿状折叠构象 在?-折叠中，?-碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，并交替的从平面上下二侧伸出。 在?-折叠片中每条肽链称为?-折叠股，氢键主要在股间而不是股内形成。 ?-折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同一边，。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。 在纤维状蛋白质中，B-折叠片主要是反平行式的；而在球状蛋白质中几乎同样广泛的存在。 3、?-转角 ?-turn 在?-转角部分，由四个氨基酸残基组成; 弯曲处的第一个氨基酸残基的 -C=O 和第四个残基的 –N-H 之间形成氢键，形成一个不很稳定的环状结构。 这类结构主要存在于球状蛋白分子的表面。 ?-转角处的氨基酸多为脯氨酸和甘氨酸。 4、无规卷曲(random coil) 泛指那些不能被归入明确的二级结构如折叠片或螺旋的多肽区段。 实际上这些区段大多数既不是卷曲，也不是完全无规的，虽然也存在少数柔性的无序区段，但这些“无规卷曲”也像其他二级结构那样是明确而稳定的结构。 这类有序的非重复性结构经常构成酶活性部位和其他蛋白质特异的功能部位。 3.3.1 超二级结构 (super—secondary struture) 在蛋白质分子中特别是在球状蛋白质分子中经常可以看到由若干相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的、有规则的二级结构组合，在多种蛋白质中充当三级结构的构件，称为超二级结构。 现在已知的超二级结构有3种基本的组合形式：αα、βαβ、ββ。 1. αα 这是一种α螺旋束，它经常是由两股平行或反平行排列的右手螺旋段互相缠绕而形成的左手卷曲螺旋或称超螺旋 2. βαβ 它是由两段平行β折叠股和一段作为连接链的α螺旋组成，β股之间还有氢键相连。 Rossman折叠 。 3. ββ 反平行β折叠片，在球状蛋白质中多是由一条多肽链的若干段β折叠股反平行组合而成，两个β股间通过一个β转角连接起来 4.β曲折(β—meander) 是一种常见的超二级结构，由氨基酸序列上连续的多个反平行β折叠股通过紧凑的β转角连接而成 3.3.2 结构域