生物化学课件_3_酶.ppt

Enzyme;生物催化剂(biocatalyst);几个有关名词;第一节酶的分子结构与功能　The Molecular Structure and Function of Enzyme ;酶的不同形式;一、 酶的分子组成;金属酶(metalloenzyme) 金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。 金属激活酶(metal-activated enzyme) 金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密。 ;金属离子的作用 参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用； 稳定酶的构象； 中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。;辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度分为 ;二、酶的活性中心;溶菌酶的活性中心;活性中心内的必需基团;;63;第二节 酶促反应的特点与机理 The Characteristic and Mechanism of Enzyme-Catalyzed Reaction ;酶与一般催化剂的共同点 在反应前后没有质和量的变化； 只能催化热力学允许的化学反应； 只能加速可逆反应的进程，而不改???反应的平衡点。;（一）酶促反应具有极高的效率 ;反应总能量改变 ;过氧化氢分解反应所需活化能;一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种选择性称为酶的特异性或专一性。;绝对特异性;相对特异性;立体结构特异性;（三）酶促反应的可调节性;二、酶促反应的机理;锁－钥学说;诱导契合假说;（二）酶促反应的机制;第三节 酶促反应动力学 Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction ;酶促反应动力学 研究各种因素对酶促反应速度的影响。 影响因素包括有 酶浓度、底物浓度、pH、温度、 抑制剂、激活剂等。;单底物、单产物反应 酶促反应速度用单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来表示 反应速度取其初速度，即底物的消耗量很小（一般在5﹪以内）时的反应速度 ;一、底物浓度对反应速度的影响;（一）米－曼氏方程式; ;;米－曼氏方程式推导基于两个假设： ①反应刚刚开始，产物的生成量极少，逆反应可不予考虑。 ②［S］超过［E］，［S］的变化可忽略不计。 ;当v=Vmax/2时; ;4. Vmax 定义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。;定义 — 当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。 意义 — 可用来比较每单位酶的催化能力。 ;（三）Ｋm值与Ｖmax值的测定;　;二、酶浓度对反应速度的影响;双重影响 ;四、 pH对反应速度的影响;五、抑制剂对反应速度的影响; 抑制作用的类型;(一) 不可逆性抑制作用;　;路易士气;（二） 可逆性抑制作用;1. 竞争性抑制作用;Evaluation only. Created with Aspose.Slides for .NET 3.5 Client Profile 5.2.0.0. Copyright 2004-2011 Aspose Pty Ltd.;竞争性抑制;;* 举例;2. 磺胺药对细菌FH2合成酶的抑制;2. 非竞争性抑制;非竞争性抑制;* 特点;2. 反竞争性抑制;反竞争性抑制;* 特点;各种可逆性抑制作用的比较 ;六、激活剂对反应速度的影响;七、酶活性测定和酶活性单位;国际单位(IU) 在特定的条件下，每分钟催化1 ?mol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。 ; ;酶活性的调节（快速调节）;　;一 、酶活性的调节; 酶原激活的机理;胰蛋白酶原的激活过程; 酶原激活的生理意义;（二）变构酶;变构酶的特点;变构激活;变构调节举例;变构调节;（三） 酶的共价修饰调节; 酶的磷酸化与脱磷酸化 ;　;共价修饰调节的特点;瀑布效应;二、 酶含量的调节;三、 同工酶;* 举例：乳酸脱氢酶(LDH1～ LDH5);临床意义;第五节  酶的命名与分类The Naming and Classification of Enzyme;一、酶的命名 1. 习惯命名法——推荐名称 2. 系统命名法——系统名称;二、酶的分类 1.氧化还原酶类(oxidoreductases) 2.转移酶类 (transferases ) 3.水解酶类 (hydrolases) 4.裂解酶类 (lyases) 5.异构酶类( isomerases) 6.合成酶类 (ligases, synthetases)