酶的作用机制和酶的调.ppt

第十一章 酶的催化作用机制和酶的调节 ;Evaluation only. Created with Aspose.Slides for .NET 3.5 Client Profile 5.2.0.0. Copyright 2004-2011 Aspose Pty Ltd.;酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。 通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。 结合部位决定酶的专一性， 催化部位决定酶所催化反应的性质。;酶必需基团指酶活性中心实现催化作用的必需的些氨基酸基团。 主要包括： 亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。;酸、碱性基团：天冬氨酸和谷氨酸的羧基，酪氨酸的酚羟基 赖氨酸的氨基，组氨酸的咪唑基。 ;某些酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用。;酶催化作用的本质是酶的活性中心与底物分子通过短程非共价力(如氢键,离子键和疏水键等)的作用，形成E-S反应中间物。 其结果使底物的价键状态发生形变或极化，起到激活底物分子和降低过渡态活化能作用。 ;（1）活性部位酶占总体很小部分：1-2% （2）酶活性部位是一个三维实体 （3）酶活性部位与底物通过诱导契合后结合 （4）酶活性部位是其表面一个裂缝，内部非极性基团较多，是一疏水区域 （5）底物通过非共价与酶结合 （6）活性部位具有柔性或可运动性 ;研究酶活性部位的方法;三、影响酶催化效率的有关因素;邻近效应：酶与底物形成复合物后，使底物和底物之间（对多底物反应而言），酶的催化基团与底物之间结合于同一分子使反应有效浓度大提高，有利于提高反应速率大增加。 定向效应：反应物的反应基团之间和酶的催化基团与底物的反应基团之间正确取位，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严格定定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。 ;例：邻近效应 ;2、底物形变和诱导契合;指通过瞬时的向反应物提供质子或从反应物接受质子以稳定过渡态，加速反应的催化机制。 酸-碱催化可分为狭义的酸-碱催化和广义的酸-碱催化。酶参与的酸-碱催化反应一般都是广义的酸－碱催化方式。 广义酸－碱催化是指通过质子酸提供部分质子,或是通过质子碱接受部分质子的作用，达到降低反应活化能的过程。 ;广义酸基团 广义碱基团（质子供体） （质子受体） ;4、 共价催化 ;5、 金属离子催化作用 ;（2）通过可逆改变金属离子氧化态调节氧化还原反应 ;（3）通过静电稳定或屏蔽负电荷;6、 多元催化和协同效应;7、 活性部位微环境影响;四、酶催化反应机制的实例;Evaluation only. Created with Aspose.Slides for .NET 3.5 Client Profile 5.2.0.0. Copyright 2004-2011 Aspose Pty Ltd.;三种酶的底物结合口袋;胰凝乳蛋白酶上的催化基团;（胰凝乳蛋白酶）;胰凝乳蛋白酶催化反应的详细机制;－OH的亲核催化(胰蛋白酶);三、酶活性的调节控制;1、天冬氨酸转氨甲酰酶（ATCase) （1）合成途径终产物CTP对该酶有反馈抑制作用，ATP与 CTP竞争调节部位，可阻止CTP的抑制作用——异促效应;Evaluation only. Created with Aspose.Slides for .NET 3.5 Client Profile 5.2.0.0. Copyright 2004-2011 Aspose Pty Ltd.;（2）含2个催化亚基[3条肽链]和3个调节亚基[2条肽链]，催化亚基无与ATP或CTP结合能力；调节亚基可结合ATP或CTP，无催化能力。调节亚基与ATP或CTP结合为非共价。 ;3、别构酶的性质;1、非别构酶 2、正协同效应 别构酶 3、负协同效应别构酶;4、别构模型;Evaluation only. Created with Aspose.Slides for .NET 3.5 Client Profile 5.2.0.0. Copyright 2004-2011 Aspose Pty Ltd.;（二）酶原的激活;?-胰凝乳蛋白酶活性最高，但不稳定 ?-胰凝乳蛋白酶稳定，活性只有?的40%;胃蛋白酶的激活;（三）可逆的共价修饰;六、同工酶;