食化三重点.doc

第三章 蛋白质 氨基酸 结构与分类 根据R基的不同，可以将20种氨基酸分为四类：（1）酸性：谷、天冬；（2）碱性：赖、精、组；（3）非极性氨基酸：共8种，丙、亮、异亮、jie氨酸、脯氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）；（4）侧链不带电荷的极性氨基酸：丝氨酸、苏氨酸、luo氨酸、半胱氨酸、天冬氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸； 氨基酸性质 1、旋光性（除甘氨酸外都具有）2、紫外吸收和荧光3、离解（等电点，静电荷为零）4、氨基酸的疏水性——将1mol氨基酸从水溶液转移到乙醇溶液时所产生的自由能变化。 氨基酸的化学性质 1、氨基的反应（1）、与亚硝酸的反应（2）、与醛类（3）、酰基化反应（4）、烃基化反应 2、羧基的反应（1）酯化反应（2）脱羧反应 3、氨基与羧基共同参加的反应（1）形成肽键（2）与印三酮的反应 4、侧链的反应 氨基酸的制备 1、蛋白质水解2、人工合成法3、微生物发酵法 蛋白质和肽 蛋白质的结构 1、一级结构：由共价键结合在一起的氨基酸残基的排列顺序2、二级结构：多肽链借助氢键排列成为沿一个方向、具有周期性结构的构向，主要是α螺旋和β折叠3、三级结构：稳定三级结构的作用力有氢键、离子键、二硫键、范德华力4、四级结构：两条或多条肽链之间以特殊方式结合、形成有生物活性的蛋白质，其中每条肽链都有自己的一、二、三级结构 稳定蛋白质二、三、四级结构的作用力 氢键、静电作用、范德华力、疏水相互作用 蛋白质的分类 1、根据化学组成 单纯蛋白质、结合蛋白质、衍生蛋白质 2、在不同介质中的溶解行为：水溶、盐溶、碱溶、醇溶 蛋白质的物理化学性质 1、酸性，可离解出羧基和氨基，两性电解质，等电点PI 2、水解 3、颜色反应（双缩脲反应、印三酮反应）4、蛋白质的疏水性 肽 1、肽的物理化学性质（1）肽的离解（2）肽类的溶解性、黏度、渗透压（3）肽类的化学性质2、生物活性肽 多肽的生理作用：（1）促进矿物质的吸收（2）降低血压（3）促进免疫功能（4）抑菌作用（5）其他肽类。在氨基酸或寡肽混合物中，支链氨基酸与芳香族氨基酸的摩尔比值成为F值。高F值的肽类在医学上对肝脏病人有益。 蛋白质的变性 1、物理变性（1）加热 变性温度 （2）冷冻 影响了蛋白质与水的作用，水合环境变化 ；浓缩效应 （3）机械处理 破坏α螺旋，形成蛋白质脂肪代用品 （4）静高压 蛋白质具有一定柔性和可压缩性，100-1000MPa下就会变性。应用：常温压力杀菌、蛋白质凝胶形成、肉嫩化 （5）电磁辐射——影响一级结构，性紫外线、X射线、γ射线等高能量电磁波，会改变蛋白质构象，同时破坏共价键 作用：辐射保鲜 （6）界面作用：蛋白质吸附在气-液、液-固或液-液界面后，可以发生不可逆的变性。 2、化学变性 （1）酸碱因素（PH值）——影响静电作用，协同加热，变性速率越大。蛋白质在等电点和中性条件下稳定。 应用：酸奶制作、不同酸度食品杀菌条件选择（2）盐类 低浓度盐溶、高浓度盐析 （3）有机溶剂 （4）有机化合物 高浓度的脲和胍盐，具有强氢键，将蛋白质分子中的氢键断裂，导致蛋白质变性；表面活性剂如十二烷基磺酸钠 （5）还原剂 巯基乙醇、半胱氨酸等具有—SH，能使二硫键还原，从而改变蛋白质的原有构象 蛋白质的功能性质 （蛋白质的结构?蛋白质的功能性质?蛋白质用途） 蛋白质的功能性质分三类：水合性质、结构性质、蛋白质的表面性质、感官性质 影响蛋白质功能性质的因素：内在——化学组成、构象 环境因素——PH、盐、水、表面活性剂、氧化还原电位 水合 1、蛋白质的水合是通过蛋白质分子表面上各种极性基团与水分子的相互作用而产生的2、PI时水合能力最差，碱性9-10时水合能力最强。蛋白质浓度↑，水合↑，温度↑，水合↓，低浓度提高了蛋白质水结合能力（盐溶），高浓度盐析 溶解度 1、常用表示方法：蛋白质分散指数、氮溶解指数、水可溶性氮 2、影响条件：PH、离子强度（低浓度盐溶、高浓度盐析）、温度、溶剂类型。一些有机溶剂，如丙酮、乙醇等，降低了蛋白质溶液中溶剂的介电常数，使得蛋白质分子之间的静电斥力减弱，蛋白质分子间的作用相对增加，从而使蛋白质发生聚集甚至产生沉淀。 黏度 1、牛顿流体：流体具有恒定的黏度，流体的黏度系数不随剪切力或剪切速度的变化而变化 2、非牛顿流体：剪切变稀，假塑性 3、影响黏度的主要因素是分散蛋白质分子或颗粒的表观直径 胶凝作用 1、蛋白质胶凝后形成具有三维网状结构的凝胶，可以容纳其他成分和物质，对食品的质地等方面具有重要作用 2、分类 （1）根据形成途径，分为 热致凝胶（卵蛋白）、非热致凝胶（PH、加入二价金属离子）；（2）根据凝胶对热的问的稳定性，分为热可逆凝胶（明胶，氢键）、非热可逆凝胶（卵白蛋白、大豆蛋白