免疫球蛋白分子的结构与功能.docVIP

学号 姓名：杨宝钦 班级：信息（5）班 免疫球蛋白分子的基本结构与功能 免疫球蛋白(英文：immunoglobulin，ig)是一组具有抗体活性的蛋白质，由浆细胞产生，主要存在于生物体血液和其他体液(包括组织液和外分泌液)中，约占血浆蛋白总量的20%还可分布在细胞表面免疫球蛋白分子的基本结构　Ig分子的基本结构是由四肽链组成的。即由二条相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成的。轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。Ig单体中四条肽链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的，分别为氨基端（N端）和羧基端（C端）。 图 免疫球蛋白分子的基本结构示意图 （）轻链和重链 1．轻链轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量约为24kD。每条轻链含有两个由链内二硫键内二硫所组成的环肽。链共有两型κ型与λ，同一个天然Ig分子上L链的型总是相同的。 2．重链（H链） 重链大小约为轻链的2倍，含450～550个氨基酸残基每条H链含有4～5个链内二硫键所组成的环肽。不同的H链由于氨基酸组成的排列顺序、二硫键的数目和置、含的种类和数量不同，其抗原性也不相同，根据H链抗原性的差异可将其分为5类：μ链、γ链、α链、δ链和ε链，不同H链与L链（κ或λ链）组成完整Ig的分子分别称之为IgM)、IgG)、IgA)、IgD）和IgE)。γ、α和δ链上含有4个肽，μ和ε链含有5个环肽。（）可变区和恒定区 　　 氨基端（N-末端）氨基酸序列变化很大，称此区为可变区（V），而羧基末端（C-末端）则相对稳定，变化很小，称此区为恒定区。 　　1．可变区（V区）:位于L链靠近N端的1/2（约含108～111个氨基酸残基）和H链靠近N端的1/5或1/4（约含118个氨基酸残基）。每个V区中均有一个由链内二硫键连接形成的肽环，每个肽环约含67～75个氨基酸残基。V区氨基酸的组成和排列随抗体结合抗原的特异性不同有较大的变异。由于V区中氨基酸的种类为排列顺序千变万化，故可形成许多种具有不同结合抗原特异性的抗体。 L链和H链的V区分别称为VL和VH。在大多数情况下H链在与抗原结合中起更重要的作用。 2．恒定区（C区）位于L链靠近C端的1/2（约含105个氨基酸残基）和H链靠近C端的3/4区域或4/5区域（约从119位氨基酸至C末端）。H链每个功能区约含110多个氨基酸残基，含有一个由二锍键连接的50～60个氨基酸残基组成的肽环。这个区域氨基酸的组成和排列在同一种属动物Ig同型L链和同一类H链中都比较恒定（）（）功能区　　Ig分子的H链与L链可通过链内二硫键折叠成若干球形功能区，每一功能区约由110个氨基酸组成。在功能区中氨基酸序列有高度同源性。 　　1．L链功能区　分为L链可变区（VL）和L链恒定区（CL）两功能区。 2．H链功能区　IgG、IgA和IgD的H链各有一个可变区（VH）和三个恒定区（CH1、CH2和CH3）共四个功能区。IgM和IgE的H链各有一个可变区（VH）和四个恒定区（CH1、CH2、CH3和CH4）共五个功能区。IgL链和H链中V区或C区每个功能区各形成一个免疫球蛋白折叠,每个Ig折叠含有两个大致平行、由二硫连接的β片层结构，每个β片层结构由3至5股反平行的多肽链组成。 ．铰链区铰链区不是一个独立的功能区，但它与其客观存在功能区有关。铰链区位于CH1和CH2之间。不同H链铰链区含氨基酸数目不等，α1、α2、γ1、γ2和γ4链的铰链区较短，只有10多个氨基酸残基；γ3和δ链的铰链区较长，约含60多个氨基酸残基，其中γ3铰链区含有14个半胱氨酸残基。铰链区包括H链间二硫键，该区富含脯氨酸，不形成α-螺旋，易发生伸展及一定程度的转动，当VL、VH与抗原结合时此氏发生扭曲，使抗体分子上两个抗原结合点更好地与两个抗原决定簇发生互补。由于CH2和CH3构型变化，显示出活化补体、结合组织细胞等生物学活性IgM和IgE缺乏铰链区。（）J链和分泌成分 1．J链存在于二聚体分泌型IgA和五聚体IgM中。J链分子量约为15kD，由于124个氨基酸组成的酸性糖蛋白，含有8个半胱氨酸残基，通过二硫键连接到μ链或α链的羧基端的半胱氨酸。J链可能在Ig二聚体、五聚体或多聚体的组成以及在体内转运中的具有一定的作用。 2．分泌成分　是分泌型IgA上的一个辅助成分，分子量约为75kD，糖蛋白，由上皮细胞合成，以共价形式结合到Ig分子，并一起被分泌到粘膜表面。SC的存在对于抵抗外分泌液中蛋白水解酶的降解具有重要作用。 （）单体、双体和五聚体 　　1．单体 由一对L链和一对H链组成的基本结构，如IgG、IgD、IgE血清型I