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生物化学笔记(整理版)5分析.doc

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生物化学笔记(整理版)5分析

生物化学 第四章 酶1. 酒的发酵 1(葡萄糖)-→ 2(乙醇)+2(CO2) 2. 1913年 Michaelis和Mentenj提出酶促动力学原理--米氏学说 3. 1926年 Sumner 第一次从九豆中提出了脲酶结晶。证明其具有蛋白质性质第一节 酶是生物催化剂一. 酶的生物学意义  酶是一类由活细胞产生的,具有催化活性和高度专一性的特殊蛋白质。 酶的生理学意义:   强的催化效能  高度的专一性  酶促反应没有副反应  酶的催化作用是受调控的  酶的化学本质是蛋白质具有蛋白质的一切性质。二. 酶是生物催化剂 (一) 酶和一般催化剂的比较  共性:1.用量少而催化效率高:细胞内量少 2.不改变化学反应的平衡点,仅改变反应速度 3.可降低反应的活化能 P3 (二) 酶作为生物催化剂的特性  1. 催化效率高  2. 酶的作用具有高度的专一性一种酶只能作用某一类或一种特定的物质    底物--被酶作用的物质,称为该酶的底物。  3. 酶易失活凡使蛋白质变性的因素,如强酸、强碱、高温高条件使酶破坏而完全失去活性。  4.酶活力的调节控制抑制调节共价修饰调节反馈调节酶原调节激素调节  5. 酶的催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关 三.酶的化学本质 (一) 酶的蛋白质本质  所有的酶者是蛋白质简单蛋白质结合蛋白质 图4-1 非催化过程及催化过程自由能的变化具体表现: a. 酶与蛋白质具有类似的元素组成 由AA组成b. 大分子。能形成胶体溶液,不能透过半透膜 c. 具两性电解质性质d. 表面带有极性(YNH-,X=0,-OH,-SH)、水膜、亲水胶体e. 具一定的空间构型。 次级链受各种理化因素破坏 酶失活 f. 具蛋白质所具有的性质。如酸、碱性质 、顡色反应并非所有的蛋白质都是酶。只有具有催化作用的蛋白质--酶          表 4-1 一些酶的辅助因子 辅助因子(金属离子) 乙醇脱氢酶(alcohol dehydrogenase) Zn2+ 碳酸酐酶(carbonic anhydrase) Zn2+ 羧肽酶(carboxypeptibuse) Zn2+ 磷酸水解酶(phosphohydrolases) 磷酸转移酶(phosphotransferases) Mg2+ Mg2+, Mn2+ 精氨酸酶(arginase) Mn2+ 丙酮酸羧化酶(pyruvate carboxylase) Mn2+ ,Zn2+(还需生物素) 细胞色素(eytochromes) Fe2+ 或Fe3+,(铁离子在卟啉环中*) 过氧化物酶(peroxidase) Fe2+ 或Fe3+,(铁离子在卟啉环中) 过氧化氢酶(catalase) Fe2+ 或Fe3+,(铁离子在卟啉环中) 琥珀酸脱氢酶(succinic dehydrogenase) Fe2+ 或Fe3+,(还需FAD) 铁氧还蛋白(feredoxin dehydrogenase) Fe(铁原子在铁硫晶格中,这种蛋白存在于细菌代谢及光合作用中,固氮酶中的这种蛋白质还含有钼原子。)** 铁黄素蛋白(Fe-flavoprotein) Fe 酪氨酸酶(tyrosinase) Cu+ 或Cu2+ 细胞色素氧化酶(eytochrome oxidase) Cu+ 或Cu2+ 漆酶(laccase) Cu+ 或Cu2+ 抗坏血酸氧化酶(ascorbic acid oxidase) Cu+ 或Cu2+ 丙酮酸磷酸激酶(pyruvate phosphokinase) K+ (也需要Mg2+) 细胞膜ATP酶(plasma membrane ATPase) Na+ (也需要K+及Mg2+) 固氨酶(nitrogenase) Fe2+ ,Mo2+ (二).酶的组成分类   简单蛋白质:酶的活性仅决定于其蛋白质结构,该酶属于简单蛋白质。   结合蛋白质:酶+非蛋白(辅助因子) 表现出酶的活性,这类属于结合蛋白质。   全酶--酶蛋白+辅助因子-→复合物称全酶。     全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子 决定酶反应的专一性←┘    └→对电子、or化学基团起传递作用 (三) 根据酶蛋白分子的特点又将酶分为三类 1. 单体酶:a. 一条多肽链 b. 催化水解反应的酶。胰蛋白酶 2. 寡聚酶a. 由几个甚至几十个亚基组成<相同的多肽链不同的多肽链>b. 亚基间不是共价结合,易分开。 3.多酶体系a. 由几种酶嵌合形成的复合体b. 有利于一系列反应的连续进行c. 分子量很高 (四) 酶的辅助因子包括   金属离子 有机化合物* 结构见图5-2 ** 结构见图5-3  a. 本身无催化作用  b. 负责运输转移电子,原子等作用    有些蛋白质具此作用称蛋白辅酶  c. 可用透析法将

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