生物物理学重点总结考试复习资料分析.docx

第一章生物大分子：蛋白质、核酸、多糖和脂质。生物大分子特定的生物学功能取决于其特定的空间构象。蛋白质的意义：是生命活动的物质基础，是细胞和生物体的主要组成成分。蛋白质的化学组成：构成元素：碳C，氢H，氧O，氮N，硫S等。N的含量一般较恒定：平均为16%，每克样品中含氮克数×6.25×100即为100克样品中蛋白质含量等电点：将氨基酸水溶液的酸碱度加以适当调节，使羧基与氨基的电离程度相等，即氨基酸所带正、负电荷数目正好相等，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示。中性溶剂中，羟基的电离程度略大于氨基，溶液呈微弱酸性蛋白质：在水溶液中形成的颗粒具有胶体溶液的特征(布朗运动、丁道尔现象、不能透过半透膜、吸附能力等)。按形状分类：球状蛋白质、纤维蛋白质按化学结构分：简单蛋白质、结合蛋白质根据溶解度分类：可溶蛋白质、醇溶性蛋白质、不溶性蛋白质蛋白质的一级结构：由共价键结合在一起的氨基酸残基的排列序列。一级结构是蛋白质功能的基础蛋白质的二级结构：指多肽链向单一方向卷曲而形成的有周期性重复的主体。α-螺旋、β-片层 、无规卷曲、回折 。作用力：以肽链内或各肽间的氢键。α 螺旋：肽链骨架形成每周3.6个氨基酸的右手螺旋上升0.54nm，每个残基旋转100度。蛋白质的三级结构：是线状、螺旋片状结构的进一步卷曲和折叠，形成球形或椭圆形的结构，它是蛋白质分子在二级结构的基础上进一步卷曲折叠，构成一个很不规则的具有特定构象的蛋白质分子。α螺旋、β折叠、β卷曲及无规卷曲等二级结构的多肽链在三维空间的排列方式。作用力：疏水作用（主要）、氢键、离子键、偶极与偶极间的相互作用、二硫键。若蛋白质分子仅有一条多肽链组成，三级结构就是它的最高结构层次。蛋白质的四级结构：具有三级结构的蛋白质亚单位通过非共价键缔合的结果。亚基之间(维持蛋白质四级结构)的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。氨基酸链接的基本方式：肽键—CO—NH—结构域：是蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层次蛋白质特定的构象和功能是由其一级结构所决定的。蛋白质的变性：天然构象一旦发生变化，必然会影响到它的活性。如发生破坏性的变化，蛋白质的生物活性就会丧失。使蛋白质变性的物理因素：加热、紫外线、高压等；使蛋白质变性的化学因素：有机溶剂、脲、胍等变性后性质的变化：生物活性降低、溶解度降低、易被蛋白酶水解变性的实质：蛋白质的空间构象被破坏，一级结构保存完好。蛋白质的复性：当去除变性因素时，变性蛋白质又恢复原来的三维结构。别构效应：当某种小分子物质特异地与某种蛋白质（或酶）结合后（结合部位多在远离活性部位的另一部位，通常称为别位），能够引起该蛋白质（或酶）的构象发生微妙而有规律的变化，从而使其活性发生变化。别构效应剂：具有这种特性的蛋白质或酶称为别构蛋白质或别构酶，引起这种效应的小分子物质称为别构效应剂。别构效应取决于亚基的相互作用。亚基之间的信息传递是通过蛋白质构象的变化实现的。核酸分为脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)。DNA存在于：细胞核内染色质中、线粒体和叶绿体中。是遗传信息的携带者。RNA在细胞核内产生，后进入细胞质，在蛋白质合成中起主要作用。核酸的组成元素：C、H、O、N、P等特点：1.核酸一般不含S元素；2.P元素的含量比较固定为9%~10%核酸定量测定方法：测定P含量代表核酸量核苷酸是核酸的基本组成单位组成核酸的基本单元包括磷酸、戊糖、碱基 。A与T之间形成2个氢键，G和C之间形成3个氢键。DNA：AGCT RNA：AGCU核苷酸中的戊糖有两种：核糖和脱氧核糖核苷中的戊糖上羟基与磷酸以磷酸酯键连接成核苷酸核酸分子由核苷酸单体通过3’，5’-磷酸二脂键聚合成多核苷酸长链，核苷酸单体之间通过脱水缩合而成聚合物。核酸的一级结构：许多核苷酸缩合成核苷酸链，各核苷酸的残基沿多核苷酸链排列的顺利。DNA的一级结构：四种核苷酸按照一定的排列顺序，通过磷酸二酯键链接形成的多核苷酸，因核苷酸间的差异仅仅是碱基不同(故又叫碱基顺序)。DNA中不同排列顺序的DNA区段构成特定的功能单元，基因。DNA是右螺旋的双螺旋结构，在生理状态下很稳定，维持这种稳定性的主要因素是碱基堆积力。碱基堆积力：指在DNA双螺旋结构中，碱基对平面垂直于中心轴，层叠于双螺旋的内侧，相邻疏水性碱基在旋进中彼此堆积在一起相互吸引形成的作用力。DNA的二级结构：双螺旋结构DNA分子中其它的弱键在维持双螺旋结构的稳定也起一定的作用。这些弱键包括：互补碱基对之间的氢键、磷酸基团上的负电荷与介质中的阳离子之间形成的离子键、范德华引力。氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性。相邻碱基平面距离0.34nm，每10个碱基上升一个螺旋，34nm，螺旋直径2nm。DNA结构的特性：多样性、特异性、稳定性DNA的特异性