酶的化学本质和作用特点.ppt

第八章 酶 酶的化学本质和作用特点 酶的命名和分类 酶的作用机制 温度和pH对酶促反应的影响 酶浓度和底物浓度对酶促反应的影响 抑制剂和激活剂对酶促反应的影响 食品加工中重要的酶 固定化酶 酶学研究历史 四千多年前，我国已有酿酒记载。 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。 1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现了发酵。 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。 20世纪70年代初兴起的酶工程技术在食品行业广泛应用 酶的化学本质 酶（enzyme）是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。 新发现：RNA、DNA的催化作用 酶的组成 酶的作用特点 催化剂的共同点 量少高效； 只加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。 都是通过降低反应分子的活化能来加快化学反应的速度。 酶的特性 高效催化，条件温和 高度专一 不稳定性 活性可调节 （一）酶促反应具有极高的效率 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。 根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为以下3种类型： 绝对特异性(absolute specificity)：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物 。 相对特异性(relative specificity)：作用于一类化合物或一种化学键。 立体结构特异性(stereo specificity)：作用于立体异构体中的一种。 酶的命名和分类 习惯命名法的五个原则： 1.根据酶催化反应的性质来命名。 2.根据被作用的底物来命名。 3.将酶作用的底物与催化反应的性质结合起来命名。 4.将酶的来源与作用底物结合起来命名。 5.将酶作用的最适pH和作用底物结合起来命名。 系统命名法 按国际系统命名原则，每一种酶具有一个系统名称和一个习惯名称，系统名称应标明酶的作用底物和反应性质。如果有两种底物，均需标出，当中用“：”分开，若其中一种是水，则可省略。 L－丙氨酸：α－酮戊二酸氨基转移酶，催化反应为： L－丙氨酸＋ α－酮戊二酸→丙氨酸＋L－谷氨酸。 系统分类及编号 国际酶学委员会根据酶催化反应的类型，把酶分为： 　　氧化还原酶：催化底物进行氧化还原反应的酶类。 　　转移酶：催化底物之间进行某些基团的转移或交换　　　 　　　　　　的酶类 　　水解酶：催化底物发生水解反应的酶类。 　　裂合酶：催化一个底物分解为2个化合物或2　个化 　　　　　　合物合成为一个化合物的酶类。 　　异构酶：催化各种同分异构体之间相互转化的酶　 　　　　　　类。 　　合成酶：催化2分子底物合成为1分子化合物，同时 　　　　　　还必须偶联有ATP的磷酸键断裂的酶类。 酶的作用机制 酶促反应速度的快慢与活化分子数目有关，增加活化分子数的途径有： 　1.加热或光照，使分子所含的能量增高，增加活 　　化分子数目。 　2.降低活化能，使本来不够活化水平的分子，也　 　　成为活化分子，增加活化分子数目。 酶催化作用的中间络合物学说 酶先与底物结合形成不稳定的中间产物－中间络合物，这种中间络合物具有较高的活性，它不仅易生成，且易变成产物，并释放出酶。 　　E＋S　　ES→E＋P 　　E－酶　　S－底物　　ES－中间产物 　　P－产物 酶的活性中心 由少数必需基团组成的能与底物分子结合并完成特定催化反应的空间小区域，称为酶的活性中心。 　　结合基团：负责与底物分子结合。 　　 　　催化基团：负责催化反应。 活性中心内的必需基团 酶作用的辅助因素 靠近效应 定向效应 　　 　锁钥学说 　　　诱导嵌合学说 　张力作用 　酸碱催化作用 　共价催化作用 酶作用的辅助因素 临近定向效应： 在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速度； 另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。 “张力”和“形变” ： 底物与酶结合诱导酶的分子构象变化，变化的酶分子又使底物分子的敏感键产生“张力”甚至“形变” ，从而促使酶－底物中间产物进入过渡态。 锁钥假说(lock and key hypothesis)： 酶的活性中心结构与底物的结构互相吻合，紧密结合成中间络合物认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样 诱导契合假说（induced–fit hypothesis): 该学说认为酶表面并没有一种与底物互补