医学论文的撰写(五).PDF

现代医药卫生 2005 年 21 卷第 7 期 805 肽链中的 CYsl4 和 CYsl7 的疏基 s 分别与血红蛋白的 2 个乙烯 6 糖蛋白中的螺旋 基以硫醚键相连 ; (2) 在血红蛋白分子中 2 价铁的一边与 Hisl8 2 + 血型糖蛋白 , 是暴露在人红细胞中表面的一种蛋白质 , 为 的咪唑基N 配位相连 ; 血红蛋白分子中 Fe 的另一边与 Met80 含唾液酸为主的跨膜糖蛋白 , 糖蛋白 A 由 131 个氨基酸组成 , 的甲基 S 以配位键相连; T t48 和 Tr 59 以氢键与血红蛋白的一 y y 肽链的大部分伸出膜外 , 构成一个亲水的末端 , 羧基端尾露于 个丙酸基相连 ; 血红蛋白埋藏在疏水的“洞穴”中 , 只有一边向 α 胞液之中 , 由大约20 个氨基酸残基构成残构成疏水的 - 螺旋 外暴露。大多数疏水氨基酸残基分布在分子的表面。在分子表 节段盘曲在膜脂双层之中。补体成分 Clq 分子量 46000 , 由6 个 ( ) 面的左侧与右侧各有槽 ,左槽 又称“通道”与细胞色素还原酶 同样的亚基组成。每个亚基由A 、B 、C 三种肽链在 N 端形成胶 ( ) 结合参与电子传递。右槽 又称“右通道” 由 1～11 和 89～ 原样 3 股 a - 螺旋 ,其间借二硫键连续固定 ,结合在 Clr 和 Cls ,C α 101 - 螺旋以及 12～20 肽段构成 , 与细胞色素氧化酶结合 , 参 端则能识别并结合 l G、l M 的 FC 片型。 与电子传递。在 25 种生物来源的细胞色素 c 中 , 发现有 35 个 g g 由此可见蛋白质中的螺旋,彼此皆是 ,举不胜举。螺旋与蛋 aa 残基完全不变 , 由此可见4α- 螺旋维持了细胞色素 c 的空 白质的结构关系,螺旋与蛋白质的功能关系 ,是显而易见。同时 间构象 , 是细胞色素 c 的生物功能、电子传递、识别与结合细胞 还可以看出 α- 螺旋含量高的蛋白质或蛋白质结构域一般相 色素还原酶与氧化酶不可缺少的因素。 当紧密和稳定 ,不容易变化 , 由于它过于稳定,则不利于功能需 5 膜蛋白中的螺旋