2013第16章(2学时,有机).ppt

结晶牛胰岛素（多肽链） ※ Edman降解法—改良Sanger法（1950年） 无水HCl （2）C-端氨基酸残基分析（适合3-4肽） 常用羧肽酶（一种肽链外切酶），选择性地从肽链 C-末端逐个水解肽键，根据被释放氨基酸的浓度和种类与时间的关系，就可确定C-端氨基酸。 ※ Edman法特点：肽链其余部分被完整保留， 已缩短肽链可做类似分析，直至从N-端到C-端 的氨基酸顺序完全确定（已经实现自动化！） ★ 部分水解法（实用方法） 多肽 → 蛋白酶特异性催化水解肽键（每种蛋白酶只能水解一定类型的肽键）→ 多肽部分水解 → 足够的小肽片段 → 末端残基分析小肽片段氨基酸序列 → 推断出整条链氨基酸残基顺序。 四、蛋白质的结构层次 （一）一级结构 1、概念：蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序. 2、蛋白质的一级结构决定了蛋白质的高级结构，且蛋白质的生物学功能首先是由其一级结构决定的. ※ 具有明显生理活性的结晶牛胰岛素是具有严格氨基酸排列顺序的两条多肽链连接而成。 （二）二级结构 1、概念：肽链中局部肽段形成的规则的或 无规则的构象(为蛋白质空间构象基础). 2、二级结构的形成几乎全是由肽链骨架中 羰基上的氧原子与亚胺基上的氢原子之间 的氢键所维系。 3、最常见的二级结构： ① α-螺旋结构(L.Pauling，1950年) ② β-折叠结构 （三）三级结构 1、概念：是在二级结构基础上，蛋白质链通过氨基酸残基侧链的相互作用，进一步卷曲折叠形成的三维结构。 肌红蛋白的三级结构 2、维持三级结构的作用力 ① 氢键 ② 副键：氨基酸侧链之间的相互作用 ※ 二硫键 ※ 配位键 ※ 正负离子间的静电引力 ※ 疏水基团间的亲和力 ※ 范德华力 （四）四级结构 1、概念：一些特定三级结构的肽链，通过 非共价键形成特定构象的大分子。 2、只有多于一条肽链的蛋白质才有四级结构。 3、亚基：即作为蛋白质四级结构组分的肽链. ※ 单独的亚基不具有生物功能. ※ 完整的四级结构寡聚体才有生物功能. 第三节 核 酸 ※ 核酸是一种重要的生物大分子. ※ 核酸对遗传信息的储存及蛋白质的合成 起着决定性的作用. 一、核酸分类 1、脱氧核糖核酸（DNA） ① 主要分布于细胞核和线粒体内. ② 是主要遗传物质，携带着遗传信息， 决定细胞和个体的基因型. 2、核糖核酸（RNA） ① 分布于细胞质(90%)和细胞核(10%)内. ② RNA参与细胞核内遗传信息的表达，具 体而言是通过参加指导蛋白质的生物合成 过程来表达DNA所携带的遗传信息。 ③ 核糖核酸可分为3类： ※ 核糖体RNA（rRNA,占RNA80%) ※ 信使RNA（mRNA,占RNA 5% ) ※ 转移RNA (tRNA, 占RNA 15% ) * 第十六章 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸 第一节 氨基酸 ※ 氨基酸：既有氨基、又有羧基的化合物 ※ α-氨基酸：氨基与羧基连接在同一个碳原子上的氨基酸(参与蛋白质组成的主要氨基酸）. ※ 必需氨基酸：体内不能合成又是营养必不可少的、只能从食物中摄入的氨基酸。 一、结构 ★ 不同氨基酸的区别: -R不同 ★ 带*号者：必需氨基酸（p505 表16-1） 甘氨酸 Gly 丙氨酸 Ala 缬氨酸* Val 亮氨酸* Len 异亮氨酸* Ile 苯丙氨酸* Phe 酪氨酸　 Tyr 色氨酸* Trp 丝氨酸 Ser 苏氨酸* Thr 半胱氨酸 Cys 蛋氨酸* Met 谷氨酸 Glu 赖氨酸* Lys 精氨酸 Arg 组氨酸 His 天冬酰胺 Asn 脯氨酸 Pro 谷氨酰胺 Gln 天冬氨酸 Asp 蛋白质水解所得氨基酸 1、氨基酸的构型：D/L标记法 L-甘油醛 L-氨基酸 (S-构型) （偶极离子，极性较 大，m.p较高，在水 中有一定溶解度） 2、氨基酸的命名：可采用IUPAC法，但天然氨基酸常根据来源或性质而使用俗名。 例如，甘氨酸 — 因具有甜味而得名。 3、稀有氨基酸举例 羟脯氨酸（Hyp）、5-羟基赖氨酸（Hyl） 胱氨酸、鸟氨酸等 4、氨基酸均有手性，甘氨酸除外。 二、氨基酸的酸碱性及其分类 1、中性氨基酸：分子中-NH2与-COOH数目相等。 ※ 因-COOH解离程度大于-NH2，中性氨基酸的水溶液显弱酸性。 2、