生物化学课件 - 蛋白质.ppt

4.三级结构 多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上，主链构象和侧链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成特定的球状分子结构，称作三级结构（tertiary structure） 。 三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。 肌红蛋白 myoglobin 5. 四级结构 由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成的特定三维结构（构象）称为蛋白质的四级结构（quarter-nary struc-ture）。涉及亚基的种类、数目和亚基的空间排布，包括亚基间的接触位点和相互作用关系，但不包括亚基本身的构象。 α-亚基（subunit） 血红蛋白 hemoglobin β -亚基 血红素 （ haem） 烟草花叶病毒（TMV）示意图 由2 130个相同亚基构成的螺旋对称性柱形蛋白质外壳，紧密排列于一含有6 390个核苷酸的单链RNA分子周围。解离的TMV外壳亚基和RNA，在合适的条件下能自装配成完整的TMV。 蛋白质结构层次 5.?稳定蛋白质构象的作用力 四、蛋白质结构与功能的关系 （一）蛋白质一级结构与功能的关系 （二）蛋白质构象与功能的关系 1. 一级结构变异与生物进化 在不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质，称为同功能蛋白质。 它们的氨基酸序列具有明显的相似性，这种现象称为序列同源，有明显序列同源的蛋白质，也称同源蛋白质。 （一）蛋白质一级结构与功能的关系 （1）同源蛋白质完全相同的氨基酸残基，称不变残基，它们决定了蛋白质的空间结构与功能。 （2）有相当大变化的氨基酸残基，称为可变残基，它们的差异体现了种属特异性。 因此，对不同生物来源的同功能蛋白质的一级结构进行比较研究：可以帮助我们了解哪些氨基酸对其活性是重要的，哪些是不重要的；可为生物进化提供新的可靠依据。 　　 同源蛋白质结构的种属差异与保守性 2.一级结构变异与分子病 （1）分子病 基因突变 Aa变异 蛋白结构和功能改变引起的遗传病。 （2）镰刀型红细胞贫血病 由Hb分子β亚基N末端序列的一级结构改变引起Hb表面电荷和等电点变化，溶解度降低并出现不正常线形缔合。 正常红细胞和镰刀状红细胞的扫描电镜图谱 ？ 一级结构相似，可能会有相同的功能；一级结构有差异，功能会不同。如OX与ADH: 牛催产素 Cys.Tyr.Ile.Gln.Asn.Cys. Pro. Leu.Gly-NH 2 Cys.Tyr.Phe.Gln.Asn.Cys.Pro.Arg.Gly-NH 2 . S S 1 2 3 4 5 6 7 8 9 S S 牛加压素 3. 多肽激素的一级结构与功能 （ADH） （OX） 不同生物（哺乳动物、鸟类、鱼类）来源胰岛素分子一级结构，发现组成的 51 个氨基酸残基中，只有 24 个氨基酸残基始终保持不变，为不同生物所共有，为维持高级结构和生物活性所必需。 4.不同生物来源的胰岛素一级结构比较 5.一级结构断裂与功能激活 有些蛋白质常以无活性的前体形式产生和贮存。在机体需要时，切去部分肽段之后，才变成有活性的蛋白质。如参与蛋白质消化的各种蛋白酶、参与血液凝固的凝血酶、凝血因子等。 激活（activation）：使前体蛋白质变成活性蛋白质的过程，称为激活。 （二）蛋白质构象与功能的关系 1.变构调节活性 2.变性丧失活性 血红蛋白 β -亚基 α-亚基（ α- subunit） 血红素 （ haem） 血红蛋白的变构现象（变构时的亚基移动） 血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线不同，前者是 S 形曲线，后者是双曲线。 α-亚基可与氧结合，而β-亚基由于存在空间位阻，几乎不与氧结合。当α-亚基与氧结合后，发生三级结构的变化，此变化使相邻的β-亚基发生三级结构的变化，与氧结合使血红蛋白结合氧的能力在短时间内迅速上升，从，而使曲线程S 形。 氧饱和度（%） （一）蛋白质的重要性质 （二）蛋白质分离纯化的原则与方法 五、蛋白质的重要性质、分离纯化与鉴定 1.蛋白质的两性解离与等电点 2.蛋白质的变性与复性 3.蛋白质的呈色反应 （一）蛋白质的重要性质 蛋白质的等电点（isoelectric point） 当溶液在某个pH时，使蛋白质分子所带正电荷数与负电荷数恰好相等，即净电荷为零，在直流电场中，既不向阳极移动，也不向阴极移动，此时溶液的pH 就是该蛋白质的等电点，用pI表示。 ★ 两性解离物质所带静电荷为零时溶液的pH。 1.蛋白质的两性解离与