有机化合物的结构和命名.ppt

3.在许多有机化合物中，诱导效应与共轭效应往往同时起作用，其综合影响决定于两种效应的方向及相对强度。 电子效应对化合物的性质产生重大影响 （1）对化合物酸碱性强度的影响 （2）对化合物反应活性及活性中心位置的 影响 （3）对碳正离子、碳负离子、游离基稳定性的影响 苯酚连接吸电子基团，使酸性增强，连接供电子基团时，酸性越弱。  Ka = 7×10-9 Ka = 1×10-10 Ka = 6.7×10-11 C2H5O－ HO－ C6H5O－ CH3COO－ R3C－ R2N－ RO－ F－ 碳正离子的稳定性 碳负离子的稳定性 游离基的稳定性 六、分子间力及其与物理性质的关系 1.静电力： 主要存在于极性较大得分子之间，其影响大于非极性分子的范得华力，分子相对质量相近的极性分子与非极性分子比较，前者的沸点比后者高。 2.范德华力： 这是非极性分子之间的一种主要作用力，它随着分子之间间距的增大急剧减小。因此，直链较多的化合物与它的支链异构体相比其沸点要低。例：烷烃同分异构体的沸点变化规律。 3.氢键： 是具有活泼氢原子的有机化合物分子之间最强烈的一种相互作用力。它可分为分子内氢键、同种物质分子间氢键、溶质溶剂间形成的氢键。氢键愈多、愈强，在分子质量相近的化合物中其沸点越高 醇分子之间能形成氢键。 固态，缔合较为牢固。液态，形成氢键和氢键的解离均存在。气态或在非极性溶剂的稀溶液中，醇分子可以单独存在。 由于醇分子之间能形成氢键，沸点较相应分子量的烷烃高。 由于醇分子与水分子之间能形成氢键，三个碳的醇和叔丁醇能与水混溶。 用系统命名法命名下列化合物 将下列化合物按酸性增强的次序排列 1. CH3COOH, (CH3)3CCOOH, FCH2COOH, ClCH2COOH 2. 将下列化合物按碱性增强的次序排列 1.苯胺，甲胺，二甲胺，氨，三甲胺 2. 比较下列化合物熔点的高低 蛋白质折叠是一个自发的过程。 假说：蛋白质获得其天然空间构象的所有必要信息都包含于其氨基酸序列中。 细胞内的蛋白质折叠过程要复杂的多。主要原因如下： 1．较小的蛋白质作为研究模型， 2．大分子拥挤环境可以增加蛋白质形成天然结构的趋势，促进蛋白质的组装；但可能会降低速度；加速非天然态的蛋白质中间体聚集以及促进蛋白质淀粉样的形成等。 3. 正在翻译还没有折叠好的多肽链会由于长时间暴露疏水面而形成蛋白聚集体。 4. 当面临胁迫条件时，相当一部分蛋白在体内不能有效自发折叠组装，并且，蛋白结构很容易遭到破坏，并导致蛋白聚集。 最重要的发现是细胞进化出分子伴侣蛋白和蛋白酶质量控制系统。 它本身不包括控制正确折叠所必需的构象信息，而只是阻止非天然态多肽链内部的或相互间的非正确相互作用。 线虫Caenorhabditis elegans常在研究中作为模式生物使用。它的基因组全序列已经得到，所以可以很方便地运用经典的基因工程和分子生物学技术手段从分子水平研究这个有机体的生命现象。线虫C. elegans有14种不同的小分子热休克蛋白，分别属于6个家族。 HSP16s这一类小分子热休克蛋白，以多聚复合物形式存在于细胞中，有明显的类分子伴侣活性。在正常的生长条件下，它们在线虫体内的表达水平很低，一旦胁迫条件出现，这一类蛋白的表达水平会明显升高。 适度的热胁迫能提高HSP16s的表达，增强热耐受，延长线虫寿命。 HSP12s是已知动物细胞中（植物中还有更小的sHsp10.6）最小的热休克蛋白。 BCA法测定蛋白浓度 正交实验设计是研究多因素多水平的一种设计方法，它是根据正交性从全面实验中挑选出部分有代表性的点进行实验，这些有代表性的点具备了“均匀分散，齐整可比”的特点，正交实验设计是分式析因设计的主要方法，是一种高效率、快速、经济的实验设计方法。 通常实验室用正交实验来确定蛋白表达的最适条件。本实验并不需要进行复杂的统计分析，只是为了在没有经过预实验的条件下能够一次性找到合适的实验条件而设。所以只是借用统计学的这种方法，做定性分析之用。只要结果中有效果较好的一组即可。 交联剂可以使蛋白寡聚体之间产生共价耦联，一般认为交联得到的最大分子量的条带对应所研究蛋白的寡聚状态。 两种不同的四面体构型 乳酸分子的两种构型 通常把与四个互不相同的原子或基团相连接的碳原子叫不对称碳原子 。 手性与对称因素 物质与其镜象的关系，与人的左手、右手一样，非常相似，但不能叠合，因此我们把物质的这种特性称为手性。 手性是物质具有对映异构现象和旋光性的必要条件，也即是本质原因。物质的分子具有手性，