小泛素样修饰体在神经系统疾病中的功能研究进展 - 天津医科大学学报.pdf

第23 卷3 期 天津医科大学学报 Ｖｏｌ． 23熏 Ｎｏ． 3 280 ２０ 17 年5 月 Journal of Tianjin Medical University May． ２０ 17 文章编号 １００６－８１４７ （２０ 17 ）０3-0280-04 综 述 小泛素样修饰体在神经系统疾病中的功能研究进展 刘晓智 综述 ，杨新宇 审校 （天津医科大学总医院神经外科，天津市神经病学研究所，天津300052 ） 关键词 小泛素样修饰体 ；脑卒 中；神经退行性疾病 ；脑肿瘤 中图分类号 R651 文献标志码 Ａ 小泛素样修饰体（SUMO ）是一类存在于细胞内 白都含有SUMO 结合保守序列yKxE（y 代表疏水性 的蛋白质翻译后修饰形式，广泛参与蛋白转运、信号 氨基酸；K 代表赖氨酸；x 代表任意氨基酸；E 代表 [6] 传导、DNA 修复、炎症及氧化应激等病理生理过程， 谷氨酸）。这一特点是研究者寻找SUMO 作用底物 [1] 进而调控多种疾病的发生和发展过程 。与蛋白质泛 的重要依据之一。 素化的功能不同，蛋白质SUMO 化修饰并不促使蛋 1.2 SUMO 与泛素 的异 同 SUMO 与泛素主要存 [8-10] 白质降解，反而加强其结构稳定性，多数情况下发挥 在如下异同点 ：（1）SUMO 与泛素三级结构相似， 其对靶蛋白的保护作用，如在缺血性脑血管病的急性 但氨基酸序列差异较大。（2 ）SUMO 蛋白表面的电荷 SUMO 3 应激期， 的活化能够起到肯定的神经元保护作 分布与泛素存在明显不同。（）二者对底物蛋白的 [2] 用 。但是过度的SUMO 化则可能导致动态平衡失控， 修饰方式相似，均通过激活酶（E1）、结合酶（E2 ）以 引发新的疾病产生，如脑肿瘤或神经退行性疾病的发 及连接酶（E3 ）的多步酶促反应与靶蛋白赖氨酸残 [3] 生 。本文就近5 年来国际上关于SUMO 在神经系统 基共价结合，发挥调控作用，但是参与的酶的种类 疾病，特别是缺血性脑卒中、神经退行性疾病和脑肿 和名称完全不同。（4 ）在功能上，SUMO 化与泛素化 瘤中的活化特征及其扮演的潜在功能角色进行综述。 不同，它并不促使蛋白质降解，反而加强蛋白质的 1 SUMO 与 SUMO 循环通路 稳定性，影响蛋白质的转录活性，发挥完全不同的 1.1 SUMO 概 况 关于 SUMO 的最早报道见于 蛋白质功能调控作用。 1995 年人们在酿酒酵母中发现的一种新的蛋白质