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第三章 酶（Enzyme） Introduction 酒的发酵　　　1(葡萄糖) ?? 2(乙醇)+2(CO2) 1913年 Michaelis和Mentenj提出米氏学说 (酶促动力学原理) 1926年 Sumner 第一次从刀豆中提出了脲酶结晶。证明了酶是蛋白质。 第一节 Concept of Enzyme 一．酶是生物催化剂 　　酶是一类由活细胞产生的，具有催化活性和高度专一性的特殊蛋白质。它不同于化学上的催化剂，反应条件温和、稳定：　①　很强的催化效率　②　高度的专一性　③　酶促反应没有副反应　④　酶的催化作用可以调控　⑤　酶的化学本质是蛋白质 一． 酶是生物催化剂（续） (一) 酶与一般催化剂比较有如下共性： 1．用量少而催化效率高 2．不改变化学反应的平衡点(平衡常数)　　　只改变反应速度 3．可降低反应的活化能 非催化过程及催化过程自由能的变化(见图) (二) 酶的特性 1． 催化效率高 2． 酶的作用具有高度的专一性 　一种酶只能作用某一类或一种特定的物质。　被酶作用的物质，称为该酶的底物。 3． 酶容易失活　凡使蛋白质变性的因素，如强酸、强碱、高温或高光强等条件可使酶完全失去活性。 (二) 酶的特性(续) 酶的活力是可以调节控制的　　　　抑制调节　　　　共价修饰调节　　　　反馈调节　　　　酶原调节　　　　激素调节 酶的催化活力与辅助因子有关 辅酶、辅基、金属离子 酶的专一性 (Specificity) Absolute ~: 只作用于一种底物。 如脲酶、H2O2酶。 Relative ~: 对(结构相似的)某一类物质起作用。 又可分为三种： 键专一性：e.g. 脂肪酶 基团(簇)专一性： e.g. 胰蛋白酶、α-D-糖苷酶 立体异构专一性： 首先看底物有无(旋光、几何)异构 二．酶的化学本质 (一) 酶的化学本质是蛋白质　“所有的酶都是蛋白质”——但也有RNA。 　　　 简单蛋白质　　　 结合蛋白质 Key Point: 并非所有的蛋白质都是酶。只有具有催化作用的蛋白质才是酶。 酶的概念的发展与完善。 二．酶的化学本质 (二) 酶是细胞内产生的，可作用于胞内胞外。　 胞内酶 胞外酶 第二节 酶的化学组成、结构与功能的关系 一．酶的组成、分类与辅助因子 （一）依组成可分为 单纯酶：只有蛋白质。如水解酶 结合酶：除蛋白质外，还结合非蛋白成分，称 全酶。 全酶 = 酶蛋白 + 辅因子(co-factor) 判断：活性？ 一．酶的组成、分类与辅助因子(续) 辅因子(co-factor): 按其与蛋白质结合牢固程度可分为： 辅酶：非共价的松散结合，易分离?透析 辅基：结合较紧?不能透析将它分开 按化学本质分为： 无机金属元素：Cu2+、Zn2+、Mg2+ 小分子有机物：Vt、铁卟啉 一．酶的组成、分类与辅助因子(续) 结合酶各组分的作用: 酶蛋白： 决定酶催化反应的专一性。 辅助因子： 决定酶催化反应的类型。 传递氢、电子、原子或其它基团 一．酶的组成、分类与辅助因子(续) 结合酶各组分的作用: 一种酶蛋白只有与其特定的辅助因子结合才有催化作用。 但同一种辅助因子可与多种酶蛋白结合。 如：脱氢酶的NAD+ 金属离子作为辅助因子的作用： 酶活性中心的组成成分 e.g.传递电子、“桥梁” 稳定酶催化活性中心的空间构象 一．酶的组成、分类与辅助因子(续) （一）依酶的结构可分为 单体酶：只有一条多肽链(一个亚基)，有时-S-S-连 接两条肽链。 寡聚酶：几到几十个亚基以非共价结合。 多酶体系： 完整细胞内某一代谢过程中由若干酶 形成的反应链体系。也叫“多酶复合体”。 二．酶的活性中心和必需基团 （一）活性中心：(active site) 能与底物结合，并与催化作用直接相连的部位。 结合中心：决定酶促反应的专一性 (binding site) 催化中心：决定酶促反应的性质(类型) (catalytic site) 单纯酶与结合酶有所不同。 Key Point: 能结合，但不一定发生催化反应。 二．酶的活性中心和必需基团 （二）必需基团： 指酶蛋白上与酶活性密切相关的基团。这些基团经化学修饰(如酰基化、烷化)作用，酶会失活。 必需基团在酶蛋白上，而辅助因子是非蛋白部分。 必需基团往往分布于酶的活性中心；有的不在此处，但对酶维持活性所需的空间构象起稳定作用。 活性中心肯定是必需基团，而必需基团除活性中心外，还有位于非活性中心的某些基团。 三．酶原的激活 酶原： 指具有催化活性的酶的前身，本身无活性。 两个问题：细胞内酶产生于何处？在哪里起