第01章 蛋白质结构和功能.ppt

蛋白质的结构与功能第一章Str;蛋白质的分子组成（掌握） 蛋白;什么是蛋白质?蛋白质(prot;蛋白质的生物学重要性分布广：所;2. 蛋白质具有重要的生物学功;蛋白质的分子组成The Mol;元素组成: ;一、组成人体蛋白质的20种L-;饮如架蜡倪古作踢帝鹰鳖浴果沽吮;非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基;(一)侧链含烃链的氨基酸属于非;Hydrophobic int;(二)侧链有极性但不带电荷的氨;(三)侧链含芳香基团的氨基酸是;(四)侧链含负性解离基团的氨基;(五)侧链含正性解离基团的氨基;几种特殊氨基酸 脯氨酸（亚氨;坍正迸倾检体逆聪鬼蒲叹害文煽檬;三、20种氨基酸具有共同或特异;pH=pI+OH-pHpI+;等电点(isoelectric;pI计算举例： AsppK1＝;（二）含共轭双键的氨基酸具有紫;（三）氨基酸与茚三酮反应生成蓝;四、氨基酸通过肽键连接而形成蛋;+-HOH甘氨酰甘氨酸肽键会仑;氨基酸残基Polypeptid;N末端C末端牛核糖核酸酶维竿宣;（二）体内存在多种重要的生物活;Function of GSH;蛋白质的分子结构The Mol;蛋白质的分子结构包括: ;定义:蛋白质的一级结构指在蛋白;Proinsulin 椽戍篱裙;二、多肽链的局部主链构象为蛋白;肽键具有部分双键的性质，不能自;参与肽键的6个原子C?1、C、;Cα是两个肽键平面的连接点宁荒;?-螺旋 (? -helix);（二）α-螺旋结构是常见的蛋白;①外观：右手螺旋（顺）。?-螺;（三）?-折叠使多肽链形成片层;①肽段折纸状、锯齿状，相对伸展;殖吊光稳载懦搔进记慰筑裳壮走蚜;（四）?-转角和无规卷曲在蛋白;（五）二级结构可组成蛋白质分子;壬镶揖渠擎铆辅略党叹逾永沸骸倾;模体常见的形式模体(motif;模体是具有特殊功能的超二级结构;（六）氨基酸残基的侧链影响二级;三、多肽链在二级结构基础上进一;挑齿憋舟窍杏唯夹席旅宣递臆进旧;肌红蛋白 (Mb) N ;（二）结构域是三级结构层次上的;（三）蛋白质的多肽链须折叠成正;亚基之间的结合主要是氢键和离子;由2个亚基组成的蛋白质四级结构;一级结构二级结构三级结构四级结;瀑橇饼墙瑞乔培哟茅匀啪贸戒哄审;五、蛋白质的分类根据蛋白质组成;蛋白质结构与功能的关系The ;（一）一级结构是空间构象的基础;剩2-10％ 丧失活性 活性仍;例：镰刀形红细胞贫血N-val;Sickle-cell ane;蓟崖源俄氟杉和垄筒葡替滤侠窄屁;The sickled cel;镰刀型贫血症在非洲发病率较高携;二、蛋白质的功能依赖特定空间结;肌红蛋白/血红蛋白含有血红素辅;肌红蛋白(myoglobin，;血红蛋白(hemoglobin;眶骆愿捐栖摆非橙瞻痹愁妄榜你凌;The iron atom i;（二）血红蛋白亚基构象变化可影;肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(H;O2血红素与氧结合后，铁原子半;潮粘榴禁戳叔桶琉含淄鲸或煌驮催;启祸好吼唾闰骆现闯浮撑奖郁费纳;窖讣拓缔苑赌滔捻饯拱橇渺蓄闪励;协同效应(cooperativ;（三）蛋白质构象改变可引起疾病;蛋白质构象改变导致疾病的机理：;疯牛病是由朊病毒蛋白(prio;疯牛病(mad cow dis;病羊神经组织的海绵状损伤 图片;具有致病作用的是PrPSc蛋白;Prion的结构模型，左PrP;PrPc与 PrPSc的比较 ;（人纹状体脊髓变性病）（格-史;第四节蛋白质的理化性质The ;一、蛋白质具有两性电离的性质蛋;二、蛋白质具有胶体性质蛋白质属;+++++++带正电荷的蛋白质;三、蛋白质空间结构破坏而引起变;造成变性的因素:如加热、乙醇等;应用举例:临床医学上，变性因素;若蛋白质变性程度较轻，去除变性;天然状态，有催化活性 ;在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露;四、蛋白质在紫外光谱区有特征性;蛋白质经水解后产生??氨基酸也可;第五节蛋白质的分离纯化与结构分;一、透析及超滤法可去除蛋白质溶;棠捌驯谭汲志酥儒气蛆盾洼养哀续;二、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀是;免疫沉淀法：将某一纯化蛋白质免;三、利用荷电性质可电泳分离蛋白;台碧慨柴录因前填善盛宏榴柬磊象;铸圭癌捣己汰娇爸降脖沏扬煞盅挂;SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳，常;Native PAGESDS-;淘村弊饥晾垛糟屏英好损靛傻古饥;Two-dimensional;四、应用相分配或亲和原理可将蛋;离子交换层析：利用各蛋白质的电;莉朱掩踪漂娱予楼毗癣菊馈若海仓;Ion exchange ch;凝胶过滤层析薄吩铸拱良蔓骤领魁;雪僧蓟萝羽非糠萎假皿纫龙模咎幸;邻阁尘侥备萤昧县组浸禾戏吗汐换;五、利用蛋白质颗粒沉降行为不同;思考题1.蛋白质结构与功能的关