第三节肉类.ppt

尸僵过程引起肌肉保水性下降。其原因有二： 1.尸僵过程中，糖原酵解，产生乳酸，pH下降到5.4～5.5，此pH处与肌原纤维多数蛋白质的pI附近，引起引起蛋白质凝聚，致使保水性下降。 2.尸僵过程中，形成肌动球蛋白，肌动蛋白和肌球蛋白间的空间减小，致使保水性下降。 解僵：指肌肉在宰后僵直达到最大程度并维持一段时间后，其僵直缓慢解除、肉的质地变软的过程。 成熟：指僵直完全的肉在冰点以上温度条件下放置一定时间，使其僵直解除、肌肉变软、系水力和风味得到很大改善的过程。 4、解僵与成熟 解僵实 质的几 种假说 肌原 纤维 小片化 死后肌肉 中肌动蛋 白和肌球 蛋白纤维 之间结合 变弱 肌肉中结构弹性 网状蛋白的变化 蛋白酶说 （1）肌原纤维小片化 刚宰后的肌原纤维和活体肌肉一样，是由数十到数百个肌节沿长轴方向构成的纤维，而在肉成熟时则断裂成1～4个肌节相连的小片状。这种肌原纤维断裂现象被认为是肌肉软化的直接原因。这时在相邻肌节的Z线变得脆弱，受外界机械冲击很容易断裂。 产生小片化的原因 死后僵直肌原纤维产生收缩的张力，使Z线在持续的张力作用下发生断裂，张力的作用越大，小片化的程度越大。 Ca2+作用引起的。死后肌质网功能破坏，Ca2+从网内释放，使肌浆中的Ca2+ 浓度增高，刚宰后肌浆中Ca2+，浓度为1×10-6Mol，成熟时为1×10-4M，比原来增高100倍。高浓度的Ca2+长时间作用于Z线，使Z线蛋白变性而脆弱给予物理力的冲击和牵引而发生断裂。 钙激活酶的作用 从图中看出当Ca2+ 浓度在1×10-5Mol以下时，对小片化无显著影响，而当超过1×10-5 Mol数量时，肌原纤维小片化程度忽然增加，Ca2+浓度达到1×10-4Mol时达到最大值。 钙激活酶与肉的成熟 肌肉成熟变化的反应是在多种酶的协同作用下完成的．其中一个起主要作用的酶就是钙激活酶，因为只有它才能启动肌原纤维蛋白的降解，破坏Z线，释放肌纤丝，从而引起其它蛋白酶的作用，促进肌纤维的降解 （2）.死后肌肉中肌动蛋白和肌球蛋白纤维之间结合变弱 随着保藏时间的延长，肌原纤维的分解量逐渐增加，如家兔肌肉在10℃条件下保藏2d的肌原纤维只分解5%，而到6d时近50%的肌原纤维被分离，当加入ATP时分解量更大。肌原纤维分离的原因，恰与肌原纤维小片化是一致的。小片化是从肌原纤维的Z线处崩解，正表明肌球蛋白和肌动蛋白之间的结合减弱了。 ? （3）.肌肉中结构弹性网状蛋白的变化 结构弹性网状蛋白是肌原纤维中除去粗丝、细丝及Z线等蛋白质后，不溶性的并具有较高弹性的蛋白质。贯穿于肌原纤维的整个长度，连续的构成网状结构。 随着保藏时间的延长和弹性的消失而减少，结构弹性蛋白的含量也达到最低值。肉类在成熟软化时结构弹性蛋白质的消失，导致肌肉弹性的消失。 成熟肌肉的肌原纤维在十二烷硫酸盐溶液中溶解后，进行电泳分析，发现肌原蛋白T减少，出现了相对分子质量为3万u的成分。这说明成熟中的肌原纤维由于蛋白酶即肽链内切酶的作用，发生分解。在肌肉中，肽链内切酶有许多种，如胃促激酶、氢化酶?H、钙激活酶、组织蛋白酶B、组织蛋白酶L和组织蛋白酶D。但试验表明，在肉成熟时，分解蛋白质起主要作用的为钙激活酶、组织蛋白酶B和组织蛋白酶L三种酶。 （4）.内源蛋白酶促使蛋白质降解 pH值的变化 保水性的变化 嫩度的变化 风味的变化 成熟肉的品质变化 肉在成熟过程中pH值发生显著的变化。刚屠宰后肉的pH值在6～7之间，约经1h开始下降，尸僵时达到最低5.4～5.6之间，而后随保藏时间的延长开始慢慢地上升。 pH值的变化 肉在成熟时保水性又有回升。 保水性的回升和pH值变化有关，随着解僵，pH值逐渐增高，偏离了等电点，蛋白质静电荷增加，使结构疏松，因而肉的持水性增高。 此外随着成熟的进行，蛋白质分解成较小的单位，从而引起肌肉纤维渗透压增高。 保水性恢复只能部分恢复，不可能恢复到原来状态，因肌纤维蛋白结构在成熟时发生了变化。 保水性的变化 嫩度的变化 随着肉成熟的发展，肉的柔软性产生显著的变化。刚屠宰之后生肉的柔软性最好，而在2昼夜之后达到最低的程度。保藏六昼夜之后又重新增加，平均可达鲜肉时的83%。 肉在成熟过程中由于蛋白质受组织蛋白酶的作用，游离的氨基酸含量有所增加，主要表现在浸出物质中。新鲜肉中酪氨酸和苯丙氨酸等很少，而成熟后的浸出物中有酪氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸等存在，其中最多的是谷氨酸、精氨酸、亮氨酸、缬氨酸、甘氨酸，这些氨基酸都具有增强肉的滋味和香气的作用，所以成熟后的肉类，肉的风味提高，与这些氨基酸成分有一定的关系。此外，肉在成熟过程中，ATP分解产生次黄嘌呤