氨基酸代谢-山西医科大学.ppt

氨基酸代谢  氨基酸（amino acids)是蛋白质(protein)的基本组成单位。 氨基酸代谢包括合成代谢和分解代谢。 本章主要讨论氨基酸的分解代谢。 第一节 蛋白质的营养作用 一、蛋白质营养的重要性 1. 是构成组织细胞的重要成分。 2. 参与组织细胞的更新和修补。 3. 参与物质代谢及生理功能的调控。 4. 氧化供能，可占所需能量的18%。 5. 其他功能：如转运、凝血、免疫、记忆、识别等均与蛋白质有关。 二、蛋白质的需要量和营养价值 人体每日须分解一定量的组织蛋白质，并以含氮终产物的形式排出体外。同时，须从食物中摄取一定量的蛋白质，以维持正常生理活动之需。 由于食物中的含氮物主要是蛋白质，故可用氮的摄入量来代表蛋白质的摄入量。 1．氮总平衡：每日摄入氮量与排出氮量大致相等，表示体内蛋白质的合成量与分解量大致相等，称为氮总平衡。此种情况见于正常成人。 2．氮正平衡：每日摄入氮量大于排出氮量，表明体内蛋白质的合成量大于分解量，称为氮正平衡。此种情况见于儿童、孕妇、病后恢复期。 3．氮负平衡：每日摄入氮量小于排出氮量，表明体内蛋白质的合成量小于分解量，称为氮负平衡。此种情况见于消耗性疾病患者（结核、肿瘤），饥饿者。 根据计算，正常成人每日最低分解约20g蛋白质。由于食物蛋白质与人体蛋白质组成的差异，故每日食物蛋白质的最低需要量为30~ 50g。 为了长期保持氮总平衡，正常成人每日蛋白质的生理需要量应为80g。 体内不能合成，必须由食物蛋白质供给的氨基酸称为营养必需氨基酸(essential amino acid)。 体内能够自行合成，不必由食物供给的氨基酸就称为非必需氨基酸(non-essential amino acid)。 必需氨基酸（共8种）： 赖氨酸（Lys） 色氨酸（Trp） 苯丙氨酸（Phe） 蛋氨酸（Met） 苏氨酸（Thr） 亮氨酸（Leu） 异亮氨酸（Ile） 缬氨酸（Val） 第二节 蛋白质的消化、吸收与腐败 一、蛋白质的消化 胃蛋白酶水解食物蛋白质为多肽、寡肽及少量氨基酸。 （二）小肠中的消化 有两种类型的消化酶： ⑴ 肽链外切酶(exopeptidase)：如羧肽酶A、羧肽酶B、氨基肽酶、二肽酶等； ⑵ 肽链内切酶(endopeptidase)：如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶等。 产生的寡肽再经寡肽酶(oligopeptidase)，如氨基肽酶及二肽酶等的作用，水解为氨基酸。 二、氨基酸的吸收 （一）氨基酸吸收载体 氨基酸的吸收主要在小肠进行，是一种主动转运过程，需由特殊的氨基酸载体携带。转运氨基酸进入细胞时，同时转运入Na+。 （二）?-谷氨酰基循环 由?-谷氨酰基转移酶催化，利用GSH，合成?-谷氨酰氨基酸进行转运吸收，消耗的GSH可重新再合成。 ?-谷氨酰基循环 （三）肽的吸收 利用肠粘膜细胞上的二肽或三肽的转运体系进行吸收，也是一种耗能的主动吸收过程。 三、蛋白质的腐败作用 蛋白质的腐败分解作用（putrefaction）主要在大肠中进行，是指细菌对蛋白质及其消化产物的分解作用。 腐败分解作用包括水解、氧化、还原、脱羧、脱氨、脱巯基等反应。可产生有毒物质，如胺类（腐胺、尸胺、酪胺），酚类，吲哚类，氨及硫化氢等。 第三节 氨基酸的一般代谢 一、体内蛋白质的转换更新 人体内蛋白质处于不断降解与合成的动态平衡中。 成人每天约有1%~2%的体内蛋白质被降解。 （一）体内蛋白质的降解 真核细胞中存在两条不同的降解途径： 1. 不依赖ATP的降解途径： 在溶酶体内进行，主要降解外源性蛋白质、膜蛋白和长寿命的胞内蛋白质。 在胞液中进行，主要降解异常蛋白质和短寿命的蛋白质。需ATP和泛素参与。 泛素(ubiquitin)是一种小分子蛋白质，普遍存在于真核细胞中。 ⑴ 蛋白质的泛素化(ubiquitination)： 泛素与被降解的蛋白质形成共价连接，从而使后者活化。 ⑵ 蛋白酶体的降解： 泛素化的蛋白质与多种蛋白质构成蛋白酶体(proteasome)，使蛋白质降解。 （二）氨基酸代谢库 食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与代谢，称为氨基酸代谢库(metabolic pool)。 氨基酸代谢库的来源与去路 二、氨基酸的脱氨基作用 氨基酸主要通过三种方式脱氨基，即氧化脱氨基，联合脱氨基和非氧化脱氨基。 在这三种脱氨基作用中，以联合脱氨基作用最为重要；而非氧化脱氨基作用则主要见于微生物中。 （一）转氨基作用 转氨基作用由转氨酶(transa