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第三章 酶 第一节  概 述 生物体内的新陈代谢是一切生命活动的基础。新陈代谢是由无数的复杂的化学反应组成的，这些化学反应几乎都是在特异的生物催化剂--酶的驱动下进行的。没有酶就没有生命。 定义：酶是由活细胞产生的，具有催化功能的生物大分子物质，其化学本质绝大部分为蛋白质，少数为核酸（核酶、脱氧核酶）。 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应。在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物。 酶的催化特点 (一) 酶与一般催化剂的共性 1．本身反应前后无变化 酶与一般催化剂一样，在化学反应前后都没有质和量的改变。 2．不改变化学反应平衡常数 酶只催化热力学允许的化学反应，只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点，作用是缩短反应达到平衡所需的时间。 3．降低反应的活化能 活化能指的是在一定条件下，能使l摩尔底物全部进入活化态所需要的自由能(卡／摩尔)。 （二）酶作为生物催化剂的特性 1.高效性 酶具有极高的催化效率，比非催化反应高108—1020倍；比一般催化剂高107—1013倍。 如：碳酸酐酶，每摩尔每分钟能转化3.5×107摩尔底物或每秒钟6×105摩尔底物。 2、专一性 酶的专一性又称为特异性，是指酶在催化生化反应时对底物的选择性，即一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。亦即酶只能催化某一类或某一种化学反应（故又称酶的底物专一性、酶的底物特异性）。 例如：蛋白酶催化蛋白质的水解；淀粉酶催化淀粉的水解；核酸酶催化核酸的水解。 3、反应条件温和 酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围为20-40?C。 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。 ４、酶易失活 凡能使蛋白质变性的因素如强酸、强碱高温等条件都能使酶破坏而完全失去活性。所以酶作用一般都要求比较温和的条件如常温、常压和接近中性的酸硷度。 5、酶活力可调节控制 如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。 第二节  酶的命名与分类 第三节酶的结构与功能关系 一、 酶的分子组成 结合酶 体内结合酶的种类很多，而辅助因子的种类却很少。通常一种酶蛋白只能和一种辅助因子结合，成为一种特异性的酶；但一种辅助因子往往能与不同的酶蛋白结合构成许多种特异性的酶。 决定酶的特异性是酶蛋白部分 ，辅助因子（辅助因子起催化功能）决定反应的种类与性质。 二、酶的活性中心 概念：是指酶分子结构中，能与底物结合，并使底物转化为产物的具有特定空间结构的区域。 它是酶分子中具有三维结构的区域，或为裂缝，或为凹陷，深入到酶分子内部，常为氨基酸残基的疏水基团组成的。 对于结合酶来说，辅酶或辅基参与酶活性中心组成。 酶分子中存在的各种化学基团并不一定都与酶的活性有关。其中那些与酶的活性密切相关的基团称做酶的必需基团。 活性中心内的必需基团 第四节 酶作用的专一性 一、酶底物专一性 　 绝对专一性 结构专一性 键专一性 相对专一性 基团专一性 构象专一性 立体化学专一性 几何异构专一性 有些酶对底物的要求非常严格，只作用于一个 特定的底物。这种专一性称为绝对专一性。 例如：脲酶、麦芽糖酶、淀粉酶、碳酸酐酶及延胡索酸水化酶（只作用于反丁烯二酸）等。 相对专一性 有些酶的作用对象是一类化合物或一类化学 键。这种专一性称为相对专一性。 键专一性：如酯酶催化酯的水解，对于酯两端 的基团没有严格的要求。 基团专一性：对键两端的基团要求程度不同， 只对其中一个基团要求严格。如胰蛋白酶，水解硷性氨基酸的羧基形成的肽键。 立体化学专一性 酶的一个重要特性是能专一性地与手性底物结合并催化这类底物发生反应。即当底物具有旋光异构体时，酶只能作用于其中的一种。 例如，淀粉酶只能选择性地水解D－葡萄糖形成的1,4－糖苷键；L-氨基酸氧化酶只能催化L-氨基酸氧化；乳酸脱氢酶只对L-乳酸是专一的。 (2)几何异构专一性 有些