五年制生七版教学大纲.doc

《生物化学》课程教学大纲 课程名称：生物化学 授课专业：五年制本科临床医学、预防医学、口腔医学、医学检验专业 学时与学分：总学时数为103（理论课64学时，实验课39学时），5学分 一、课程性质和目的 生物化学 ( Biochemistry )是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、及其在生命活动中的作用。由于生物化学越来越多地成为生命科学的共同语言，当今生物化学已成为生命科学领域的前沿学科。 生物化学教学任务主要是介绍生物化学的基本知识，以及某些与医学相关的生物化学进展，包括生物大分子的结构与功能（蛋白质、核酸、酶），物质代谢及其调节（糖代谢、脂代谢、生物氧化、氨基酸代谢、核苷酸代谢、物质代谢的联系与调节）；基因信息的传递（DNA复制、RNA转录、蛋白质生物合成、基因表达调控、重组DNA与基因工程）；相关的专题知识（细胞信息传递，血液生物化学，肝的生物化学，维生素与微量元素，糖蛋白、蛋白聚糖与细胞外基质，癌基因、抑癌基因与生长因子，基因诊断与基因治疗等）。 生物化学的教学要求学生掌握本学科重要的基本理论、基本知识和基本实践技能，教师应理论联系实际，启发学生独立思考，并培养他们分析问题和解决问题的能力。此外，为适应现代科学的迅速发展，在教学过程中，教师要充分发挥主导作用，授课条理分明，由浅入深，重点突出，及时补充介绍一些本学科新进展，使学生对生物化学的世界先进水平能有所了解。 本教学大纲所列的理论课内容均要求学生学习，但并非全部在课堂上进行讲授，可以通过多种方式教学，部分内容可由学生自学。教学内容的要求分三级，第一级为掌握的内容，要求学生牢记并能口述自由表达，还能应用这些理论解释有关生化现象以及应用于后续课程；第三级为了解内容，学生对此内容应有一初步印象；第二级为熟悉内容，对这部分内容的要求介于掌握与了解内容之间。 本大纲适用于我校五年制本科的临床医学、预防医学、口腔医学、医学检验等专业的理论课教学。总学时为103学时（理论课64学时，实验课39学时），5学分。 二、理论课教学内容及基本要求 第一章 蛋白质的结构与功能 学时分配：5学时 掌握：蛋白质的元素组成特点；组成蛋白质的二十种氨基酸的结构通式、中文名字及英文三字缩写符号；肽及多肽(链)的定义；主链和侧链、肽链两端的概念及肽链书写方法；蛋白质一级、二级、三级以及四级结构的概念及维系键；二级结构的主要形式；肽平面及肽单元的概念；结构域的概念；亚基的概念；蛋白质的一级结构、空间结构与功能关系；蛋白质变性的概念、变性因素及变性原理；蛋白质等电点的概念及蛋白质两性电离和紫外吸收特性；稳定蛋白质胶体性质的两大因素。 熟悉：蛋白质的生物学功能；氨基酸的分类及部分氨基酸（Asp、Glu、Arg、Lys、His、Pro、Cys、Ser）的R基团；一些重要的生物活性肽（GSH、多肽类激素、神经肽）；α-螺旋、β-折叠的结构要点；模序的概念及其常见形式（锌指、HLH等）；Hb空间结构的改变对其结合氧功能的影响（氧百分饱和度、氧解离曲线、协同效应及变构效应）；分子病的概念及例子；蛋白质沉淀的概念及常用沉淀方法；蛋白质呈色反应及其重要性；蛋白质变性、沉淀和凝固之间的联系；蛋白质含量测定的方法及其原理；蛋白质三种常用分类方法（按分子组成成分分类、按分子形状分类、按其主要功能分类）。 了解：蛋白质是构成生物体的基本成分；维持蛋白质空间结构的化学键；一级结构对二级结构的决定作用（影响α-螺旋及β-折叠形成的主要因素）；蛋白质组学概念及研究技术平台；蛋白质一级结构测定的方法及原理；蛋白质和多肽合成的基本原理；Hb分子的四级结构概况；蛋白质的结构与生物进化关系的重要性；分子伴侣的概念及其对蛋白质分子空间结构形成的影响；蛋白质分子测定的原理；用丙酮沉淀、盐析、电泳、透析、层析、分子筛过滤、超速离心等分离纯化蛋白质的方法；蛋白质分离、纯化的基本方法及其原理；氨基酸序列测定的常用分析方法（Sanger水解逐段分析法、未端分析、倒推法）；蛋白质分子空间结构测定的常用方法（X-线晶体衍射法、二维核磁共振技术、计算法预测等）。 第二章 核酸的结构与功能 学时分配：4学时 掌握：核酸的概念、分类及其重要生物学功能；核苷酸组成成分（碱基、戊糖、磷酸）的结构特点、符号及其连接方式；碱基对紫外光的吸收性质及其重要应用；两类核酸分子组成的比较；核苷的概念、命名及主要种类；核苷酸的概念、结构要点、命名、分类及英文符号；多核苷酸、多核苷酸链、磷酸二酯键、多核苷酸链主、侧链及两端的概念；多核苷酸链的书写规则；核酸一级结构的概念；Watson和Crick提出的DNA双螺旋结构模型要点及碱基互补规律；细胞内RNA的主要种类及功能；RNA分子组成特征；三类RNA（rRNA、tR